簡介：生物化學試題庫生物化學試題庫蛋白質化學一、填空題1構成蛋白質的氨基酸有種，一般可根據氨基酸側鏈（R）的大小分為側鏈氨基酸和側鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側鏈基團的共同特怔是具有性；而后一類氨基酸側鏈（或基團）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（PH6～7時荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸。2紫外吸收法（280NM）定量測定蛋白質時其主要依據是因為大多數(shù)可溶性蛋白質分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3絲氨酸側鏈特征基團是；半胱氨酸的側鏈基團是；組氨酸的側鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是4氨基酸與水合印三酮反應的基團是，除脯氨酸以外反應產物的顏色是；因為脯氨酸是亞氨基酸，它與水合印三酮的反應則顯示色。5蛋白質結構中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵。6鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側鏈氨基酸，后者為性側鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7EDMAN反應的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMAN反應的主要特點是。生物化學試題庫、、、、、、、等八種。18蛋白質變性的主要原因是被破壞；蛋白質變性后的主要特征是；變性蛋白質在去除致變因素后仍能（部分）恢復原有生物活性，表明沒被破壞。這是因為一級結構含有的結構信息，所以蛋白質分子構象恢復后仍能表現(xiàn)原有生物功能。19鹽析作用是指；鹽溶作用是指。20當外界因素（介質的PH＞PI、電場電壓、介質中離子強度、溫度等）確定后，決定蛋白質在電場中泳動速度快慢的主要因素是和。二、選擇填空題1側鏈含有咪唑基的氨基酸是（）A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸2PH為8時，荷正電的氨基酸為（）A、GLUB、LYSC、SERD、ASN3精氨酸的PK1217、PK2904（NH3）PK31248（胍基）PI（）A、12217904B、122171248C、129041248D、13（2179。0412。48）4谷氨酸的PK1219COOH、PK2967NH3、PK3425COOHPL（）A、12（2199。67）B、12（967425）C、12219425D、132179049675氨基酸不具有的化學反應是（）A、肼反應B、異硫氰酸苯酯反應C、茚三酮反應D、雙縮脲反應6當層析系統(tǒng)為正丁醇∶冰醋酸∶水4∶1∶5時，用紙層析法分離苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和蘇氨酸（T）時則它們的RF值之間關系應為（）A、F＞A＞TB、F＞T＞AC、A＞F＞TD、T＞A＞F7氨基酸與亞硝酸反應所釋放的N2氣中，氨基酸的貢獻是（）A、25B、50C、80D、1008寡肽或多肽測序時下列試劑中最好的是（）

簡介：單項選擇題240道多項選擇題62道判斷題176道簡答題21道分析題11道【單項選擇題240道】1測得某一蛋白質樣品的氮含量為040G，此樣品約含蛋白質多少BA200GB250GC640GD300GE625G2下列含有兩個羧基的氨基酸是EA精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3維持蛋白質二級結構的主要化學鍵是DA鹽鍵B疏水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵4關于蛋白質分子三級結構的