簡介：生物化學(xué)名詞解釋生物化學(xué)名詞解釋1氨基酸（AMINOACID）是含有一個堿性氨基（NH2）和一個酸性羧基COOH的有機化合物，氨基一般連在Α碳上。氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。3非必需氨基酸（NONESSENTIALAMINOACID）指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。4等電點（PIISOELECTRICPOINT）使氨基酸處于兼性離子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的PH值。5茚三酮反應(yīng)（NINHYDRINREACTION）在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸及羥脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。6層析（CHROMATOGRAPHY）按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。7離子交換層析（IONEXCHANGECOLUMN）一種用離子交換樹脂作支持劑的層析技術(shù)。8透析（DIALYSIS）利用蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無機鹽、單糖等分開的一種分離純化技術(shù)。9凝膠過濾層析（GELFILTRATIONCHROMATOGRAPHY，GPC）也叫做分子排阻層析凝膠滲透層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。10親合層析（AFFINITYCHROMATOGRAPH）利用共價連接有特異配體的層析介質(zhì)，分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白質(zhì)或其它分子的層析技術(shù)。11高壓液相層析（HPLC）使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其他分子混合物的層析技術(shù)。12凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純化技術(shù)。13SDS聚丙烯酰氨凝膠電泳（SDSPAGE）在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDSPAGE只是按照分子的大小，而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的。14等電聚焦電泳（IEF）利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰氨凝膠制造一個PH梯度，電泳時，每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點（PI）處，即梯度為某一PH時，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。15雙向電泳（TWODIMENSIONALELECTROPHESE）等電聚焦電泳和SDSPAGE的組合，即先進行等電聚焦電泳（按照PI）分離，然后再進行SDSPAGE（按照分子大小分離）。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。高溫和表面張力等或化學(xué)因素如有機溶劑、脲、胍、酸、堿等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱程度增高以及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱蛋白質(zhì)變性。其實質(zhì)是次級鍵被破壞，但一級結(jié)構(gòu)仍完好。29蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子所有原子和基團在三維空間結(jié)構(gòu)的構(gòu)象及走向。30肌紅蛋白（MYOGLOBIN）是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。31復(fù)性（RENATURATION）當(dāng)變性因素除去后，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。32波爾效應(yīng)（BOHREFFECT）增加CO2濃度和降低PH都能提高血紅蛋白亞基的協(xié)同效應(yīng)，引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降，促進血紅蛋白釋放氧，反之，增加氧氣的濃度，使血紅蛋白釋放H及CO2這種現(xiàn)象稱波爾效應(yīng)。33血紅蛋白（HEMOGLOBIN）是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結(jié)合蛋白。血紅蛋白負(fù)責(zé)將氧由肺運輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為S型。34別構(gòu)效應(yīng)（ALLOSTERICEFFECT）又稱為變構(gòu)效應(yīng)，寡聚蛋白質(zhì)一般具多個結(jié)合部位，結(jié)合在蛋白質(zhì)分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產(chǎn)生的影響。35酶（ENZYME）由活細(xì)胞產(chǎn)生的在細(xì)胞內(nèi)、外一定條件下，都能起催化作用，具有極高的催化效率的高度專一性的生物大分子。它使錯綜復(fù)雜的生化反應(yīng)變得順利和迅速。36全酶（HOLOENZYME）脫輔酶與輔因子結(jié)合后形成的復(fù)合物。37活性部位（中心）（ACTIVEENERGY）酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸殘基組成。38酸堿催化（ACIDBASECATALYSIS）質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。39共價催化（COVALENTCATALYSIS）一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個底物。許多酶催化的基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價方式進行的。40靠近效應(yīng)（PROXIMITYEFFECT）非酶促催化反應(yīng)或酶促反應(yīng)速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大的結(jié)果，這將導(dǎo)致更頻繁地形成過度態(tài)。41寡聚蛋白質(zhì)兩條或兩條以上的具三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。42米氏方程（MICHAELISMENTENTEQUATION）表示一個酶促反應(yīng)的起始速度（Υ）與底物濃度S關(guān)系的速度方程ΥΥMAXSKMS43米氏常數(shù)（MICHAELISCONSTANT）對于一個給定的反應(yīng)，酶促反應(yīng)的起始速度（Υ0）達到最大反應(yīng)速度（ΥMAX）一半時的底物濃度。44有氧氧化葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成H2O和CO2并放出大量能量的過程。45雙倒數(shù)作圖（DOUBLERECIPROCALPLOT）又稱為LINEWEAVER_BURK作圖。一個酶

簡介：11氨基酸（氨基酸（AMINOAMINOACIDACID））是含有一個堿性氨基（NH2）和一個酸性羧基COOH的有機化合物，氨基一般連在Α碳上。氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子。22必需氨基酸（必需氨基酸（ESSENTIALESSENTIALAMINOAMINOACIDACID））指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。33非必需氨基酸（非必需氨基酸（NONESSENTIALNONESSENTIALAMINOAMINOACIDACID））指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。44等電點（等電點（PIPIISOELECTRICISOELECTRICPOINTPOINT））使氨基酸處于兼性離子狀態(tài)，分子的靜電荷為零，在電場中不遷移的PH值。55肽鍵（肽鍵（PEPTIDEPEPTIDEBONDBOND）一個氨基酸的羧基與另一個的氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。66肽（肽（PEPTIDEPEPTIDE）兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。77茚三酮反應(yīng)（茚三酮反應(yīng)（NINHYDRINNINHYDRINREACTIONREACTION））在加熱條件下，?。被峄螂呐c茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸及羥脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。88層析（層析（CHROMATOGRAPHYCHROMATOGRAPHY）按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。99離子交換層析（離子交換層析（IONEXCHANGEIONEXCHANGECOLUMNCOLUMN））使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱。一種用離子交換樹脂作支持劑的層析技術(shù)。1010透析（透析（DIALYSISDIALYSIS））利用蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無機鹽、單糖等分開的一種分離純化技術(shù)。1111凝膠過濾層析（凝膠過濾層析（GELGELFILTRATIONFILTRATIONCHROMATOGRAPHYCHROMATOGRAPHY，GPCGPC））也叫做分子排阻層析凝膠滲透層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。1212親合層析（親合層析（AFFINITYAFFINITYCHROMATOGRAPHCHROMATOGRAPH））利用共價連接有特異配體的層析介質(zhì)，分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白質(zhì)或其它分子的層析技術(shù)。1313高壓液相層析（高壓液相層析（HPLCHPLC））使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其他分子混合物的層析技術(shù)。1414凝膠電泳（凝膠電泳（GELGELELECTROPHESISELECTROPHESIS））以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純化技術(shù)。15SDS15SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳（聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDSPAGESDSPAGE））在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDSPAGE只跟分子的大小有關(guān)，跟分子所帶的電荷大小、多少無關(guān)。1616等電聚焦電泳（等電聚焦電泳（IEFIEF））利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰胺凝膠制造一個PH梯度，電泳時，每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點（PI）處，即梯度中為某一PH時，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。1717雙向電泳（雙向電泳（TWODIMENSIONALTWODIMENSIONALELECTROPHESISELECTROPHESIS））等電聚焦電泳和SDSPAGE的組合，即在同一塊膠上先進行等電聚焦電泳（按照PI）分離，然后再進行SDSPAGE（按照分子大小分離）。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。18EDMAN18EDMAN降解（降解（EDMANEDMANDEGRADATIONDEGRADATION））從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯PITC修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環(huán)。