類蛋白質(zhì)分子構(gòu)象及其動力學(xué)行為的研究.pdf

1、蛋白質(zhì)是生命機體的基本組成部分,是其組成、相互作用和結(jié)構(gòu)以及動力學(xué)特征共同作用的一個整體。因此研究其組成與結(jié)構(gòu)以及動力學(xué)行為是一個重要的課題。本文主要對蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象、折疊和拉伸行為、以及動力學(xué)行為進行了統(tǒng)計分析和模擬計算。另外,對遺傳物質(zhì)DNA分子也進行了一些相關(guān)研究。通過這些研究,有利于進一步加深對生物大分子結(jié)構(gòu)和功能的認識。
　　 在本文第二章中,主要討論了蛋白酶和非蛋白酶的統(tǒng)計屬性的差異。通過對緊密接觸對的計算發(fā)現(xiàn)蛋白

2、酶比非蛋白酶更緊密。得到了形成n對緊密接觸對的氨基酸殘基的幾率分布P(n)滿足高斯分布。通過建立改進的ODI(OrientaTiO2-Dependent Monomer-Monomer InteracTiO2)類蛋白質(zhì)分子模型,運用蒙特卡洛方法,研究了類蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象。得到＜S2＞～N2vR,指數(shù)vR比SAW的小。通過形狀因子的計算說明類蛋白質(zhì)分子為球形結(jié)構(gòu)。通過對吸附類蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象研究,得到了吸附能越強,類蛋白質(zhì)分子越扁平的結(jié)果

3、。最后采用HP二維格點模型和完全計算法研究了緊密高分子鏈在拉伸過程中的構(gòu)象變化情況。同時還分析了溫度對于拉伸過程中緊密高分子構(gòu)象的影響。
　　 第三章中,首先提出一個新的預(yù)測蛋白質(zhì)折疊速率的參數(shù)nOCD。發(fā)現(xiàn)對于二態(tài)折疊蛋白質(zhì),當n=1.2,α=0.6,Inkf,和n-OCD有很好的線性關(guān)系；而對于三態(tài)折疊蛋白質(zhì),當n=2.8,α=1.5,lnkf,和n-OCD有很好的線性關(guān)系。同時發(fā)現(xiàn)三態(tài)折疊的蛋白質(zhì)比二態(tài)折疊蛋白質(zhì)更緊密。這

4、是從蛋白質(zhì)的拓撲結(jié)構(gòu)來研究折疊問題。還討論了緊密高分子在拉伸過程中能量、自由能和外力隨著拉伸比λ的變化。每個鍵的彈性力f/N隨拉伸比λ的增大而增大,而能量對彈性力的貢獻fu/N則先增大再減小。
　　 第四章主要研究了類蛋白質(zhì)分子的動力學(xué)行為。首先運用了改進ODI模型和蒙特卡洛計算方法研究了類蛋白質(zhì)分子的擴散系數(shù),得到標度行為D～N-α。在自由空間中,指數(shù)α為4.75,而SAW鏈的指數(shù)為1.02。還研究了吸附在表面的類蛋白質(zhì)分子的

5、擴散系數(shù)。同時運用PERM(Pruned-Enriched-RosenbluthMethod)算法研究了類蛋白質(zhì)分子穿過有限管道的動態(tài)過程。發(fā)現(xiàn)在整個穿出管道的過程中沒有自由能勢壘的存在。而發(fā)現(xiàn)了能量勢壘的存在。而勢壘高度和峰值則不僅僅取決于類蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu),還取決于管道半徑。最后,運用了拉伸分子動力學(xué)方法研究了多肽鏈從吸附表面被拉起的動態(tài)過程。改變吸附表面,從力-拉伸曲線的峰值中,可以預(yù)測序列中的氨基酸殘基的排列順序。這項工作為

6、DNA的測序提供了參考。
　　 最后一章是對DNA序列進行的統(tǒng)計研究。首先對編碼序列和非編碼序列進行了比較分析。通過計算大小為Sl的嘌呤團簇和大小為S2的嘧啶團簇組成的團簇的大小分布函數(shù)P(S1+S2),發(fā)現(xiàn)其遵從指數(shù)遞減規(guī)律。均方位移偏差滿足F(l)～lH。非編碼序列的H指數(shù)比編碼序列的小。同時還研究了核苷酸團簇的能譜。對于人類21號和22號染色體來說,發(fā)現(xiàn)P(S1+S2)并沒有和編碼序列、非編碼序列一樣滿足指數(shù)遞減規(guī)律。核苷