描述，其中錯誤的是BA天然蛋白質分子均有的這種結構B具有三級結構的多肽鏈都具有生物學活性C三級結構的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D親水基團聚集在三級結構的表面BIOOOE決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基5具有四級結構的蛋白質特征是EA分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級結構多肽鏈的基礎上，肽鏈進一步折疊，盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性D依賴肽鍵維系四級結構的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具在三級結構的多肽鏈組成6蛋白質所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定CA溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中7蛋白質變性是由于DA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質空間構象的破壞E蛋白質的水解8變性蛋白質的主要特點是DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學活性喪失E容易被鹽析出現(xiàn)沉淀9蛋白質分子組成中不含有下列哪種氨基酸EA半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D絲氨酸E瓜氨酸10維系蛋白質一級結構的化學鍵主要是D。A鹽鍵B二硫鍵C疏水鍵D肽鍵E氫鍵11蛋白質變性不包括D。A氫鍵斷裂B鹽鍵斷裂C疏水鍵破壞D肽鍵斷裂E二硫鍵斷裂A酶的無活性前體B酶的輔助因子以外部分C一種需要輔助因子的酶，并已具備各種成分D專指單純蛋白酶E專指多酶復合體26酶的非競爭性抑制劑對酶促反應的影響是A。A有活性的酶濃度減少BVMAX增加CKM值增大DKM值減小E有活性的酶濃度無改變27多酶體系即多酶絡合物是指E。A某種細胞內所有的酶B某種生物體內所有的酶C胞漿中所有的酶D線粒體內膜上所有的酶E幾個酶嵌合而成的復合體28VK的缺乏可引起D。A凝血酶原合成增加B凝血酶原不受影響C凝血時間縮短D凝血時間延長E出現(xiàn)酮血癥29下列維生素中屬脂溶性維生素的是E。A遍多酸B葉酸CVB2DVCEVD30下列維生素中，B是COASH的前體。AVB2B泛酸CVB1DVB12E吡哆胺31下列化合物的結構中，D不含維生素。ACOASHBTPPCNADDUDPGEFAD32具有抗佝僂病作用的維生素是D。AVABVB1CVCDVDEVE33下列有關維生素的敘述哪一項是錯誤的BA維持正常功能所必需B是體內能量的來源之一C在許多動物體內不能合成D體內需要量少，必需由食物供給E它們的化學結構各不相同34人體缺乏D時會導致壞血病。AVA1BVB1CVB12DVCEVK35下列哪一種維生素與NADP相關E。A生物素BVB2CVB1D泛酸EVB636某些氨基酸脫羧酶的輔酶與D相關。AVB2BVB6CVADVPPE葉酸37人體缺乏A會導致腳氣病。AVB1BVB2C泛酸DVCEVE38同時傳遞電子和氫的輔基酶是C。ACOASHB鐵硫蛋白CFADDCYTBECYTC39下列關于呼吸鏈的描述，唯有E是正確的。A體內典型的呼吸鏈是FADH2呼吸鏈B呼吸鏈上電子傳遞的方向是從高電勢流向低電勢C氧化磷酸化發(fā)生在胞液中D如果不與氧化磷酸化相偶聯(lián)，電子傳遞必中斷E呼吸鏈中氫和電子的傳遞有著嚴格的順序和方向性40CO影響氧化磷酸化的機理在于E。A促使ATP水解為ADPB使生物氧化產生的能量以熱的形式釋放C影響電子在CYTB與CYTC1間的傳遞D解偶聯(lián)劑的作用