1919同源蛋白質(zhì)（同源蛋白質(zhì)（HOMOLOGOUSHOMOLOGOUSPROTEINPROTEIN））在不同生物體內(nèi)行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)，例如血紅蛋白。2020構(gòu)型（構(gòu)型（CONFIGURATIONCONFIGURATION）有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過質(zhì)，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。3434角蛋白（角蛋白（KERATINKERATIN））由處于Α螺旋或Β折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護或結(jié)構(gòu)作用蛋白質(zhì)。3535膠原（蛋白）膠原（蛋白）（COLLAGENCOLLAGEN））是動物結(jié)締組織最豐富的一種蛋白質(zhì)，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距095NM每一圈含有33個殘基）的多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。3636疏水相互作用疏水相互作用HYHOBICHYHOBICINTERACTIONINTERACTION水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部的現(xiàn)象。3737蛋白質(zhì)變性（蛋白質(zhì)變性（DENATURATIONDENATURATION）天然蛋白質(zhì)受到某些物理因素如加熱、紫外線照射、高溫和表面張力等或化學(xué)因素如有機溶劑、脲、胍、酸、堿等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱程度增高以及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱蛋白質(zhì)變性。其實質(zhì)是次級鍵被破壞，但一級結(jié)構(gòu)仍完好。3838蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子所有原子和基團在三維空間結(jié)構(gòu)的構(gòu)象及走向。3939肌紅蛋白（肌紅蛋白（MYOGLOBINMYOGLOBIN）是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。4040復(fù)性（復(fù)性（RENATURATIONRENATURATION）當(dāng)變性因素除去后，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。4141波爾效應(yīng)（波爾效應(yīng)（BOHRBOHREFFECTEFFECT）增加CO2濃度和降低PH都能提高血紅蛋白亞基的協(xié)同效應(yīng)，引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降，促進血紅蛋白釋放氧，反之，增加氧氣的濃度，使血紅蛋白釋放H及CO2這種現(xiàn)象稱波爾效應(yīng)。4242血紅蛋白（血紅蛋白（HEMOGLOBINHEMOGLOBIN）存在于脊椎動物、某些無脊椎動物血液和豆科植物根瘤中。血紅蛋白是使血液呈紅色的蛋白，它由四條鏈組成，兩條Α鏈和兩條Β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環(huán)狀血紅素。氧氣結(jié)合在鐵原子上，被血液運輸。血紅蛋白的氧解離曲線呈S形，提示亞基之間存在正協(xié)同作用。4343別構(gòu)效應(yīng)（別構(gòu)效應(yīng)（ALLOSTERICALLOSTERICEFFECTEFFECT）又稱為變構(gòu)效應(yīng)，寡聚蛋白質(zhì)一般具多個結(jié)合部位，結(jié)合在蛋白質(zhì)分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產(chǎn)生的影響。4444伴娘蛋白（伴娘蛋白（CHAPERONECHAPERONE））又稱分子伴侶，是一種與新合成的多肽鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功能構(gòu)象的蛋白質(zhì)。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運以及大的多亞基蛋白質(zhì)的組裝和解體。4545二硫鍵（二硫鍵（DISULFIDEDISULFIDEBONDBOND））通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。4646范德華力（范德華力（VANVANDERDERWAALSWAALSFCEFCE））中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一弱的分子之間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。4747鐮刀型細(xì)胞貧血?。ㄧ牭缎图?xì)胞貧血病（SICKLECELLSICKLECELLANEMIAANEMIA）血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細(xì)胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白Β亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（VAL），而不是下正常的谷氨酸殘基GLU。4848二面角二面角兩個肽鍵平面之間的Α碳原子，可以作為一個旋轉(zhuǎn)點形成二面角DIHEDRALANGLE。繞CΑN鍵軸旋轉(zhuǎn)的二面角（CNCΑC）稱為Φ，繞CΑC鍵軸旋轉(zhuǎn)的二面角（NCΑCN）稱為Ψ，原則上Φ和Ψ可以取180180之間的任一值，這樣多肽鏈主鏈的各種可能構(gòu)象都可用Φ和Ψ這兩個二面角或扭角來描述。4949蛋白質(zhì)特定構(gòu)象形成的驅(qū)動力蛋白質(zhì)特定構(gòu)象形成的驅(qū)動力1R側(cè)鏈基團間的相互作用2肽鏈與環(huán)境水分子的相互作用3天然構(gòu)象的形成過程是一個自發(fā)的過程G0

簡介：生物化學(xué)生物化學(xué)練習(xí)題練習(xí)題第一章第一章緒論緒論練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋生物化學(xué)二、問答題二、問答題為什么護理學(xué)專業(yè)學(xué)生要學(xué)習(xí)生物化學(xué)第二章第二章蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)2、肽鍵3、蛋白質(zhì)的等電點（PI）9、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)二、問答題二、問答題1、什么是蛋白質(zhì)的變性簡述蛋白質(zhì)的變性后的臨床使用價值。2、簡述蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)的種類和Α螺旋的結(jié)構(gòu)特征。3、蛋白質(zhì)有哪些主要生理功能第三章第三章核酸化學(xué)的練習(xí)題核酸化學(xué)的練習(xí)題練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、核苷酸2、核酸的復(fù)性3、核苷4、核酸分子的雜交二、問答題二、問答題1、核糖核酸有哪三類在蛋白質(zhì)生物合成過程中的主要作用分別是什么2、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模式的要點有哪些第四章第四章酶練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、酶2、結(jié)合酶3、酶原4、同工酶5、競爭性抑制劑二、填空題二、填空題1、酶催化作用的特點是（）、（）、（）、（）。2、影響酶促反應(yīng)的因素有（）、（）、（）、（）、（）、（）。一、名詞解釋一、名詞解釋1、蛋白質(zhì)的互補作用2、聯(lián)合脫氨基作用3、一碳單位二、填空題二、填空題1、氮平衡有（）、（）、（）三種類型，。2、生成一碳單位的氨基酸有（）、（）、（）、（）。三、問答題問答題1、簡述血氨的來源與去路。2、論述高血氨和肝昏迷的發(fā)病機制。第九章第九章氧的代謝氧的代謝練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、生物轉(zhuǎn)化2、遞氫體和遞電子體3、氧化磷酸化二、填空題二、填空題1、肝臟生物轉(zhuǎn)化方式的第一相反應(yīng)包括（）、（）和（）。2、生物氧化是氧化還原過程，氧化方式主要有（）、（）和（）。三、問答題問答題1、影響氧化磷酸化的因素有哪些2、簡述氧的主要生理功能。第十章第十章核苷酸代謝及遺傳信息的貯存與表達核苷酸代謝及遺傳信息的貯存與表達練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、痛風(fēng)癥2、半保留復(fù)制3、翻譯二、填空題二、填空題1、體內(nèi)核苷酸的合成有（）和（）兩條途徑。2、在DNA復(fù)制中，連續(xù)復(fù)制的子鏈稱（）；不連續(xù)復(fù)制的子鏈稱（），該子鏈中出現(xiàn)的DNA片段稱為（）。出現(xiàn)這種復(fù)制方式的主要原因是（）和（）方向不同。3、參與翻譯過程的RNA有（）、（）、（）。其中（）是合成多肽鏈的模板；運載各種氨基酸的工具是（）；而（）和多種蛋白質(zhì)構(gòu)成核蛋白體，作為氨基酸次序縮合成多肽鏈的場所。三、問答題問答題1、嘌呤核苷酸的補救合成及嘌呤核苷酸的補救合成生理意義。2、簡述MRNA轉(zhuǎn)錄后的加工方式包括。3、遺傳密碼具有哪些主要特點第十一章第十一章物質(zhì)代謝的聯(lián)系及其調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的聯(lián)系及其調(diào)節(jié)練習(xí)題練習(xí)題一、名詞解釋一、名詞解釋1、變構(gòu)調(diào)節(jié)

簡介：環(huán)境生物化學(xué)實驗環(huán)境生物化學(xué)實驗教學(xué)大綱教學(xué)大綱環(huán)科環(huán)科課程類別專業(yè)基礎(chǔ)課（必修）適用專業(yè)環(huán)境科學(xué)學(xué)時數(shù)48學(xué)時（單獨授課）授課教師劉憲華魯逸人一、課程目的1使學(xué)生牢固掌握和深入理解每個實驗的基本原理，掌握現(xiàn)代生物化學(xué)和分子生物學(xué)的理論。通過實驗教學(xué)培養(yǎng)學(xué)生的動手能力和創(chuàng)新能力，加強學(xué)生基本技能的訓(xùn)練，培養(yǎng)學(xué)生運用生物化學(xué)知識和技能論述或解釋與生物相關(guān)的實踐問題。2通過理論和實踐相結(jié)合的教學(xué)，培養(yǎng)學(xué)生的動手能力，使學(xué)生掌握一些生物化學(xué)的研究方法。3環(huán)境生物化學(xué)實驗是環(huán)境科學(xué)專業(yè)的基礎(chǔ)必修課程，學(xué)生通過實驗操作，不僅可加強理論知識，掌握現(xiàn)代基本實驗技能，并使理論與實際有機的結(jié)合起來；同時鍛煉了學(xué)生的實際動手能力，培養(yǎng)了學(xué)生實驗綜合處理能力。二、課程要求1學(xué)生通過指定教材進行預(yù)習(xí)，實驗前書寫實驗報告的原理部分和操作步驟；2實驗開始時，指導(dǎo)學(xué)生熟悉相關(guān)實驗設(shè)備的操作方法以及配套試劑的使用；3指導(dǎo)教師講解實驗內(nèi)容，對有針對性的問題進行提問，解答疑難問題；4學(xué)生每人一組進行獨立實驗（除部分特殊實驗和選修實驗外）；5學(xué)生在一周內(nèi)完成實驗報告。三、實驗考核1學(xué)生進入實驗室應(yīng)遵守微生物實驗室規(guī)定，指導(dǎo)教師實行課前點名原則，指導(dǎo)教師檢查學(xué)生預(yù)習(xí)情況，一次點名不到者期末考試成績扣5分。對三次缺課未完成實驗的學(xué)生，不允許參加期末筆試考試，下年重修。2對學(xué)生實驗操作進行規(guī)范，提出典型問題，對實驗操作實際情況，評定學(xué)生的實際操作能力；學(xué)生一周內(nèi)提交實驗報告，指導(dǎo)教師根據(jù)學(xué)生完成實驗報告與實際操作情況對學(xué)生實驗成績進行評定；3期末考試成績評定方法A平時成績占60分平時成績包括實驗報告成績占30分課堂提問成績占10分B期末考試成績占40分期末考試成績包括筆試成績占40分四課程內(nèi)容和學(xué)時分配總計32五指定教材環(huán)境生物化學(xué)實驗技術(shù)教程，十一五國家級規(guī)劃教材，劉憲華，魯逸人編寫，科學(xué)出版社出版，2006年印刷

