生物化學(xué)教程上復(fù)習(xí)題王鏡巖朱圣庚徐長(zhǎng)發(fā)版高等教育出版社

1、二十種基本氨基酸簡(jiǎn)寫符號(hào)丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gln谷氨酸Glu組氨酸His異亮氨酸Ile甘氨酸Gly天冬酰胺Asn亮氨酸Leu賴氨酸Lys甲硫氨酸Met苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro絲氨酸Ser蘇氨酸Thr色氨酸Trp酪氨酸Tyr纈氨酸Val1.等電點(diǎn)：在某一特定pH值溶液時(shí)，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場(chǎng)中不向電場(chǎng)的正極或負(fù)極移動(dòng)，這時(shí)的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。2.雜多糖：

2、水解時(shí)產(chǎn)生一種以上的單糖或和單糖衍生物，例如果膠物質(zhì)、半纖維素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.復(fù)合糖：糖類的還原端和蛋白質(zhì)或脂質(zhì)結(jié)合的產(chǎn)物。4.蛋白多糖：又稱黏多糖，為基質(zhì)的主要成分，是多糖分子與蛋白質(zhì)結(jié)合而成的復(fù)合。5.糖蛋白：糖蛋白是一類復(fù)合糖或一類綴合蛋白質(zhì)糖鏈作為綴合蛋白質(zhì)的輔基，一般少于是15個(gè)單糖單位，也稱寡糖鏈或聚糖鏈。6.糖胺聚糖：曾稱粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一類由重復(fù)的二糖單位構(gòu)成的雜多糖，其通式為：【己糖醛酸己

3、糖胺】n，n隨種類而異，一般在20到60之間。7.復(fù)合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所謂非脂分子成分（磷酸、糖和含氮堿等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合稱為鞘脂。8.必需脂肪酸：體內(nèi)不能合成或合成速度不能滿足機(jī)體需要，必須通過食物供給。9.脂蛋白：是由脂質(zhì)和蛋白質(zhì)以非共價(jià)鍵結(jié)合的復(fù)合體。10.活化能：指在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需要的自由能11.過渡態(tài)：在酶催化反應(yīng)中，酶與底物或底物類似物間瞬

4、時(shí)生成的復(fù)合物，是具有高自由能的不穩(wěn)定狀態(tài)。12.全酶：(1)由蛋白質(zhì)組分(即酶蛋白)和非蛋白質(zhì)組分(一般為輔酶或激活物)組成的一種結(jié)合酶。(2)含有表達(dá)全部酶活性和調(diào)節(jié)活性所需的所有亞基的一種全寡聚酶。13.反饋抑制：是指最終產(chǎn)物抑制作用，即在合成過程中有生物合成途徑的終點(diǎn)產(chǎn)物對(duì)該途徑的酶的活性調(diào)節(jié)，所引起的抑制作用。14.多酶復(fù)合體：多種酶靠非共價(jià)鍵相互嵌合催化連續(xù)反應(yīng)的體系，稱為多酶復(fù)合體15.酶的專一性：指酶對(duì)底物的選擇性，也稱

5、特異性。16.誘導(dǎo)契合學(xué)說：當(dāng)?shù)孜锖兔附佑|時(shí)，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變化，使酶活性中心的各種基團(tuán)處于和底物互補(bǔ)契合的正確空間位置，有利于催化。17.不可逆性抑制：抑制劑(大多數(shù)毒物)和酶的結(jié)合是共價(jià)的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“復(fù)活”，必須通過特殊的化學(xué)處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。18.可逆性抑制：抑制劑與酶的結(jié)合是非共價(jià)的、可逆的，可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑，使酶活性恢復(fù)。19.競(jìng)爭(zhēng)性抑制：I和S結(jié)構(gòu)相似，競(jìng)爭(zhēng)酶的

6、活性部位，如丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制。20.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：I與酶活性部位以外的地方結(jié)合，既能與游離酶E結(jié)合，也能與ES結(jié)合，并且底物和抑制劑與酶的結(jié)合嚴(yán)格地互不干擾，有人稱之為純非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。21.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：I只能和ES結(jié)合，形成IES三元復(fù)合體。I不影響酶與底物的結(jié)合，但它阻止IES生成產(chǎn)物。I傾向于使ES復(fù)合體更加穩(wěn)定。22.活性部位（活性中心）：與催化作用相關(guān)的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，酶分子中直接和底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的空間部位。23.親

