應用ABEEM-MM和量子化學方法研究Zn2+-H2O體系及含Zn(Ⅱ)蛋白體系的初步研究.pdf

1、在金屬蛋白中，金屬離子對于保持結構的穩(wěn)定性、酶反應的活性都是不可缺少的一部分。利用力場的方法模擬蛋白質的研究，常常受限于缺少精確的勢能函數(shù)。為了準確描述含鋅金屬蛋白體系在水溶液中的配位效應，本文首先選取Zn2+-H2O作為研究對象，以量子化學計算結果為依據(jù)，應用可極化分子力場－原子－鍵電負性均衡浮動電荷模型(ABEEM/MM)構建描述Zn2+-H2O體系相互作用的精確勢能函數(shù)。為了描述Zn2+在水溶液中的配位效應，在鋅離子與第一水合層氧

2、原子間引入了化學鍵位點。并成功將該體系下鋅離子的參數(shù)用于所選含Zn蛋白體系電荷分布的計算。
　　 對于Zn2+-H2O體系，本文應用MP2/6-31++G(d，p)方法(其中Zn2+采用贗勢基組LANL2DZ)，計算了氣相中Zn2+(H2O)n(n=1～12)體系的幾何構型及振動頻率；在MP2/6-311++G(2d，2p)方法下，計算了穩(wěn)定構象的能量，同時進行了BSSE校正。結果表明：當n=1～6時，最穩(wěn)定構象的結構是Zn2+

3、直接與水分子相互作用，而不是形成分子間氫鍵，Zn2+與第一水合層中氧原子的平均距離RZn-O逐漸變長；當n=7～12時，團簇的最穩(wěn)定構象是5+x構型，RZn-O逐漸變小。同時，隨配位水分子數(shù)的增多，連續(xù)結合能逐漸減小，Zn2+及第一水合層中氫原子的正電荷在逐漸減少，而第一水合層中氧原子上的負電荷變化并不明顯。相比于單體水分子，在Zn2+(H2O)n(n=1～12)中水分子的HO鍵伸縮振動向低波數(shù)方向移動，鍵角∠H-O-H的振動頻率變化并