簡介：20042005注意請將答案寫在答題紙上注意請將答案寫在答題紙上一、名詞解釋（每詞一、名詞解釋（每詞2分，共分，共2020分）分）增色效應(yīng)蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性抗體酶結(jié)構(gòu)域活性中心變旋現(xiàn)象DNA的融解溫度別構(gòu)效應(yīng)比活力第二信使學(xué)說二、填空題（每空二、填空題（每空0505分，共分，共2020分）分）1根據(jù)國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類氧化還原酶、轉(zhuǎn)移酶、水解酶、裂合酶、異構(gòu)酶和連接酶。2將分子量分別為A（90000）、B（45000）、C（110000）的三種蛋白質(zhì)混合溶液進行凝膠過濾層析，它們被洗脫下來的先后順序是___CAB_______。3與酶催化的高效率有關(guān)的因素有底物與酶的鄰近與定向效應(yīng)、底物的契合與誘導(dǎo)形變、酸堿催化、共價催化、金屬離子催化等。4維持蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有__肽鍵_____和____二硫鍵___；維持二級結(jié)構(gòu)靠____氫__鍵；維持三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)靠____次級鍵_____鍵，其中包括___范德華力___、____疏水相互作用____、____離子鍵____和____氫鍵_____。5在20種氨基酸中，酸性氨基酸有____天冬氨酸_____和___谷氨酸_____2種，具有羥基的氨基酸是___絲氨酸_____和____蘇氨酸_____，能形成二硫鍵的氨基酸是____半胱氨酸______。6DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持__單鏈__狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成_雙鏈_。7胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有天冬氨酸、組氨酸、和絲氨酸基，三者構(gòu)成一個氫鍵體系，使其中的上的組氨酸成為強烈的親核基團，此系統(tǒng)稱為催化三聯(lián)體系統(tǒng)。8葉酸以其還原性產(chǎn)物起輔酶的作用，它有DHFA和裝線訂A、植物B、動物C、動物和植物D、人和哺乳動物5谷氨酸的PK’1COOH為219，PK’2NH3為967，PK’3RCOOH為425，其PI是（）DA、425B、322C、696D、5936下列敘述中哪一種是正確的CA所有的輔酶都包含維生素組分B所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分7下列對于環(huán)核苷酸的敘述，哪一項是錯誤的ACAMP與CGMP的生物學(xué)作用相反B重要的環(huán)核苷酸有CAMP與CGMPCCAMP是一種第二信使DCAMP分子內(nèi)有環(huán)化的磷酸二酯鍵8競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素?zé)o關(guān)AA作用時間B抑制劑濃度C底物濃度D酶與抑制劑的親和力的大小E酶與底物的親和力的大小9雙鏈DNA的TM較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致AAGBCTCATDGCEAC10下列輔酶中的哪個不是來自于維生素BACOABCOQCPLPDFH2EFMN11酶促反應(yīng)速度為其最大反應(yīng)速度的80％時，KM等于CA、SB、12SC、14SD、04S12乳酸脫氫酶LDH是一個由兩種不同的亞基組成的四聚體。假定這些亞基隨機結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶（D）A、兩種B、三種C、四種D、五種13下列哪一種維生素能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗（C）A、維生素B6B、核黃素C、葉酸D、泛酸

簡介：朱圣庚生物化學(xué)第朱圣庚生物化學(xué)第4版習(xí)題答案版習(xí)題答案

簡介：1說明動物體內(nèi)氨的來源、轉(zhuǎn)運和去路。說明動物體內(nèi)氨的來源、轉(zhuǎn)運和去路。答（一）體內(nèi)氨的來源（一）體內(nèi)氨的來源1氨基酸脫氨氨基酸脫氨基作用產(chǎn)生的氨是體內(nèi)氨的主要來源。2腸道吸收的氨一是腸道細(xì)菌通過腐敗作用分解蛋白質(zhì)和氨基酸產(chǎn)生氨，二是血中尿素擴散入腸道后經(jīng)細(xì)菌尿素酶作用下水解產(chǎn)生氨。3腎小管上皮細(xì)胞分泌氨在腎小管上皮細(xì)胞內(nèi)，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。腸道和原尿中的PH對氨的來源有一定的影響，NH3易吸收入血，NH4不易透過生物膜，在堿性環(huán)境中，NH4易轉(zhuǎn)變?yōu)镹H3，所以腸道PH偏堿時，氨的吸收增加。（二）氨的轉(zhuǎn)運（二）氨的轉(zhuǎn)運1丙氨酸一葡萄糖循環(huán)肌肉中的氨基酸經(jīng)轉(zhuǎn)氨基作用將氨基轉(zhuǎn)給丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸經(jīng)血液運到肝。在肝中，丙氨酸通過聯(lián)合脫氨基作用，釋放出氨，用于合成尿素。轉(zhuǎn)氨基后生成的丙酮酸可經(jīng)糖異生途徑生成葡萄糖，葡萄糖由血液輸送到肌組織，沿糖分解途徑轉(zhuǎn)變成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。這一途徑稱為丙氨酸一葡萄糖循環(huán)。通過這個循環(huán)，即使肌肉中的氨以無毒的丙氨酸形式運輸?shù)礁巍?谷氨酰胺的生成作用在腦、心臟及肌肉等組織中，谷氨酸與氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。谷氨酰胺生成后可及時經(jīng)血液運向腎、小腸及肝等組織，以便利用。在腎由谷氨酰胺酶水解為谷氨酸與氨，氨被釋放到腎小管腔中和腎小管腔的H’以增進機體排泄多余的酸。所以，谷氨酰胺是氨的解毒產(chǎn)物，也是氨的儲存及運輸?shù)男问?。（三）氨的去路（三）氨的去?尿素合成這是氨的主要代謝去路。肝是合成尿素最主要的器官，通過鳥氨酸循環(huán)過程完成的。首先NH3和CO2在ATP、MG2及N|乙酰谷氨酸存在時，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在線粒體中與鳥氨酸氨在鳥氨酸氨基甲酰基轉(zhuǎn)移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸與另一分子的氨結(jié)合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鳥氨酸。鳥氨酸再重復(fù)上述反應(yīng)。尿素合成是一個耗能過程，每生成一分子尿素需要4個高能鍵，尿素中的兩個氮原子，一個來自氨基酸脫氨基生成的氨，另一個則來自天冬氨酸。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶。2合成谷氨酰胺在腦和肌肉等組織中，氨與谷氨酸合成谷氨酰胺，后者經(jīng)血液循環(huán)運到肝和腎進一步處理。合成谷氨酰胺是體內(nèi)儲氨、運氨以及解毒的一種重要方式。3參與非必須氨基酸及嘌呤、嘧啶的合成。2試說明氨基酸脫氨基后生成的試說明氨基酸脫氨基后生成的ΑΑ酮酸的代謝去向。酮酸的代謝去向。答氨基酸脫氨基后生成的Α酮酸主要代謝途徑有三1通過轉(zhuǎn)氨基作用合成非必需氨基酸。2轉(zhuǎn)變成糖、脂類。體內(nèi)能轉(zhuǎn)變成糖的氨基酸稱生糖氨基酸；能轉(zhuǎn)變成酮體的稱生酮氨基酸；二者兼?zhèn)涞姆Q生糖兼生酮氨基酸。大多數(shù)氨基酸為生糖氨基酸。3氧化供能。1、核酸是細(xì)胞內(nèi)重要的遺傳物質(zhì)，控制著蛋白質(zhì)的合成，影響細(xì)胞的成分和代謝類型。2、核酸生物合成需要糖和蛋白質(zhì)的代謝中間產(chǎn)物參加，而且需要酶和多種蛋白質(zhì)因子。3、各類物質(zhì)代謝都離不開具備高能磷酸鍵的各種核苷酸，如ATP是能量的“通貨”，此外UTP參與多糖的合成，CTP參與磷脂合成，GTP參與蛋白質(zhì)合成與糖異生作用。4、核苷酸的一些衍生物具重要生理功能（如COA、NAD，NADP，CAMP，CGMP）。6真核生物真核生物RNARNA轉(zhuǎn)錄生成后，是如何進行加工修飾的轉(zhuǎn)錄生成后，是如何進行加工修飾的答真核生物MRNA的加工修飾，主要包括對5’端和3’端的修飾以及對中間部分進行剪接。1在5’端加帽成熟的真核生物MRNA，其結(jié)構(gòu)的5’端都有一個M7GPPNMN結(jié)構(gòu)，該結(jié)構(gòu)被稱為甲基鳥苷的帽子。如圖179所示。鳥苷通過5’5’焦磷酸鍵與初級轉(zhuǎn)錄物的5’端相連。當(dāng)鳥苷上第7位碳原子被甲基化形成M7GPPNMN時，此時形成的帽子被稱為“帽0”，如果附M7GPPNMN外，這個核糖的第“2”號碳上也甲基化，形成M7GPPNM，稱為“帽1”，如果5’末端N1和N2中的兩個核糖均甲基化，成為M7GPPNMPNM2，稱為“帽2”。從真核生物帽子結(jié)構(gòu)形成的復(fù)雜可以看出，生物進化程度越高，其帽子結(jié)構(gòu)越復(fù)雜。真核生物MRNA5’端帽子結(jié)構(gòu)的重要性在于它是MRNA做為翻譯起始的必要的結(jié)構(gòu)，對核糖體對MRNA的識別提供了信號，這種帽子結(jié)構(gòu)還可能增加MRNA的穩(wěn)定性，保護MRNA免遭5’外切核酸酶的攻擊。2在3’端加尾大多數(shù)的真核MRNA都有3’端的多聚尾巴（A，多聚（A尾巴大約為200BP。多聚（A屠巴不是由DNA編碼的，而是轉(zhuǎn)錄后在核內(nèi)加上去的。受POLYA聚合酶催化，該酶能識別，MRNA的游離3’OH端，并加上約200個A殘基。近年來已知，在大多數(shù)真核基因的3’一端有一個AATAA序列，這個序列是MRNA3’端加POLYA尾的信號?？亢怂崦冈诖诵盘栂掠?015堿基外切斷磷酸二酯鍵，在POLYA聚合酶催化下，在3’OH上逐一引入100200個A堿基。3MRNA前體（HNRNA）的拼接原核生物的結(jié)構(gòu)基因是連續(xù)編碼序列，而真核生物基因往往是斷裂基因，即編碼一個蛋白質(zhì)分子的核苷酸序列被多個插入片斷所隔開，一個真核生物結(jié)構(gòu)基因中內(nèi)含子的數(shù)量，往往與這個基因的大小有關(guān)，例如胰島素是一個很小的蛋白質(zhì)，它結(jié)構(gòu)基因只有兩個內(nèi)含子，而有些很大的蛋白質(zhì)，它的結(jié)構(gòu)基因中可以有幾十個內(nèi)含子。經(jīng)過復(fù)雜的過程后，切去內(nèi)元，將有編碼意義的核苷酸片段連接起來。7簡要說明擺動學(xué)說的主要內(nèi)容。簡要說明擺動學(xué)說的主要內(nèi)容。答CRICK對于TRNA能識別幾種密碼子的現(xiàn)象，提出堿基配對的“擺動學(xué)說”。擺動學(xué)說認(rèn)為，在密碼子與反密碼子的配對中，前兩對嚴(yán)格遵守堿基配對原則，第三對堿基（密碼子3‘位堿基和反密碼子5’位堿基，也稱為擺動位置）有一

