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1、蛋白質(zhì)的機(jī)械穩(wěn)定性在細(xì)胞粘附、肌肉收縮等眾多生命過(guò)程研究中扮演著重要的角色,如何對(duì)蛋白質(zhì)的機(jī)械性能進(jìn)行有效調(diào)控是結(jié)構(gòu)生物學(xué)領(lǐng)域有待解決的重要問(wèn)題。目前,對(duì)蛋白質(zhì)機(jī)械穩(wěn)定性進(jìn)行調(diào)控的主要手段是直接調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的抗力部位,從而達(dá)到對(duì)蛋白質(zhì)機(jī)械性能的調(diào)控。近期有研究小組利用原子力顯微鏡實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn)了一個(gè)有趣的現(xiàn)象,即人類免疫球蛋白的Fc片段(hFc)不是直接作用于抗力部位,而是通過(guò)一種長(zhǎng)程變構(gòu)效應(yīng)達(dá)到對(duì)GB1蛋白質(zhì)機(jī)械性能的調(diào)控,然而這種長(zhǎng)程
2、調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)機(jī)械穩(wěn)定性的內(nèi)部機(jī)制并不清楚。
本論文采用拉伸分子動(dòng)力學(xué)(SMD)模擬方法,研究了GB1蛋白結(jié)合hFc前后力學(xué)性能的變化,在此基礎(chǔ)上提出了hFc對(duì)GB1力學(xué)性能的調(diào)控機(jī)制。主要內(nèi)容如下:
首先,我們利用恒速SMD(cv-SMD)模擬以及恒力SMD(cf-SMD)模擬分別研究了GB1蛋白結(jié)合hFc前后的受力去折疊過(guò)程以及去折疊力的大小,探討了配體結(jié)合對(duì)GB1蛋白的機(jī)械穩(wěn)定性的影響情況。
其次,基于G
3、B1單體蛋白和GB1-hFc復(fù)合物的SMD模擬軌跡,我們對(duì)兩個(gè)體系中β1-β4、β1-β2和β3-β4之間的氫鍵斷裂情況進(jìn)行了分析,成功找到了GB1蛋白結(jié)構(gòu)中的抗力部位,并且研究表明,hFc配體的結(jié)合并不改變體系的抗力部位。
最后,我們分析了GB1蛋白的抗力部位和配體結(jié)合部位在外力作用下的形變情況,在此基礎(chǔ)上,提出了配體結(jié)合對(duì)GB1蛋白機(jī)械穩(wěn)定性的長(zhǎng)程調(diào)控機(jī)制。我們發(fā)現(xiàn)拉伸外力在引起蛋白質(zhì)抗力部位發(fā)生形變的同時(shí)也會(huì)導(dǎo)致結(jié)合部位
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