氨基酸過渡金屬配合物的紅外與拉曼光譜研究.pdf

1、氨基酸是構(gòu)成生物體內(nèi)蛋白質(zhì)、酶等的基本結(jié)構(gòu)單元,金屬氨基酸配合物參與人體內(nèi)的各種代謝及生理生化過程,在生命過程中扮演著極其重要的角色。研究氨基酸金屬配合物的配位機理,對于深入了解金屬離子的生物效應(yīng)及復(fù)雜生物體的生命活動具有重要意義。
　　 本論文主要以L-甘氨酸、L-丙氨酸、L-蘇氨酸與鋅的配合物為研究對象,測定了配合物的紅外和拉曼光譜,討論了氨基酸金屬配合物的結(jié)構(gòu)和配位機理。用電導(dǎo)法討論了反應(yīng)時間、反應(yīng)溫度對氨基酸鋅配位體系的

2、影響,確定了等電點條件下三種氨基酸鋅配合物的配位比均為2:1(氨基酸:金屬)。探討了pH值、共存陰離子對氨基酸鋅配位體系的影響,總結(jié)了氨基酸鋅配合物的配位規(guī)律和反應(yīng)機理。此外,還對此三種氨基酸與金屬銅(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)的配合物進(jìn)行了研究。研究結(jié)果表明:
　　 (1)在等電點條件下,氨基酸以羧基氧原子與Zn2+進(jìn)行配位反應(yīng),其中L-甘氨酸、L-丙氨酸分子中的羧基氧原子以單齒配位方式與Zn2+配位,而L-蘇氨酸分子中的羧基氧原子以雙齒

3、配位方式參與配位,形成正四面體的氨基酸鋅配合物。
　　 (2)氨基酸及鋅離子在不同的pH值下以不同的離子狀態(tài)存在。當(dāng)pH1.0時,氨基酸分子中的-NH3+、-COOH基團均不含孤對電子,不能與Zn2+進(jìn)行配位。當(dāng)pH13.0的堿性條件下,氨基酸以R-CH2-CH(NH2)-COO-狀態(tài)存在,此時分子中的-NH2、-COO-基團均能向Zn2+提供孤對電子,從而形成五元螯合環(huán)配合物。
　　 (3)反應(yīng)體系中有不同陰離子(SO

4、42-、NO3-)共存時,SO42-、NO3-均可作為單齒配體參與氨基酸與鋅的配位反應(yīng),形成混配配合物。
　　 (4)在等電點條件下,氨基酸以羧基氧原子與金屬銅(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)進(jìn)行配位。其中氨基酸銅(Ⅱ)配合物中三種氨基酸的羧基均以單齒形式參與配位,構(gòu)成dsp2的雜化,形成四配位的平面正方形氨基酸銅(Ⅱ)配合物；甘氨酸鐵(Ⅲ)、丙氨酸鐵(Ⅲ)配合物中的羧基以單齒形式,蘇氨酸鐵(Ⅲ)配合物中的羧基以雙齒形式參與配位,采取sp3雜化