簡介：1生物化學(xué)習(xí)題及答案及答案一、名詞解釋一、名詞解釋1、氨基酸的等電點、氨基酸的等電點當(dāng)調(diào)節(jié)氨基酸溶液的PH值，使氨基酸分子上的NH3基和COO基的解離度完全相等時，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向陰極移動也不向陽極移動，此時氨基酸溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要是指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。包括Α螺旋、Β折疊、Β轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)等結(jié)構(gòu)。3、蛋白質(zhì)的變性作用、蛋白質(zhì)的變性作用天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學(xué)的因素影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但并不導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的破壞，這種現(xiàn)象稱變性作用4、蛋白質(zhì)的別構(gòu)作用、蛋白質(zhì)的別構(gòu)作用蛋白質(zhì)分子在實現(xiàn)其功能的過程中，其構(gòu)象發(fā)生改變，并引起性質(zhì)和功能的改變。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的別構(gòu)現(xiàn)象。5、鹽析、鹽析加入大量鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出的現(xiàn)象，稱鹽析。6、核酸的變性、核酸的變性核酸變性指雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞，形成單鏈無規(guī)線團狀態(tài)的過程。變性只涉及次級鍵的變化。7、增色效應(yīng)、增色效應(yīng)核酸變性后，260NM處紫外吸收值明顯增加的現(xiàn)象，稱增色效應(yīng)。8、減色效應(yīng)、減色效應(yīng)核酸復(fù)性后，260NM處紫外吸收值明顯減少的現(xiàn)象，稱減色效應(yīng)。9、解鏈溫度、解鏈溫度核酸變性時，紫外吸收的增加量達最大增量一半時的溫度值稱熔解溫度（TM）。1010、分子雜交、分子雜交在退火條件下，不同來源的DNA互補區(qū)形成雙鏈，或DNA單鏈和RNA鏈的互補區(qū)形成DNARNA雜合雙鏈的過程稱分子雜交。1111、酶的活性部位、酶的活性部位活性部位或稱活性中心是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。1212、寡聚酶、寡聚酶由幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。1313、酶的最適、酶的最適PHPH酶表現(xiàn)最大活力時的PH稱為酶的最適PH。1414、同工酶、同工酶具有不同分子形式但卻催化相同的化學(xué)反應(yīng)的一組酶稱為同工酶。1515、必需基團、必需基團酶分子有些基團若經(jīng)化學(xué)修飾如氧化、還原，酶化、烷化等使其改變，則酶的活性喪失，這些基團即稱為必需基團。1616、單體酶、單體酶只有一條肽鏈的酶稱為單體酶。1717、別構(gòu)酶、別構(gòu)酶生物體內(nèi)有許多酶也具有類似血紅蛋白那樣的別構(gòu)現(xiàn)象。這種酶稱為別構(gòu)酶。1818、輔酶、輔酶是酶的輔助因子中的一類，其化學(xué)本質(zhì)是小分子有機化合物，與酶蛋白結(jié)合得相對較松，用透析法可以除去，其作用是作為電子、原子或某些基團的載體參與并促進反應(yīng)。1919、輔基、輔基通常把那些與酶蛋白結(jié)合比較緊的，用透析法不易除去的小分子物質(zhì)稱為輔基。2020、酶原的激活、酶原的激活某些酶，特別是一些與消化作用有關(guān)的酶，在最初合成和分泌時，沒有催化活性。這種沒有活性的酶的前體稱為酶原。2121、生物氧化、生物氧化有機物質(zhì)在生物體細(xì)胞內(nèi)的氧化稱為生物氧化。3化學(xué)物質(zhì)。5050、操縱子、操縱子是DNA分子中的特殊區(qū)域，該區(qū)域包含一個操縱基因、一群功能相關(guān)的結(jié)構(gòu)基因，以及在調(diào)節(jié)基因和操縱基因之間專管轉(zhuǎn)錄起始的起動基因。5151、順式作用元件、順式作用元件基因轉(zhuǎn)錄的順式作用元件包活啟動子（PROMOT）和增強子（ENHANCER）兩種特異性DNA調(diào)控序列。5252、反式作用因子、反式作用因子基因調(diào)控的反式作用因子主要是各種蛋白質(zhì)調(diào)控因子，這些蛋白質(zhì)調(diào)控因子一般都具有不同的功能結(jié)構(gòu)域。二、是非題二、是非題√1、變性的蛋白質(zhì)不一定沉淀沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性。2、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因為蛋白質(zhì)分子的電荷被中和，表面的水化膜被破壞引起的。3、變性的蛋白質(zhì)會沉淀和凝固。4、蛋白質(zhì)分子中所有的氨基酸GLY除外都是右旋的。5、蛋白質(zhì)發(fā)生別構(gòu)作用后，其生物活性和生理功能喪失。√6、蛋白質(zhì)分子中所有氨基酸（除GLY外）都是L構(gòu)型。7、紙電泳分離氨基酸是根據(jù)它們的極性性質(zhì)。8、蛋白質(zhì)的變性是由于肽鍵的斷裂引起高級結(jié)構(gòu)的變化所致。9、雙縮脲反應(yīng)是測試多肽和蛋白質(zhì)的一種方法，所以，凡是能發(fā)生雙縮脲反應(yīng)的物質(zhì)必為多肽或蛋白質(zhì)。10、所有的DNA均為線狀雙螺旋結(jié)構(gòu)。11、幾乎所有的TRNA都有三葉草型的三級結(jié)構(gòu)。12、幾乎所有的RRNA的二級結(jié)構(gòu)都是三葉草型葉型結(jié)構(gòu)。13、幾乎所有的TRNA都有倒L型的二級結(jié)構(gòu)。√14、幾乎所有的TRNA都具有倒L型的三級結(jié)構(gòu)。15、變性必定伴隨著DNA分子中共價鍵的斷裂。16、在TM時，DNA雙鏈中所有GC堿基對都消失?！?7、類病毒是不含蛋白質(zhì)的RNA分子。18、核酸和蛋白質(zhì)不同，不是兩性電解質(zhì)，不能進行電泳。√19、真核細(xì)胞中有些結(jié)構(gòu)基因是不連續(xù)的，即為斷裂基因。20、酶原的激活只涉及到蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的變化。√21、增加底物濃度可以抵消競爭性抑制作用。22、酶的最適溫度是酶的特征性常數(shù)?！?3、當(dāng)SKM時，酶促反應(yīng)速度與ET成正比。24、當(dāng)SKM時，酶促反應(yīng)速度與S成正比。√25、當(dāng)SET時，酶促反應(yīng)速度與ET成正比?！?6、酶的活性部位都位于酶分子表面，呈裂縫狀?！?7、碘乙酸可抑制巰基酶。28、測定酶活力時，底物濃度不必大于酶的濃度。29、同工酶是一組結(jié)構(gòu)和功能均相同的酶。

簡介：生物化學(xué)基礎(chǔ)實驗教學(xué)課件,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,生化與分子生物學(xué)實驗室于樂軍,目錄,實驗一生物化學(xué)實驗技能培訓(xùn)實驗二蛋白質(zhì)部分性質(zhì)實驗實驗三FOLINWU法定量測定血糖的含量實驗四FOLIN酚試劑法測定蛋白質(zhì)濃度實驗五氨基酸的紙層析實驗六醋酸纖維薄膜電泳血清蛋白實驗七胰蛋白酶的活力測定實驗八酵母RNA的提取及鑒定實驗九DNA的定量測定實驗十水果中維生素C的定量測定實驗十一聚丙烯酰胺凝膠圓盤電泳牛血清,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,生物化學(xué)實驗技能培訓(xùn),中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,通過生物化學(xué)實驗應(yīng)該做到,⑴學(xué)習(xí)設(shè)計一個實驗的基本思路，掌握各個實驗的基本原理，學(xué)會嚴(yán)密地組織自己的實驗，合理地安排實驗步驟和時間。⑵訓(xùn)練實驗的動手能力，學(xué)會熟練地使用各種生物化學(xué)實驗儀器。⑶學(xué)會準(zhǔn)確翔實地記錄實驗現(xiàn)象和數(shù)據(jù)的技能，提高實驗報告的寫作能力，能夠整齊清潔地進行所有的實驗，培養(yǎng)嚴(yán)謹(jǐn)細(xì)致的科學(xué)作風(fēng)。⑷掌握生物化學(xué)的各種基本實驗方法和實驗技術(shù)，為今后參加科研工作打下堅實的基礎(chǔ)。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,實驗室規(guī)則,⑴實驗前必須認(rèn)真預(yù)習(xí)實驗內(nèi)容，明確本次實驗的目的和要求，掌握實驗原理。⑵實驗時自覺遵守實驗室紀(jì)律，保持室內(nèi)安靜，不大聲說笑和喧嘩。⑶實驗過程中要聽從教師指導(dǎo)，認(rèn)真按照實驗步驟和操作規(guī)程進行實驗。若想改進和設(shè)計新的實驗方法，必須取得教師的同意。實驗時認(rèn)真進行實驗記錄，實驗完畢及時整理數(shù)據(jù)，按時上交實驗報告。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,⑷實驗臺面、稱量臺、藥品架、水池以及各種實驗儀器內(nèi)外都必須保持清潔整齊，藥品稱完后立即蓋好瓶蓋放回藥品架，嚴(yán)禁瓶蓋及藥勺混雜，切勿使藥品（尤其是NAOH）灑落在天平和實驗臺面上，毛刷用后必須立即掛好，各種器皿不得丟棄在水池內(nèi)。⑸配制試劑按實驗實際使用量配制，多余的重要試劑和各種有機試劑要按教師要求進行回收；昂貴試劑需要回收，不得丟棄。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,⑹配制的試劑和實驗過程中的樣品，尤其是保存在冰箱和冷室中的樣品，必須貼上標(biāo)簽、寫上品名、濃度、姓名和日期等，放在冰箱中的易揮發(fā)溶液和酸性溶液，必須嚴(yán)密封口。⑺強酸強堿以及其他實驗廢液必須倒入廢液桶。電泳后的凝膠和各種廢物不得倒入水池，只能倒入廢物桶。⑻使用貴重精密儀器應(yīng)嚴(yán)格遵守操作規(guī)程。使用分光光度計時不得將溶液灑在儀器內(nèi)外和地面上。儀器發(fā)生故障應(yīng)立即報告教師，未經(jīng)許可不得自己隨意檢修。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,⑼實驗室內(nèi)嚴(yán)禁吸煙、飲水和進食，嚴(yán)禁用嘴吸移液管和虹吸管。易燃液體不得接近明火和電爐，凡產(chǎn)生煙霧、有害氣體和不良?xì)馕兜膶嶒灒鶓?yīng)在通風(fēng)條件下進行。⑽實驗完畢必須及時洗凈并放好各種玻璃儀器，插好自動部分收集器上的試管，保持實驗臺面和實驗柜內(nèi)的整潔。⑾嚴(yán)禁抄拿他組儀器，不得將器皿遺棄在分光光度計內(nèi)和其他實驗臺面上，打破了玻璃儀器要及時向教師報告，并自覺登記，學(xué)期結(jié)束時按規(guī)定進行處理。⒀每日實驗完畢，值日生要認(rèn)真做好實驗室的衛(wèi)生值日工作。最后離開實驗室的實驗人員，必須檢查并關(guān)好水、電、門、窗。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,蛋白質(zhì)部分性質(zhì)實驗蛋白質(zhì)顏色反應(yīng)和沉淀反應(yīng),中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,蛋白質(zhì)分子中某種或某些集團可與顯色劑作用，產(chǎn)生顏色。不同的蛋白質(zhì)由于所含的氨基酸不完全相同，顏色反應(yīng)亦不完全相同。顏色反應(yīng)不是蛋白質(zhì)的專一反應(yīng)，一些非蛋白物質(zhì)也可產(chǎn)生同樣的顏色反應(yīng)，因此不能根據(jù)顏色反應(yīng)的結(jié)果來決定被測物是否為蛋白質(zhì)。另外，顏色反應(yīng)也可作為一些常用蛋白質(zhì)定量測定的依據(jù)。,第一部分蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng),中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,一、試驗原理,二、實驗儀器1、吸管2、滴管3、試管4、電爐5、PH試紙6、水浴鍋三、實驗試劑1、卵清蛋白液雞蛋清用蒸餾水稀釋1020倍，34層紗布過濾，濾液放在冰箱里冷藏備用。2、05苯酚1G苯酚加蒸餾水稀釋至200ML。3、MILLON’S試劑40G汞溶于60ML濃硝酸（水浴加溫助溶）溶解后，冷卻，加二倍體積的蒸餾水，混勻，取上清夜備用。此試劑可長期保存。4、1CUSO41GCUSO4晶體溶于蒸餾水，稀釋至100ML5、10NAOH10GNAOH溶于蒸餾水，稀釋至100ML6、01茚三酮溶液01G茚三酮溶于95的乙醇并稀釋至100ML7、尿素晶體8、濃硝酸9、冰醋酸10、濃硫酸,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（一）米倫（MILLON’S）反應(yīng)原理米倫試劑是硝酸、亞硝酸、硝酸汞、亞硝酸汞的混合物。他能與苯酚及某些二羥基苯衍生物起顏色反應(yīng)。組成蛋白質(zhì)的氨基酸中只有酪氨酸含苯酚基團，因此該反應(yīng)為蛋白質(zhì)中酪氨酸存在的依據(jù)。操作1、苯酚實驗取05苯酚溶液1ML于試管中，加MILLON’S試劑05ML，于電爐上小心加熱，溶液即出現(xiàn)玫瑰紅色。2、蛋白質(zhì)實驗取2ML蛋白液，加MILLON’S試劑05ML，出現(xiàn)白色的蛋白質(zhì)沉淀，小心加熱，凝固的蛋白質(zhì)出現(xiàn)紅色。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,四、實驗步驟,（二）雙縮脲反應(yīng)原理尿素被加熱，則兩分子的尿素放出一分子氨而形成雙縮脲。雙縮脲在堿性環(huán)境中，能與硫酸銅結(jié)合成紫色的化合物，此反應(yīng)稱為雙縮脲反應(yīng)。蛋白質(zhì)分子中含有肽鍵與縮脲結(jié)構(gòu)相似，故也能進行此反應(yīng)。雙縮脲反應(yīng)可作為蛋白質(zhì)定量測定的依據(jù)。操作1、尿素實驗取少量尿素晶體放在干燥的試管中，微火加熱使其熔化成液體，此時有氨氣放出，可用濕潤的試紙檢驗，至液體重新結(jié)晶出現(xiàn)白色固體時，停止加熱，冷卻。然后加10NAOH溶液1ML，搖勻，再加24滴1CUSO4溶液，混勻，觀察有無紫色出現(xiàn)。