7、核催化劑：在催化作用中將一對(duì)電子提供給某一反應(yīng)物的催化劑2、生物分子間和分子內(nèi)基團(tuán)間的非共價(jià)相互作用有哪些？他們之間有什么區(qū)別生物結(jié)構(gòu)中的非共價(jià)力有：靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用①靜電相互作用：也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋，它是發(fā)生在帶電荷基團(tuán)之間的一種相互作用，在帶異種電荷基團(tuán)之間為引力、帶同種電荷基團(tuán)之間為斥力。②氫鍵：本質(zhì)上也是一種靜電相互作用，由電負(fù)性較大的原子和氫共價(jià)結(jié)合的基團(tuán)，如NH，OH，F(xiàn)H。③范德華力：廣義的范

8、德華力是幾種靜電相互作用的總稱，例如偶極與偶極之間、偶極與誘導(dǎo)偶極之間以及瞬時(shí)偶極與誘導(dǎo)偶極之間。④疏水相互作用：是指在介質(zhì)水中的疏水基團(tuán)傾向于聚集在一起，以避開與水的接觸。3、何謂原始生物分子？它包括哪些類分子？原始生物分子:分子生物學(xué)認(rèn)為：目前千變?nèi)f化的生物世界，是由億萬年前的30種原始生物分子構(gòu)件，經(jīng)過不斷進(jìn)化、演變而來的，它們包括：第一類：20種氨基酸；第二類：5種堿基；第三類：2種單糖；第四類：1種醇（甘油）；第五類：1種脂肪

9、酸（棕櫚酸）；第六類：1種胺（膽堿）第二章蛋白質(zhì)的構(gòu)件——氨基酸將含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、蘇氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98）和賴氨酸（pI=9.74）的PH3.0的檸檬酸緩沖液，加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的強(qiáng)陽離子交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱，并分部收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？答：Asp，Thr，Gly，Leu，Lys第三章蛋白質(zhì)的通性、純化和表征1、為什么說蛋

10、白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定的原因：1）蛋白質(zhì)顆粒大?。簆r顆粒大小恰好適于形成膠體2）帶有電荷：在非pI的pH條件下，由于同種Pr顆粒表面帶有相同電荷。3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布許多帶電基團(tuán)和極性基團(tuán)，它們對(duì)水有高度親和力，在水溶液中會(huì)把水分子吸附在分子的表面形成一層較厚的水化膜。3、有機(jī)溶劑引起蛋白質(zhì)沉淀的主要原因是什么？：加入有機(jī)溶劑會(huì)降低溶液的介電常數(shù)；溶質(zhì)分子間的作用增加會(huì)使蛋白質(zhì)分子表面可解離基

11、團(tuán)的離子化程度減弱，水化程度降低，引起蛋白質(zhì)脫去水化層。4、試述蛋白質(zhì)分離純化的一般原則：分離純化蛋白質(zhì)一般經(jīng)過：前處理、粗分級(jí)分離和細(xì)分級(jí)分離。1、前處理：破碎生物組織；選擇合適的緩沖液把蛋白質(zhì)提取出來；如果所要的蛋白質(zhì)主要集中在細(xì)胞的某一組分中，如細(xì)胞核、染色體、核糖體，則可用差速離心法進(jìn)行分離。2、粗分級(jí)分離：采用的方法有分段鹽析法；等電點(diǎn)沉淀法和有機(jī)溶劑分級(jí)分離法等。3、細(xì)分級(jí)分離：采用的方法一般有層析法；凝膠過濾法；離子交換層

12、析法；吸附層析和親和層析，必要時(shí)選擇電泳法作進(jìn)一步純化。5、在下面所指的PH條件下，下述蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中向正極還是向負(fù)極移動(dòng)，還是不動(dòng)？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.09.1和11。答：（a）正極；（b）負(fù)極，正極；（c）負(fù)極，不動(dòng)，正極第四章蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)1、有一個(gè)A肽，經(jīng)酸解分析得知為L(zhǎng)ys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和兩個(gè)NH3分子組成