簡介：1緒論緒論1生物化學研究的對象和內容是什么解答解答生物化學主要研究（1）生物機體的化學組成、生物分子的結構、性質及功能；（2）生物分子分解與合成及反應過程中的能量變化；（3）生物遺傳信息的儲存、傳遞和表達；（4）生物體新陳代謝的調節(jié)與控制。2你已經學過的課程中哪些內容與生物化學有關。提示提示生物化學是生命科學的基礎學科，注意從不同的角度，去理解并運用生物化學的知識。3說明生物分子的元素組成和分子組成有哪些相似的規(guī)侓。解答解答生物大分子在元素組成上有相似的規(guī)侓性。碳、氫、氧、氮、磷、硫等6種是蛋白質、核酸、糖和脂的主要組成元素。碳原子具有特殊的成鍵性質，即碳原子最外層的4個電子可使碳與自身形成共價單鍵、共價雙鍵和共價三鍵，碳還可與氮、氧和氫原子形成共價鍵。碳與被鍵合原子形成4個共價鍵的性質使得碳骨架可形成線性、分支以及環(huán)狀的多種多性的化合物。特殊的成鍵性質適應了生物大分子多樣性的需要。氮、氧、硫、磷元素構成了生物分子碳骨架上的氨基（NH2）、羥基（OH）、羰基（CO）、羧基（COOH）、巰基（SH）、磷酸基（PO4）等功能基團。這些功能基團因氮、硫和磷有著可變的氧化數(shù)及氮和氧有著較強的電負性而與生命物質的許多關鍵作用密切相關。生物大分子在結構上也有著共同的規(guī)律性。生物大分子均由相同類型的構件通過一定的共價鍵聚合成鏈狀，其主鏈骨架呈現(xiàn)周期性重復。構成蛋白質的構件是20種基本氨基酸。氨基酸之間通過肽鍵相連。肽鏈具有方向性（N端→C端）蛋白質主鏈骨架呈“肽單位”重復；核酸的構件是核苷酸核苷酸通過3′5′磷酸二酯鍵相連，核酸鏈也具有方向性5′、→3′核酸的主鏈骨架呈“磷酸核糖（或脫氧核糖）”重復；構成脂質的構件是甘油、脂肪酸和膽堿，其非極性烴長鏈也是一種重復結構；構成多糖的構件是單糖，單糖間通過糖苷鍵相連，淀粉、纖維素、糖原的糖鏈骨架均呈葡萄糖基的重復。2蛋白質化學蛋白質化學1用于測定蛋白質多肽鏈N端、C端的常用方法有哪些基本原理是什么解答解答（1）N末端測定法常采用24二硝基氟苯法、EDMAN降解法、丹磺酰氯3指出下面PH條件下，各蛋白質在電場中向哪個方向移動，即正極，負極，還是保持原點（1）胃蛋白酶（PI10），在PH50；（2）血清清蛋白（PI49），在PH60；（3）Α脂蛋白（PI58），在PH50和PH90；解答解答（1）胃蛋白酶PI10＜環(huán)境PH50，帶負電荷，向正極移動；（2）血清清蛋白PI49＜環(huán)境PH60，帶負電荷，向正極移動；（3）Α脂蛋白PI58＞環(huán)境PH50，帶正電荷，向負極移動；Α脂蛋白PI58＜環(huán)境PH90，帶負電荷，向正極移動。4何謂蛋白質的變性與沉淀二者在本質上有何區(qū)別解答解答蛋白質變性的概念天然蛋白質受物理或化學因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學性質的改變，這種作用稱為蛋白質的變性。變性的本質分子中各種次級鍵斷裂，使其空間構象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無序的狀態(tài)，一級結構不破壞。蛋白質變性后的表現(xiàn)①生物學活性消失；②理化性質改變溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側鏈反應增強，對酶的作用敏感，易被水解。蛋白質由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中形成穩(wěn)定的膠體。如果在蛋白質溶液中加入適當?shù)脑噭茐牧说鞍踪|的水膜或中和了蛋白質的電荷，則蛋白質膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象。沉淀機理破壞蛋白質的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質的沉淀可以分為兩類（1）可逆的沉淀蛋白質的結構未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的因素，蛋白質仍能溶于原來的溶劑中，并保持天然性質。如鹽析或低溫下的乙醇（或丙酮）短時間作用蛋白質。（2）不可逆沉淀蛋白質分子內部結構發(fā)生重大改變，蛋白質變性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質沉淀，與重金屬或某些酸類的反應都屬于此類。