2、蛋白液實驗取蛋白液1ML，加10NAOH溶液1ML，搖勻，再加24滴1CUSO4溶液，混勻，觀察有無紫色出現(xiàn)。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（三）黃色反應(yīng)原理蛋白質(zhì)分子中含有苯環(huán)結(jié)構(gòu)的氨基酸（如酪氨酸、色氨酸等），于濃硝酸可反應(yīng)并生成黃色物質(zhì)，此物質(zhì)在堿性環(huán)境下變?yōu)榻埸S色的硝基苯衍生物硝醌酸等。操作取一支試管，加入1ML蛋白液及濃硝酸5滴。加熱，冷卻后注意顏色變化。然后再加入10NAOH溶液1ML，顏色有什么變化,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（四）茚三酮反應(yīng)原理蛋白質(zhì)與茚三酮共熱，產(chǎn)生蘭紫色的還原茚三酮、茚三酮和氨的縮合物。此反應(yīng)為一切蛋白質(zhì)及A氨基酸所共有。亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）與茚三酮反應(yīng)呈黃色，含有氨基的其他物質(zhì)亦呈此反應(yīng)。操作取蛋白液1ML于試管中，加48滴茚三酮溶液，加熱至沸，即有藍紫色出現(xiàn)。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,第二部分蛋白質(zhì)的沉淀反應(yīng),一、試驗原理蛋白質(zhì)是親水性膠體，在溶液中的穩(wěn)定性與質(zhì)點大小、電荷、水化作用有關(guān)，但其穩(wěn)定性是有條件的，相對的。如果條件發(fā)生了變化，破壞了蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性，蛋白質(zhì)就會從溶液中沉淀出來。,蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定因素水化膜、帶電荷。當(dāng)破壞這兩個因素時，蛋白質(zhì)中從溶液中析出而產(chǎn)生沉淀。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,二、實驗儀器1、移液管2、吸管3、試管4、電爐三、實驗試劑1、卵清蛋白液雞蛋清用蒸餾水稀釋1020倍，34層紗布過濾，濾液放在冰箱里冷藏備用。2、飽和硫酸銨溶液100ML蒸餾水中加硫酸銨至飽和。3、硫酸銨晶體用研缽研成碎末。4、95乙醇。5、醋酸鉛溶液1G醋酸鉛溶于蒸餾水并稀釋至100ML6、硫酸銅溶液1GCUSO4晶體溶于蒸餾水，稀釋至100ML7、氯化鈉晶體8、10三氯乙酸溶液10G三氯乙酸溶于蒸餾水中并稀釋至100ML9、飽和苦味酸溶液100ML蒸餾水中加苦味酸至飽和。10、1醋酸溶液。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,四、實驗步驟（一）蛋白質(zhì)的鹽析作用原理向蛋白質(zhì)中加入大量的中性鹽（硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等），使蛋白質(zhì)膠體顆粒脫水，破壞其水化層，同時它所帶有的電荷亦被中性鹽上所帶的相反電荷的離子所中和。于是穩(wěn)定因素被破壞，蛋白質(zhì)聚集沉淀。鹽析作用一般不使蛋白質(zhì)變性。操作1、取試管1支，加蛋白液2ML，然后加固體硫酸銨加的過程要緩慢，加的量要少隨時搖勻），直至其飽和（大約為50）。搖勻靜置數(shù)分鐘，則有球蛋白析出。2、將上述混合液過濾。向濾液中逐漸加入少量固體硫酸銨（每次加入量約為米粒大?。?，邊加邊搖，直至飽和為止，此時析出為清蛋白。再加入少量蒸餾水，觀察沉淀是否溶解。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（二）有機溶劑沉淀蛋白質(zhì)原理某些有機溶劑（如乙醇、甲醇、丙醇等），因引起蛋白質(zhì)脫去水化層以及降低介電常數(shù)而增加帶電質(zhì)點間的相互作用，致使蛋白質(zhì)顆粒容易凝聚而沉淀。操作取一試管加蛋白液1ML，，加入晶體氯化鈉少許，待溶解后再加95乙醇3ML,搖勻，觀察現(xiàn)象。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（三）重金屬鹽與某些有機酸沉淀蛋白質(zhì)原理重金屬離子（如PB2、CU2等）與蛋白質(zhì)的羧基等結(jié)合生成不溶性的金屬鹽類而沉淀，同時蛋白質(zhì)發(fā)生變性。某些有機酸的酸根則與蛋白質(zhì)的自由氨基結(jié)合而沉淀。操作1、取試管2支，各加蛋白液2ML，一支管中滴加1醋酸鉛溶液，另一支管中滴加1硫酸銅溶液，至有沉淀產(chǎn)生。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（四）生物堿試劑沉淀蛋白質(zhì)原理植物體內(nèi)具有顯著生理作用的含氮堿性化合物成為生物堿。能沉淀生物堿或與其產(chǎn)生顏色反應(yīng)的物質(zhì)稱為生物堿試劑，如鞣酸等。當(dāng)溶液PH小于等電點時，蛋白質(zhì)顆粒帶正電荷，容易與生物堿試劑的負(fù)離子發(fā)生反應(yīng)而沉淀。操作取2支試管，分別加入蛋白液2ML及醋酸45滴，再加飽和苦味酸和鞣酸數(shù)滴，觀察現(xiàn)象。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,（一）米倫（MILLON’S）反應(yīng)1、苯酚實驗取05苯酚溶液1ML于試管中，加MILLON’S試劑05ML，電爐小心加熱觀察顏色變化。2、蛋白質(zhì)實驗取2ML蛋白液，加MILLON’S試劑05ML，出現(xiàn)白色的蛋白質(zhì)沉淀，小心加熱，觀察現(xiàn)象。（二）雙縮脲反應(yīng)1、取少量尿素晶體放在干燥的試管中，微火加熱熔化，至重新結(jié)晶時冷卻。然后加10NAOH溶液1ML，搖勻，再加24滴1CUSO4溶液，混勻，觀察現(xiàn)象。2、取蛋白液1ML，加10NAOH溶液1ML，搖勻，再加24滴1CUSO4溶液，混勻，觀察現(xiàn)象。（三）黃色反應(yīng)取一支試管，加入1ML蛋白液及濃硝酸5滴。加熱，冷卻后注意顏色變化。然后再加入10NAOH溶液1ML，顏色有什么變化（四）茚三酮反應(yīng)取蛋白液1ML于試管中，加10滴茚三酮溶液，加熱至沸，即有藍紫色出現(xiàn)。,,（一）蛋白質(zhì)的鹽析作用1、取試管1支，加蛋白液2ML，然后加固體硫酸銨加的過程要緩慢，加的量要少，隨時搖勻），直至其飽和（大約為50）。搖勻靜置數(shù)分鐘，則有球蛋白析出。2、將上述混合液過濾。向濾液中逐漸加入少量固體硫酸銨，直至飽和為止，此時析出為清蛋白。再加入少量蒸餾水，觀察沉淀是否溶解。（二）有機溶劑沉淀蛋白質(zhì)試管中加蛋白液1ML，加晶體氯化鈉少許，溶解后加95乙醇3ML,搖勻，觀察現(xiàn)象。（三）重金屬鹽與某些有機酸沉淀蛋白質(zhì)1、取試管2支，各加蛋白液2ML，一支管中滴加1醋酸鉛溶液，另一支管中滴加1硫酸銅溶液，至有沉淀產(chǎn)生。2、取一支試管加蛋白液2ML，再加入10三氯乙酸1ML，充分混勻，觀察結(jié)果。（四）生物堿試劑沉淀蛋白質(zhì)取一支試管，加入蛋白液2ML及醋酸45滴，再加飽和苦味酸數(shù)滴，觀察現(xiàn)象。,蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng),蛋白質(zhì)的沉淀,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,HTTP//222195234199/OPENCLASS登錄名自己的學(xué)號密碼自己的學(xué)號大家先把電子版的實驗報告作好，然后在周五或周六以后再上傳文件實驗報告要求1目的2原理3實驗儀器4實驗試劑5實驗步驟6實驗結(jié)果7實驗分析下次實驗血糖的定量測定FOLINWU法,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,FOLINWU法定量測定血糖的含量,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,1氧化供能2人體的主要組成成分之一糖蛋白、糖脂、蛋白多糖、核糖；轉(zhuǎn)化成脂肪和某些非必需氨基酸等3糖代謝紊亂→供能障礙→一系列代謝變化,,糖的重要生理功能,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,血糖及血糖水平的概念,血糖指血液中的單糖葡萄糖,血糖水平血漿中葡萄糖濃度,血糖總維持在恒定水平39∽67MMOL/L,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,血糖的來源和去路,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,血糖測定的目的和意義,臨床血糖檢測是目前診斷糖代謝異常相關(guān)疾病的主要依據(jù)?？蒲性诖x疾病的研究中，常測定血糖。在某些藥物的研究中，也涉及血糖的測定。,調(diào)節(jié)血糖水平的激素胰島素、胰高血糖素、糖皮質(zhì)激素和腎上腺素。血糖水平異常⑴高血糖及糖尿病；⑵低血糖,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,高血糖癥指空腹血糖濃度超過73MMOL/L,有生理性和病理性之分，臨床上最常見的病理性高血糖癥是糖尿病。糖尿病是一種慢性、復(fù)雜的代謝紊亂性疾病,系胰島素絕對不足或相對不足，以高血糖癥為基本生化特點。同時伴有糖、脂類、蛋白質(zhì)、水、電解質(zhì)和酸堿平衡紊亂，甚至出現(xiàn)一系列并發(fā)癥如眼、腎的微血管病變及神經(jīng)病變等。,,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,癥狀＋隨機血漿葡萄糖≥111MMOL/L,或空腹血漿葡萄糖≥70MMOL/L。癥狀不典型者需另一天再次證實。隨機血糖是指一天中的任一時間采血測得的血糖濃度。糖尿病典型的癥狀是“三多一少”，即多飲、多尿、多食及消瘦,,糖尿病的診斷標(biāo)準(zhǔn),中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,血糖的測定方法,測定方法,酶法（1）己糖激酶法（HK）（2）葡萄糖氧化酶法（GOD法）特異性高，靈敏度高，干擾因素少，適用于自動化分析，為葡萄糖測定的參考方法，但是試劑較貴,,無機化學(xué)法FOLINWU法，特異性差,有機化學(xué)法鄰甲苯胺法、聯(lián)苯胺法、氨基聯(lián)苯法干擾因素多,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,掌握FOLIN－WU法測定血糖含量的原理和方法。學(xué)會制備無蛋白血濾液。掌握7200型可見分光光度計的使用方法。,一、目的要求,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,二、實驗原理,葡萄糖是一種多羥基的醛類化合物。其醛基具有還原性，與堿性銅試劑混合加熱，葡萄糖分子中的醛基被氧化成羧基，CU2即被葡萄糖還原成CU（CU2O）而沉淀。CU2CUSO4葡萄糖CU（CU2O）無蛋白血濾液中的葡萄糖和酸性鉬酸鹽溶液共熱反應(yīng),CU2O又把酸性鉬酸試劑（MO6）還原成低價的藍色鉬化合物鉬藍。CU2O酸性鉬酸試劑藍色鉬化合物OD420比色血濾液中葡萄糖的含量與產(chǎn)生的CU2O成正比，而CU2O的量與產(chǎn)生的鉬化合物的量成正比?？捎帽壬ǘ康臏y定。,,,,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,三、實驗儀器,1、25ML血糖管3支；2、血糖管橡膠塞3個；3、沸水浴小鍋1個；4、100ML錐形瓶2個；5、電爐1個；6、濾紙1盒；7、吸耳球2個；8、7200型分光光度計1臺,血糖管,7200型分光光度計,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,1、標(biāo)準(zhǔn)葡萄糖溶液（01MG/ML）11葡萄糖母液稱取1000G葡萄糖，溶于蒸餾水，稀釋并定容至100ML。2葡萄糖標(biāo)準(zhǔn)液取10ML葡萄糖母液于100ML容量瓶中，加蒸餾水定容。2、10鎢酸鈉溶液稱取鎢酸鈉10G，溶于蒸餾水并定容至100毫升。3、033MOL/LH2SO4溶液于53ML蒸餾水中加入1ML的濃硫酸。4、堿性硫酸銅溶液A液無水碳酸鈉35G，酒石酸鈉13G及碳酸氫鈉11G溶于蒸餾水，稀釋定容至1000MLB液硫酸銅晶體5G，溶于蒸餾水并定容至100ML。臨用時，A液B液91混合（體積比），混合液于冰箱中保存（4℃）。,四、實驗試劑,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,5、酸性鉬酸鹽溶液稱取鉬酸鈉600G,用少量蒸餾水溶解后傾入2000ML的容量瓶中，加蒸餾水至刻度，搖勻，傾入另一較大的試劑瓶中，加溴水05ML，搖勻，靜止數(shù)小時后取上清夜500ML，于1000ML容量瓶中，徐徐加入225ML85磷酸，邊加邊搖勻，再加25硫酸150ML。置暗處次日，用空氣將剩余的溴趕去。然后加99醋酸75ML，搖勻，用蒸餾水稀釋定容至1000ML,貯于棕色瓶中。,四、實驗試劑,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,1、無蛋白血濾液的制備用5ML移液管吸取全血（已加抗凝劑）1ML,緩緩放入100ML錐形瓶中，加蒸餾水7ML，搖勻，溶血后（血液變?yōu)榧t色透明）加10鎢酸鈉1ML，搖勻。再加033MOL/LH2SO41ML，邊加邊搖，加畢充分搖勻，放置5～15分鐘，至沉淀變?yōu)榘底厣ㄈ绮蛔兩稍偌?33MOL/LH2SO412滴）。用干濾紙過濾。先傾入少許，待濾紙濕潤后在全部倒入，如濾液不清需重新過濾。每毫升無蛋白血濾液相當(dāng)于1/10ML全血。,五、實驗步驟,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,2、血糖的定量測定取25ML的血糖管3支，編號。第一支血糖管中加入2ML蒸餾水（空白管）；第二支血糖管中加2ML標(biāo)準(zhǔn)葡萄糖液；用吸管吸取無蛋白血濾液2ML，放入第三支血糖管中。然后向三支血糖管中各加入2ML新配制的堿性硫酸銅溶液，同時置于沸水浴中8分鐘，取出，在流水中迅速冷卻后,勿搖動，各加4ML酸性鉬酸鹽溶液。一分鐘后，用蒸餾水稀釋至25ML，混勻，用7200分光光度計在420NM波長處比色，以空白管調(diào)節(jié)零點。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,按下式計算100ML全血中所含血糖的含量MA1/A0C0÷01100式中M100ML全血中含血糖毫克數(shù)C0標(biāo)準(zhǔn)液葡萄糖含量（01MG/ML）；A1樣品液光吸收值A(chǔ)0標(biāo)準(zhǔn)液光吸收值011ML無蛋白血溶液相對于01ML全血,六、結(jié)果計算,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,注意事項1加硫酸、鎢酸鈉時，要邊加邊搖勻2沉淀由鮮紅變?yōu)榘底厣且蜴u酸鈉與硫酸生成鎢酸，在適當(dāng)酸度時，使血紅蛋白變性沉淀，如果沉淀不變暗棕色或重新過濾后仍混濁，是因為血液中所加抗凝劑過多，可以加入10％硫酸12滴，待暗棕色后再過濾。3用定量濾紙過濾后應(yīng)該得到完全澄清無色之無蛋白血濾液。如果得到仍帶有紅色的血濾液則說明蛋白質(zhì)未被完全去除。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,【思考題】,1、實驗過程中那些操作可能影響實驗結(jié)果的準(zhǔn)確性2、實驗中，血糖管有什么作用3、實驗過程中，為什么要用流水冷卻加入堿性硫酸銅液反應(yīng)后的血糖管,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,五、實驗步驟,1、無蛋白血濾液的制備,,蒸餾水7ML,搖勻,10鎢酸鈉1ML,,搖勻,033MOL/LH2SO41ML,,邊加邊搖,加畢充分搖勻,放置515分沉淀變?yōu)榘底厣绮蛔兩?再加033MOL/LH2SO412滴,干濾紙過濾,無蛋白血濾液每毫升相當(dāng)于1/10ML全血,20ML錐形瓶,溶血變?yōu)榧t色透明,,用5ML移液管取全血1ML（已加抗凝劑,,,2、血糖的定量測定,,,MOD1/OD2C10100,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,分光光度計的工作原理,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,朗伯比爾定律,朗伯定律AK1L比爾定律AK2C朗伯比爾定律如同時考慮液層厚度和溶液濃度對吸光度的影響，則吸光度與溶質(zhì)的濃度和溶液的厚度的乘積成正比。AKLC,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,朗伯比爾定律應(yīng)用,A標(biāo)KC標(biāo)LA樣KC樣L,,標(biāo)準(zhǔn)品法測定未知樣品含量,,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,7200型分光光度計的操作程序,連接儀器電源線，確定儀器供電電源有良好的接地性能。接通電源，使儀器預(yù)熱20分鐘。用鍵設(shè)置測試方式投射比（T），吸光度（A），已知標(biāo)準(zhǔn)樣品濃度值方式（C）和已知標(biāo)準(zhǔn)樣品斜率（F）方式。用波長選擇旋鈕設(shè)置您所需的分析波長。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,將參比樣品溶液和被測樣品溶液分別倒入比色皿中，打開樣品室蓋，將盛有溶液的比色皿分別插入比色皿槽中，蓋上樣品室蓋。一般情況下，參比樣品放在第二個槽位中。將0％T校具（黑體）置入光路中，在T方式下按“0％T”鍵，此時顯示器顯示“0000”,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,按MODE鍵選擇A模式將參比樣品拉入光路中，按“0A/100％T”鍵調(diào)0A/100％T，此時顯示器顯示的“BLA”直至顯示“0000”A為止。當(dāng)儀器顯示器顯示出“0000”A后，將被測樣品推入光路，這時，您便可從顯示器上得到被測樣品的吸光度。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,,分光光度計的使用注意事項,比色皿的清潔程度，直接影響實驗結(jié)果。因此，特別要將比色皿清洗干凈。裝樣前處理自來水反復(fù)沖洗→蒸餾水漂洗2次→待裝溶液漂洗2次。用完后用自來水和蒸餾水洗凈并用檫鏡紙檫干放回比色皿盒中。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,,拿放比色皿時，應(yīng)持其“毛面”，不要接觸“光面”。,,若比色皿外表面有液體，應(yīng)用擦鏡紙朝同一方向拭干，以保證吸光度測量不受影響。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,,,比色皿內(nèi)盛液應(yīng)為其容量的2/3，過少會影響實驗結(jié)果，過多易在測量過程中外溢，污染儀器。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,,福林FOLIN酚試劑法測定蛋白質(zhì)的濃度,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,蛋白質(zhì)的定量分析是生物化學(xué)和其它生命學(xué)科最常涉及的分析內(nèi)容，是臨床上診斷疾病及檢查康復(fù)情況的重要指標(biāo)，也是許多生物制品，藥物、食品質(zhì)量檢測的重要指標(biāo)。在生化實驗中，對樣品中的蛋白質(zhì)進行準(zhǔn)確可靠的定量分析，則是經(jīng)常進行的一項非常重要的工作。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,蛋白質(zhì)是一種十分重要的生物大分子它的種類很多，結(jié)構(gòu)不均一，分子量又相差很大，功能各異，這樣就給建立一個理想而又通用的蛋白質(zhì)定量分析的方法代來了許多具體的困難。目前測定蛋白質(zhì)含量的方法有很多種，下面列出根據(jù)蛋白質(zhì)不同性質(zhì)建立的一些蛋白質(zhì)測定方法物理性質(zhì)紫外分光光度法化學(xué)性質(zhì)凱氏定氮法、雙縮脲法、LOWRY法，BCA法，膠體金法染色性質(zhì)考馬氏亮藍染色法、銀染法其他性質(zhì)熒光法,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,蛋白質(zhì)不同方法比較,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,一、實驗原理,蛋白質(zhì)或多肽分子中有帶酚基酪氨酸或色氨酸，在堿性條件下，可使酚試劑中的磷鉬酸化合物還原成藍色（生成鉬藍和鎢藍化合物）。藍色的深淺與蛋白質(zhì)的含量成正比，可用比色法測定。此法的特點是靈敏度高，較雙縮脲高兩個數(shù)量級，較紫外法略高，操作稍微麻煩，反應(yīng)約在15分鐘有最大顯色，并最少可穩(wěn)定幾個小時，其不足之處是干擾因素較多，有較多種類的物質(zhì)都會影響測定結(jié)果的準(zhǔn)確性。,中國海洋大學(xué)生物基礎(chǔ)實驗教學(xué)中心生化與分子生物學(xué)實驗室,二、實驗儀器1卵清蛋白片27200分光光度計3試管4移液管三、實驗試劑1FOLIN酚試劑A堿性銅溶液甲液取NA2CO32G溶于100ML01MOL/L氫氧化鈉溶液中乙液取CUSO45H2O晶體05G，溶于1酒石酸鉀100ML中。臨用時按甲乙501混合使用。2FOLIN

簡介：生物化學(xué)各章節(jié)習(xí)題集錦生物化學(xué)各章節(jié)習(xí)題集錦－－第一章蛋白質(zhì)化學(xué)測試題－－一、單項選擇題1測得某一蛋白質(zhì)樣品的氮含量為040G，此樣品約含蛋白質(zhì)多少A200GB250GC640GD300GE625G2下列含有兩個羧基的氨基酸是A精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是A鹽鍵B疏水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵4關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述，其中錯誤的是A天然蛋白質(zhì)分子均有的這種結(jié)構(gòu)B具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學(xué)活性C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D親水基團聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面BIOOOE決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基5具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是A分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)多肽鏈的基礎(chǔ)上，肽鏈進一步折疊，盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨立的生物學(xué)活性D依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具在三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成6蛋白質(zhì)所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定A溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中7蛋白質(zhì)變性是由于BIOOOA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的破壞E蛋白質(zhì)的水解8變性蛋白質(zhì)的主要特點是A粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學(xué)活性喪失E容易被鹽析出現(xiàn)沉淀9若用重金屬沉淀PI為8的蛋白質(zhì)時，該溶液的PH值應(yīng)為A8B＞8C＜8D≤8E≥810蛋白質(zhì)分子組成中不含有下列哪種氨基酸A半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D絲氨酸E瓜氨酸二、多項選擇題（在備選答案中有二個或二個以上是正確的，錯選或未選全的均不給分）1含硫氨基酸包括A蛋氨酸B蘇氨酸C組氨酸D半胖氨酸2下列哪些是堿性氨基酸A組氨酸B蛋氨酸C精氨酸D賴氨酸3芳香族氨基酸是A苯丙氨酸B酪氨酸C色氨酸D脯氨酸4關(guān)于Α螺旋正確的是A螺旋中每36個氨基酸殘基為一周B為右手螺旋結(jié)構(gòu)C兩螺旋之間借二硫鍵維持其穩(wěn)定D氨基酸側(cè)鏈R基團分布在螺旋外側(cè)5蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括AΑ螺旋BΒ片層CΒ轉(zhuǎn)角D無規(guī)卷曲6下列關(guān)于Β片層結(jié)構(gòu)的論述哪些是正確的A是一種伸展的肽鏈結(jié)構(gòu)B肽鍵平面折疊成鋸齒狀A(yù)NADBNADPCFADDFMN3DNA水解后可得到下列哪些最終產(chǎn)物A磷酸B核糖C腺嘌呤、鳥嘌呤D胞嘧啶、尿嘧啶4關(guān)于DNA的堿基組成，正確的說法是A腺嘌呤與鳥嘌呤分子數(shù)相等，胞嘧啶與胸嘧啶分子數(shù)相等B不同種屬DNA堿基組成比例不同C同一生物的不同器官DNA堿基組成不同D年齡增長但DNA堿基組成不變5DNA二級結(jié)構(gòu)特點有A兩條多核苷酸鏈反向平行圍繞同一中心軸構(gòu)成雙螺旋B以AT，GC方式形成堿基配對C雙鏈均為右手螺旋D鏈狀骨架由脫氧核糖和磷酸組成6TRNA分子二級結(jié)構(gòu)的特征是A3′端有多聚AB5′端有CCAC有密碼環(huán)D有氨基酸臂7DNA變性時發(fā)生的變化是A鏈間氫鏈斷裂，雙螺旋結(jié)構(gòu)破壞B高色效應(yīng)C粘度增加D共價鍵斷裂8MRNA的特點有A分子大小不均一B有3′多聚腺苷酸尾C有編碼區(qū)D有5′CCA結(jié)構(gòu)9影響TM值的因素有A一定條件下核酸分子越長，TM值越大BDNA中G，C對含量高，則TM值高C溶液離子強度高，則TM值高DDNA中A，T含量高，則TM值高10真核生物DNA的高級結(jié)構(gòu)包括有A核小體B環(huán)狀DNAC染色質(zhì)纖維DΑ螺旋參考答案一、單項選擇題1A2D3A4E5B6C7A8D9B10D二、多項選擇題1ABC2ABC3AC4BD5ABCD6DE7AB8ABC9ABC10AC－－第三章酶測試題－－一、單項選擇題（在備選答案中只有一個是正確的）1關(guān)于酶的敘述哪項是正確的A所有的酶都含有輔基或輔酶B只能在體內(nèi)起催化作用C大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)D能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點加速反應(yīng)的進行E都具有立體異構(gòu)專一性（特異性）2酶原所以沒有活性是因為A酶蛋白肽鏈合成不完全B活性中心未形成或未暴露C酶原是普通的蛋白質(zhì)D缺乏輔酶或輔基E是已經(jīng)變性的蛋白質(zhì)3磺胺類藥物的類似物是A四氫葉酸B二氫葉酸C對氨基苯甲酸D葉酸E嘧啶4關(guān)于酶活性中心的敘述，哪項不正確A酶與底物接觸只限于酶分子上與酶活性密切有關(guān)的較小區(qū)域B必需基團可位于活性中心之內(nèi)，也可位于活性中心之外C一般來說，總是多肽鏈的一級結(jié)構(gòu)上相鄰的幾個氨基酸的殘基相對集中，形成酶的活性中心D酶原激活實際上就是完整的活性中心形成的過程