簡介：1生物化學習題匯集2目錄第一章蛋白質第二章酶與輔酶第三章核酸第四章激素第五章維生素第六章糖代謝第七章脂類代謝第八章生物氧化與氧化磷酸化第九章氨基酸代謝第十章核苷酸代謝第十一章物質代謝的聯(lián)系與調節(jié)第十二章DNA的生物合成第十三章RNA的生物合成第十四章蛋白質的生物合成第十五章基因表達調控第十六章基因重組與基因工程第十七章糖蛋白、蛋白聚糖和細胞外基質第十八章基因與生長因子第十九章基因診斷與基因治療前言生命科學的巨大變化源自于生物化學、分子生物學和相關學科的發(fā)展。而生物化學又是學習其他生物學科的基礎，今天所有學習生物學的學生都意識到良好的生物化學基礎對他們今后的學習與工作是多么重要。但是面對一個如此龐雜和深刻的生物化學知識體系，初學者常常感到茫然和困惑，系統(tǒng)的習題訓練可以幫助和引導學生克服這種困難。因此有必要整理編排一套密切聯(lián)系和反映最新生物化學教材內容的習題，供學習參考用。由于我們學習時采用的是沈同、王鏡巖的生物化學第三版，本習題集主要以該書為參考，同時部分參照鄭集、陳均輝編著的普通生物化學第三版的編排結構，確定了本習題集章節(jié)內容。在習題編排上兼顧了各種題型、各個章節(jié)內容和多種思維的訓練，盡可能多地涵蓋了王鏡巖的生物化學第三版的主要內容，對生物化學的學習能夠起到鞏固與強化的作用。

簡介：生物化學試題及答案（4）第四章糖代謝【測試題】一、名詞解釋1糖酵解（GLYCOLYSIS）11糖原累積癥2糖的有氧氧化12糖酵解途徑3磷酸戊糖途徑13血糖BLOODSUGAR4糖異生（GLYCONOEGENESIS14高血糖HYPERGLYCEMIN5糖原的合成與分解15低血糖HYPOGLYCEMIN6三羧酸循環(huán)（KREBS循環(huán)）16腎糖閾7巴斯德效應PASTUER效應17糖尿病8丙酮酸羧化支路18低血糖休克9乳酸循環(huán)（CIS循環(huán)）19活性葡萄糖10三碳途徑20底物循環(huán)二、填空題21葡萄糖在體內主要分解代謝途徑有、和。22糖酵解反應的進行亞細胞定位是在，最終產物為。23糖酵解途徑中僅有的脫氫反應是在酶催化下完成的，受氫體是。兩個底物水平磷酸化反應分別由酶和酶催化。24肝糖原酵解的關鍵酶分別是、和丙酮酸激酶。256磷酸果糖激酶1最強的變構激活劑是，是由6磷酸果糖激酶2催化生成，該酶是一雙功能酶同時具有和兩種活性。261分子葡萄糖經糖酵解生成分子ATP，凈生成分子ATP，其主要生理意義在于。27由于成熟紅細胞沒有，完全依賴供給能量。28丙酮酸脫氫酶復合體含有維生素、、、和。29三羧酸循環(huán)是由與縮合成檸檬酸開始，每循環(huán)一次有次脫氫、次脫羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。30在三羧酸循環(huán)中催化氧化脫羧的酶分別是和。31糖有氧氧化反應的進行亞細胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O凈生成或分子ATP。326磷酸果糖激酶1有兩個ATP結合位點，一是ATP作為底物結合，另一是與ATP親和能力較低，需較高濃度ATP才能與之結合。33人體主要通過途徑，為核酸的生物合成提供。