簡介：食品生物化學(xué)試題一食品生物化學(xué)試題一一、單項選擇題一、單項選擇題（在每小題的四個備選答案中，選出一個正確答案，并將正確答案的序號填在題干前的括號內(nèi)。本大題共20小題，每小題1分，共20分）（）1用凱氏定氮法測定乳品蛋白質(zhì)含量，每克測出氮相當(dāng)于（）克蛋白質(zhì)含量。A0638B638C638D6380（）2GSH分子的作用是（）。A生物還原B活性激素C營養(yǎng)貯藏D構(gòu)成維生素（）3蛋白變性后（）。A溶解度降低B不易降解C一級結(jié)構(gòu)破壞D二級結(jié)構(gòu)喪失（）4破壞蛋白質(zhì)水化層的因素可導(dǎo)致蛋白質(zhì)（）。A變性B變構(gòu)C沉淀D水解（）5（）實驗是最早證明DNA是遺傳物質(zhì)的直接證據(jù)。A大腸桿菌基因重組B肺炎鏈球菌轉(zhuǎn)化C多物種堿基組成分析D豌豆雜交（）6紫外分析的A260A280比值低，表明溶液中（）含量高。A蛋白質(zhì)BDNACRNAD核苷酸（）7DNA生物合成的原料是（）。ANTPBDNTPCNMPDDNMP（）8據(jù)米氏方程V達50VMAX時的底物濃度應(yīng)為（）KM。A05B10C20D50（）9競爭性抑制劑存在時（）。AVMAX下降KM下降BVMAX下降KM增加CVMAX不變KM增加DVMAX不變KM下降（）10維生素（）屬于水溶性維生素。AABBCDDE3引起蛋白質(zhì)沉淀的因素有。A高溫B生物堿試劑C稀鹽溶液D金屬離子4生物染色體堿基組成規(guī)律包括。AATBGCC有種間特異性D有組織特異性5維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素包括。A磷酸二酯鍵B氫鍵C疏水力D離子鍵6SOUTHERN印跡法中使用的技術(shù)有。A凝膠電泳B核酸雜交C放射自顯影D氨基酸自動序列分析7酶的高效催化機理包括。A鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)B對底物分子產(chǎn)生張力和變形作用C酸堿催化D共價催化8淀粉和糖原中，葡萄糖殘基間以糖苷鍵相連A14B16C14D169脂肪酸氧化。A酰基載體是ACPB催化酶系為多酶復(fù)合體C線粒體基質(zhì)中發(fā)生D二碳轉(zhuǎn)移形式為乙酰COA10MRNA。A有3帽子結(jié)構(gòu)B有3PLOYA結(jié)構(gòu)C有5帽子結(jié)構(gòu)D有5PLOYA結(jié)構(gòu)11是呼吸鏈的成員。ANADBUQCCOADCYTAA312保護酶系統(tǒng)包括。A多酚氧化酶B過氧化氫酶C過氧化物酶DSOD13TCAC。A是細(xì)胞釋放CO2的主要反應(yīng)B線粒體中發(fā)生C有檸檬酸生成D是細(xì)胞消耗氧的主要反應(yīng)14酮體包括。

簡介：1糖選擇題1、糖原合成時，提供能量的是（C）AATPBGTPCUTPDCTP2、KREBS除了提出三羧酸循環(huán)外，還提出了（C）A丙氨酸葡萄糖循環(huán)B嘌呤核苷酸循環(huán)C鳥氨酸循環(huán)D蛋氨酸循環(huán)3、以下是糖酵解過程中的幾個反應(yīng)，其中（D）是可逆的反應(yīng)。A磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸B6磷酸果糖1，6二磷酸果糖C葡萄糖6磷酸葡萄糖D1，3二磷酸甘油酸3磷酸甘油酸4、生物體內(nèi)ATP最主要的來源是（D）A糖酵解B三羧酸循環(huán)C磷酸戊糖途徑D氧化磷酸化作用5、乳酸轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟堑倪^程屬于（C）A糖酵解B糖原合成C糖異生D糖的有氧氧化6、一分子葡萄糖經(jīng)有氧氧化可產(chǎn)生（A）分子ATPA3032B23C2426D12157、在厭氧條件下，（C）會在哺乳動物肌肉中積累A丙酮酸B乙醇C乳酸D二氧化碳8、糖酵解在細(xì)胞的（B）內(nèi)進行。A線粒體B胞液C內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上D細(xì)胞核9、1MOL丙酮酸在線粒體中完全氧化可生成（125）MOLATP。A4B12C14D1510、糖酵解中，（D）催化的反應(yīng)不是限速反應(yīng)。A丙酮酸激酶B磷酸果糖激酶C己糖激酶D磷酸丙糖異構(gòu)酶11、磷酸戊糖途徑的生理意義是（B）A提供NADHHB提供NADPHHC提供6磷酸葡萄糖D提供糖異生的原料12、糖異生過程經(jīng)過（D）途徑。A乳酸途徑B三羧酸途徑C蛋氨酸途徑D丙酮酸羧化支路13、關(guān)于三羧酸循環(huán)，（A）描述是錯誤的。A過程可逆B三大物質(zhì)最終氧化途徑C在線粒體中進行D三大物質(zhì)互換途徑14、糖的有氧氧化的最終產(chǎn)物是（A）A二氧化碳、水和ATPB乳酸C乳酸脫氫酶D乙酰輔酶A15、三羧酸循環(huán)中汗（A）步不可逆反應(yīng)，（A）步底物磷酸化。A3，1B2，2C3，2D2，116、三羧酸循環(huán)中，伴有底物磷酸化的是（B）A檸檬酸酮戊二酸B酮戊二酸琥珀酸C琥珀酸延胡索酸D延胡索酸蘋果酸17、下面酶不在細(xì)胞質(zhì)中的是（無）A異檸檬酸脫氫酶B蘋果酸脫氫酶C丙酮酸脫氫酶系D檸檬酸合成酶37、呼吸鏈中的各細(xì)胞色素在電子傳遞中的排列順序是DAC1BCAA3O2BCC1BAA3O2CC1CBAA3O2DBC1CAA3O28、目前被認(rèn)為能解釋氧化磷酸化機制的假說是CA化學(xué)偶聯(lián)假說B構(gòu)象變化偶聯(lián)假說C化學(xué)滲透假說D誘導(dǎo)契合假說9、NADH電子傳遞鏈中與磷酸化相偶聯(lián)的部位有（C）A1個B2個C3個D4個填空題1、生物體內(nèi)重要的兩條呼吸鏈的交匯點是COQ。2、生物體內(nèi)重要的呼吸鏈?zhǔn)荖ADH呼吸鏈和FADH2呼吸鏈。3、生物體內(nèi)呼吸鏈中唯一溶于水的組分是CYTC（細(xì)胞色素C）4、動物體內(nèi)磷酸化方式包括氧化磷酸化和底物磷酸化。5、真核細(xì)胞氧化的主要場所是線粒體。6、由NADHO2的電子傳遞，釋放的能量足以偶聯(lián)ATP合成的3個部位是NADHCOQ和CYTBCYTC1以及CYTAA3O2。7、NADH鏈的PO值25，F(xiàn)ADH2鏈的PO值15。名詞解釋1、氧化磷酸化P3202、電子傳遞鏈（呼吸鏈）P3163、生物氧化P3134、底物水平磷酸化5、POP320問答1、電子傳遞鏈的定義、組成、并說明產(chǎn)能部位。P3162、化學(xué)滲透假說的主要內(nèi)容。P3213、3、生物體內(nèi)主要的高能鍵有那幾種P314，生物氧化的特點。P313蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)選擇題1、蛋白質(zhì)的平均含氮量為（C）A26??6?62、下面氨基酸屬于酸性氨基酸的是（D）A精氨酸和賴氨酸B谷氨酸和精氨酸C賴氨酸和谷氨酸D谷氨酸和天冬氨酸3、關(guān)于肽鍵描述不正確的是（C）A肽鍵中的CN鍵長比一般的CN短B肽鍵中的CN鍵長比一般的CN長C肽鍵中的CN鍵可以自由旋轉(zhuǎn)D肽鍵形成的肽平面是剛性的。4、組成天然蛋白質(zhì)的氨基酸有（B）種A10B20C30D405、蛋白質(zhì)處于等電點時可使蛋白質(zhì)分子的（D）A穩(wěn)定性增加B表面凈電荷增加C表面凈電荷不變D溶解度最小6、蛋白質(zhì)不同于氨基酸的理化性質(zhì)（D）A等電點B兩性解離C呈色反應(yīng)D膠體性7、天然蛋白質(zhì)中含的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（D）A都是L型B都是D型C部分L部分D型D除甘氨酸外都是L型

簡介：運動生物化學(xué)題庫和答案一、名詞解釋1、運動生物化學(xué)是生物化學(xué)的分支學(xué)科，是體育科學(xué)中的應(yīng)用基礎(chǔ)性學(xué)科，直接為體育事業(yè)服務(wù)，它是從分子水平研究運動人體的變化規(guī)律。2、糖原由許多縮合成的支鏈多糖，是重要的能量儲存物質(zhì)。3、酶是生物細(xì)胞（或稱活細(xì)胞）產(chǎn)生的具有催化功能的物質(zhì)。4、磷酸原供能系統(tǒng)由ATP和磷酸肌酸分解反應(yīng)組成的供能系統(tǒng)。5、糖酵解供能系統(tǒng)由糖在無氧條件下的分解代謝組成的供能系統(tǒng)。6、有氧代謝供能系統(tǒng)糖、脂肪和蛋白質(zhì)三大細(xì)胞燃料在氧充足的條件下，徹底氧化分解組成的供能系統(tǒng)。7、底物水平磷酸化是指在物質(zhì)分解代謝過程中，代謝物脫氫后，能量在分子內(nèi)部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后將高能磷酸基團轉(zhuǎn)移到ADP形成ATP的過程。8、氧化磷酸化是在生物氧化過程中，代謝物脫下的氫經(jīng)呼吸鏈氧化生成水時，所釋放出的能量用于ADP磷酸化生成ATP的過程。9、三羧酸循環(huán)是糖、脂肪和蛋白質(zhì)三大細(xì)胞燃料在氧充足的條件下，徹底氧化分解，生成二氧化碳和水，并釋放能量的共同有氧代謝途徑。10、脂肪酸的Β氧化在氧供應(yīng)充足的條件下，脂肪酸可分解為乙酰COA，徹底氧化成二氧化碳和水，并釋放出大量能量。四、辨析題1、散手比賽后，運動員的血乳酸基本不升高。答錯。散手比賽特點；供能系統(tǒng)主要是糖酵解供能；HL是糖酵解的終產(chǎn)物。2、跆拳道運動員不需要提高有氧代謝供能能力。答錯。任何一個項目都需要三大供能系統(tǒng)參與供能，只是比例不同，供能的地位不同而矣。13、ATP和CP都是肌肉收縮的直接能源物質(zhì)。答錯，ATP是肌肉收縮的直接能源物質(zhì)，CP不是，肌肉收縮時，起直接供能作用的是ATP酶催化的水解反應(yīng)，ATP酶可催化ATP水解，CP的水解由CK完成。4、提高磷酸原系統(tǒng)的間歇訓(xùn)練中間歇時間應(yīng)為30秒左右。答對，間歇訓(xùn)練的間歇時間應(yīng)根據(jù)磷酸原供能系統(tǒng)的ATP和CP的恢復(fù)時間確定，保證其大部分恢復(fù)，同時應(yīng)考慮到ATP酶和CK酶的活性，ATP和CP恢復(fù)的半時反應(yīng)為30秒，只能恢復(fù)一半左右，但已經(jīng)基本能滿足下一次訓(xùn)練的需要，一般為3090秒。5、提高糖酵供能系統(tǒng)的最大供能能力應(yīng)以無氧閾強度運動1分鐘左右，運動間歇一般為4分鐘。答錯，無氧閾強度是最大有氧代謝供能時的運動強度，糖酵解最大供能能力的訓(xùn)練時血乳酸應(yīng)達1220毫摩爾升的敏感范圍，無氧閾強度時血乳酸一般只有4毫摩爾升左右。

簡介：1糖的化學(xué)糖的化學(xué)一、填空題1糖類是具有__多羰基醛或多羥基酮___結(jié)構(gòu)的一大類化合物。根據(jù)其分子大小可分為____單糖___、_寡糖_____和_多糖____三大類。2判斷一個糖的D型和L型是以__離羰基最遠(yuǎn)的一個不對稱___碳原子上羥基的位置作依據(jù)。3糖類物質(zhì)的主要生物學(xué)作用為__主要能源物質(zhì)___、__結(jié)構(gòu)功能___、_多方面的生物活性和功能____。4糖苷是指糖的___半縮醛或半縮酮羥基__和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。5蔗糖是由一分子__葡萄糖___和一分子_果糖____組成，它們之間通過_Α，Β1，2_糖苷鍵相連。6麥芽糖是由兩分子_葡萄糖____組成，它們之間通過__A1，4___糖苷鍵相連。7乳糖是由一分子___葡萄糖__和一分子_半乳糖____組成，它們之間通過___Β1，4_糖苷鍵相連。8糖原和支鏈淀粉結(jié)構(gòu)上很相似，都由許多___葡萄糖__組成，它們之間通過_Α1，4和Α1，6_____二種糖苷鍵相連。二者在結(jié)構(gòu)上的主要差別在于糖原分子比支鏈淀粉___分支多__、鏈短_____和_結(jié)構(gòu)更緊密____。9纖維素是由___葡萄糖__組成，它們之間通過Β1，4糖苷鍵相連。12人血液中含量最豐富的糖是___葡萄糖糖原__，肝臟中含量最豐富的糖是__肝糖原___，肌肉中含量最豐富的糖是__肌糖原___。13糖胺聚糖是一類含_糖醛酸____和__氨基已糖及其衍生物___的雜多糖，其代表性化合物有_透明質(zhì)酸__、_肝素_和_硫酸軟骨素等。粘多糖14肽聚糖的基本結(jié)構(gòu)是以_N乙酰D葡糖胺____與_N乙酰胞壁酸____組成的多糖鏈為骨干，并與＿__四__肽連接而成的雜多糖。15常用定量測定還原糖的試劑為_菲林____試劑和__班乃德___試劑。16蛋白聚糖是由__蛋白質(zhì)___和_糖胺聚糖____共價結(jié)合形成的復(fù)合物。19脂多糖一般由_外層低聚糖鏈____、_核心多糖____和__脂質(zhì)___三部分組成。20糖肽的主要連接鍵有__O糖苷鍵___和_N糖苷鍵21直鏈淀粉遇碘呈__藍___色，支鏈淀粉遇碘呈_紫紅____色，糖原遇碘呈_紅____色。二、是非題1D葡萄糖的對映體為L葡萄糖，前者存在于自然界。2人體不僅能利用D葡萄糖而且不能利用L葡萄糖。3同一種單糖的。Α型和Β型是異頭體ANOMER，它們僅僅是異頭碳原子上的構(gòu)型不同4糖的變旋現(xiàn)象比旋光度改變6由于酮類無還原性，所以酮糖亦無還原性。7果糖是左旋的，因此它屬于L－構(gòu)型。8，D葡萄糖，D甘露糖和D果糖生成同一種糖脎。差向異構(gòu)9葡萄糖分子中有醛基，它和一般的醛類一樣，能和希夫SCHIFF試劑反應(yīng)。成半縮醛10糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端，所以它們都有還原性。分子太大不顯還原性，多糖都是非還原性糖11糖鏈的合成無模板，糖基的順序由基因編碼的轉(zhuǎn)移酶決定。12從熱力學(xué)上講，葡萄糖的椅式構(gòu)象比船式構(gòu)象更穩(wěn)定。13肽聚糖分子中不僅有L型氨基酸，而且還有D型氨基酸。14一切有旋光性的糖都有變旋現(xiàn)象。有Α和Β異構(gòu)體的糖才有變旋現(xiàn)象15醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。半縮醛羥基，仍有還原性3所利用______。3固醇類化合物的核心結(jié)構(gòu)是__環(huán)戊烷多氫菲_____。4生物膜主要由__脂質(zhì)_____和____蛋白質(zhì)___組成。5生物膜的厚度大約為_610納米______。6膜脂一般包括_磷脂_、___糖脂_、和_膽固醇脂_，其中以__磷脂為主。7膜蛋白按其與脂雙層相互作用的不同可分為表在蛋白_______與__內(nèi)在蛋白___兩類。8生物膜的流動性主要是由___脂酸鏈長度____、__脂酸不飽和度_____和或__膽固醇含量_____所決定的，并且受溫度的影響。9細(xì)胞膜的脂雙層對離子和大多數(shù)極性分子_的通透性極低。12磷脂酰膽堿卵磷脂分子中磷酰膽酯_為親水端，___脂酸碳?xì)滏淿___為疏水端。13磷脂酰膽堿卵磷脂是由____甘油___、__脂酸_____、___磷脂____和__膽堿_____組成。14腦苷脂是由鞘氨醇_、___磷脂____和__半乳糖_____組成。15神經(jīng)節(jié)苷脂是由_鞘氨醇_、磷脂_、_糖和唾液酸組成。16低密度脂蛋白的主要生理功能是_轉(zhuǎn)運膽固醇和磷脂_17乳糜微粒的主要生理功能是轉(zhuǎn)運外源性脂肪，18生物膜內(nèi)的蛋白質(zhì)__疏水性_____氨基酸朝向分子外側(cè)，而_親水性______氨基酸朝向分子內(nèi)側(cè)。二、是非題1自然界中常見的不飽和脂酸多具有順式結(jié)構(gòu)。2磷脂是中性脂。一般為甘油三酯3脂一般不溶于丙酮，根據(jù)這個特點可將磷脂和其他脂類化合物分開。4不同種屬來源的細(xì)胞可以互相融合，說明所有細(xì)胞膜都由相同的組分組成。因為膜結(jié)構(gòu)的共性和疏水作用的非特異性5原核細(xì)胞的細(xì)胞膜不含膽固醇，而真核細(xì)胞的細(xì)胞膜含有膽固醇。6質(zhì)膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外側(cè)。7細(xì)胞膜類似于球蛋白，有親水的表面和疏水的內(nèi)部。8細(xì)胞膜的內(nèi)在蛋白通常比外周蛋白疏水性強。9縮短磷脂分子中脂酸的碳?xì)滏溈稍黾蛹?xì)胞膜的流動性。10某細(xì)菌生長的最適溫度是25℃，若把此細(xì)菌從25℃移到37℃的環(huán)境中，細(xì)菌細(xì)胞膜的流動性將增加。11細(xì)胞膜的兩個表面外表面、內(nèi)表面有不同的蛋白質(zhì)和不同的酶。12所有細(xì)胞膜的主動轉(zhuǎn)運，其能量來源是高能磷酸鍵的水解。有的是依靠呼吸鏈的氧化還原作用，有的則依靠代謝物底物分子中的高能鍵。13植物油的必需脂酸含量豐富，所以植物油比動物油營養(yǎng)價值高。14天然存在的磷脂是L構(gòu)型。15天然固醇中醇羥基在3位，其C3處的醇羥基都是Β型。16細(xì)胞膜上霍亂毒素的受體含有神經(jīng)節(jié)苷脂。17植物油和動物脂都是脂肪。18脂肪的皂化價高表示含低相對分子質(zhì)量的脂酸多。19膽固醇為環(huán)狀一元醇，不能皂化。20脂肪和膽固醇都屬脂類化合物，它們的分子中都含有脂肪酸。21磷脂和糖脂都屬于兩親化合物AMPHIPATHICCOMPOUND。22磷脂和糖脂是構(gòu)成生物膜脂雙層結(jié)構(gòu)的基本物質(zhì)。23膽固醇分子中無雙鍵，屬于飽和固醇。24生物膜的脂雙層基本結(jié)構(gòu)在生物進化過程中一代一代傳下去，但這與遺傳信息無關(guān)。25生物膜上的脂質(zhì)主要是磷脂。26生物膜中的糖都與脂或蛋白質(zhì)共價連接。

簡介：考研生化習(xí)題集作者楊正久頁碼1碩士研究生入學(xué)考試生物化學(xué)經(jīng)典習(xí)題及答案碩士研究生入學(xué)考試生物化學(xué)經(jīng)典習(xí)題及答案第二章第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能自測題一、單項選擇題一、單項選擇題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸屬于下列哪種氨基酸（A）。ALΑ氨基酸BLΒ氨基酸CDΑ氨基酸DDΒ氨基酸A組成人體蛋白質(zhì)的編碼氨基酸共有20種，均屬LΑ氨基酸（甘氨酸除外）2280NM波長處有吸收峰的氨基酸為（B）。A精氨酸B色氨酸C絲氨酸D谷氨酸B根據(jù)氨基酸的吸收光譜，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM處。3有關(guān)蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)描述，錯誤的是（A）。A具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都有生物學(xué)活性B三級結(jié)構(gòu)是單體蛋白質(zhì)或亞基的空間結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性由次級鍵維持D親水基團多位于三級結(jié)構(gòu)的表面具有三級結(jié)構(gòu)的單體蛋白質(zhì)有生物學(xué)活性，而組成四級結(jié)構(gòu)的亞基同樣具有三級結(jié)構(gòu)，當(dāng)其單獨存在時不具備生物學(xué)活性。4關(guān)于蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的正確敘述是（D）。A蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性由二硫鍵維系B四級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)保持生物學(xué)活性的必要條件C蛋白質(zhì)都有四級結(jié)構(gòu)D蛋白質(zhì)亞基間由非共價鍵聚合蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基的聚合和相互作用；維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是一些次級鍵，如氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等。二、多項選擇題二、多項選擇題1蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域（ABC）。A都有特定的功能B折疊得較為緊密的區(qū)域C屬于三級結(jié)構(gòu)D存在每一種蛋白質(zhì)中結(jié)構(gòu)域指有些肽鏈的某一部分折疊得很緊密，明顯區(qū)別其他部位，并有一定的功能。2空間構(gòu)象包括（ABCD）。AΒ折疊B結(jié)構(gòu)域C亞基D模序蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)分為一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)4個層次，后三者統(tǒng)稱為高級結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)。Β折疊、模序?qū)儆诙壗Y(jié)構(gòu)；結(jié)構(gòu)域?qū)儆谌壗Y(jié)構(gòu)；亞基屬于四級結(jié)構(gòu)?？佳猩?xí)題集作者楊正久頁碼3參考答案與題解一、單項選擇題單項選擇題1A組成人體蛋白質(zhì)的編碼氨基酸共有20種，均屬LΑ氨基酸（甘氨酸除外）。2B根據(jù)氨基酸的吸收光譜，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM處。3A具有三級結(jié)構(gòu)的單體蛋白質(zhì)有生物學(xué)活性，而組成四級結(jié)構(gòu)的亞基同樣具有三級結(jié)構(gòu)，當(dāng)其單獨存在時不具備生物學(xué)活性。4D蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基的聚合和相互作用；維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是一些次級鍵，如氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等。二、多項選擇題二、多項選擇題1ABC結(jié)構(gòu)域指有些肽鏈的某一部分折疊得很緊密，明顯區(qū)別其他部位，并有一定的功能。2ABCD蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)分為一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)4個層次，后三者統(tǒng)稱為高級結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)。Β折疊、模序?qū)儆诙壗Y(jié)構(gòu)；結(jié)構(gòu)域?qū)儆谌壗Y(jié)構(gòu)；亞基屬于四級結(jié)構(gòu)。三、名詞解釋三、名詞解釋1蛋白質(zhì)等電點蛋白質(zhì)凈電荷等于零時溶液的PH值稱為該蛋白質(zhì)的等電點。2蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)指整條多肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。3蛋白質(zhì)變性蛋白質(zhì)在某些理化因素作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物學(xué)活性的喪失，稱為蛋白質(zhì)變性。4模序由二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個具有特殊功能的空間結(jié)構(gòu)稱為模序。一個模序總有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊功能。四、填空題四、填空題1非極性疏水性氨基酸；極性中性氨基酸；酸性氨基酸；堿性氨基酸2排列順序；肽鍵3空間；一級五、簡答題五、簡答題1各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近，平均為16，因此測定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)的含量。常用的公式為100克樣品中蛋白質(zhì)含量（克）═每克樣品中含氮克數(shù)625100。六、論述題六、論述題