49調節(jié)糖酵解途徑流量最重要的酶是A己糖激酶B6磷酸果糖激酶1C磷酸甘油酸激酶D丙酮酸激酶E葡萄糖激酶50關于6磷酸果糖激酶1的變構激活劑，下列哪種是錯誤的A1、6雙磷酸果糖B2、6雙磷酸果糖CAMPDADPE檸檬酸51關于6磷酸果糖激酶2的敘述錯誤的是A是一種雙功能酶B催化6磷酸果糖磷酸化CAMP是其變構激活劑D該酶磷酸化修飾后活性增強E檸檬酸是其變構抑制劑521分子葡萄糖經酵解生成乳酸時凈生成ATP的分子數(shù)為A1B2C3D4E553糖原分子的一個葡萄糖殘基酵解成乳酸時凈生成ATP的分子數(shù)為A1B2C3D4E5541分子葡萄糖在有氧或無氧條件下經酵解途徑氧化產生ATP分子數(shù)之比為A2B4C6D19E36551分子葡萄糖通過有氧氧化和糖酵解凈產生ATP分子數(shù)之比為A2B4C6D19E3656成熟紅細胞僅靠糖酵解供給能量是因為A無氧B無TPPC無COAD無線粒體E無微粒體57下述哪個化合物中含有高能磷酸鍵A1、6雙磷酸果糖B6磷酸葡萄糖C1、3雙磷酸甘油酸D3磷酸甘油酸D6磷酸果糖58糖酵解是A其終產物是丙酮酸B其酶系在胞液中C不消耗ATPD所有反應均可逆E通過氧化磷酸化產生ATP59下列哪種酶與糖酵解途徑有關A己糖激酶B醛縮酶C烯醇化酶D磷酸甘油酸激酶E磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶60關于己糖激酶與葡萄糖激酶的敘述錯誤的是A都能促進6磷酸葡萄糖的生成B己糖激酶對葡萄糖親和力高C葡萄糖激酶KM值高D葡萄糖激酶受6磷酸葡萄糖反饋抑制E葡萄糖激酶存在肝細胞中61關于有氧氧化的敘述，錯誤的是A糖有氧氧化是細胞獲能的主要方式B有氧氧化可抑制糖酵解C糖有氧氧化的終產物是CO2和H2OD有氧氧化只通過氧化磷酸化產生ATP

簡介：_第一章糖類提要糖類是四大類生物分子之一，廣泛存在于生物界，特別是植物界。糖類在生物體內不僅作為結構成分和主要能源，復合糖中的糖鏈作為細胞識別的信息分子參與許多生命過程，并因此出現(xiàn)一門新的學科，糖生物學。多數(shù)糖類具有CH2ON的實驗式，其化學本質是多羥醛、多羥酮及其衍生物。糖類按其聚合度分為單糖，1個單體；寡糖，含220個單體；多糖，含20個以上單體。同多糖是指僅含一種單糖或單糖衍生物的多糖，雜多糖指含一種以上單糖或加單糖衍生物的多糖。糖類與蛋白質或脂質共價結合形成的結合物稱復合糖或糖復合物。單糖，除二羥丙酮外，都含有不對稱碳原子C或稱手性碳原子，含C的單糖都是不對稱分子，當然也是手性分子，因而都具有旋光性，一個C有兩種構型D和L型或R和S型。因此含N個C的單糖有2N個旋光異構體，組成2N1對不同的對映體。任一旋光異構體只有一個對映體，其他旋光異構體是它的非對映體，僅有一個C的構型不同的兩個旋光異構體稱為差向異構體。單糖的構型是指離羧基碳最遠的那個C的構型，如果與D甘油醛構型相同，則屬D系糖，反之屬L系糖，大多數(shù)天然糖是D系糖FISCHERE論證了己醛糖旋光異構體的立體化學，并提出了在紙面上表示單糖鏈狀立體結構的FISCHER投影式。許多單糖在水溶液中有變旋現(xiàn)象，這是因為開漣的單糖分子內醇基與醛基或酮基發(fā)生可逆親核加成形成環(huán)狀半縮醛或半縮酮的緣故。這種反應經常發(fā)生在C5羥基和C1醛基之間，而形成六元環(huán)吡喃糖如吡喃葡糖或C5經基和C2酮基之間形成五元環(huán)呋喃糖如呋喃果糖。成環(huán)時由于羰基碳成為新的不對稱中心，出現(xiàn)兩個異頭差向異構體，稱Α和Β異頭物，它們通過開鏈形式發(fā)生互變并處于平衡中。在標準定位的HSWTH式中D單糖異頭碳的羥基在氧環(huán)面下方的為Α異頭物，上方的為Β異頭物，實際上不像HAWTH式所示的那樣氧環(huán)面上的所有原子都處在同一個平面，吡喃糖環(huán)一般采取椅式構象，呋喃糖環(huán)采取信封式構象。單糖可以發(fā)生很多化學反應。醛基或伯醇基或兩者氧化成羧酸，羰基還原成醇；一般的羥基參與成脂、成醚、氨基化和脫氧等反應；異頭羥基能通過糖苷鍵與醇和胺連接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中單糖與另一單糖通過O糖苷鍵相連，在核苷酸和核酸中戊糖經N糖苷鍵與心嘧啶或嘌呤堿相連。生物學上重要的單糖及其衍生物有GLCGAL，MANFRUGLCNACGALNACLFUCNEUNACSIAGLCUA等它們是寡糖和多糖的組分許多單糖衍生物參與復合糖聚糖鏈的組成，此外單糖的磷酸脂，如6磷酸葡糖，是重要的代謝中間物。蔗糖、乳糖和麥芽糖是常見的二糖。蔗糖是由ΑGLC和ΒFRU在兩個異頭碳之間通過糖苷鍵連接而成，它已無潛在的自由醛基，因而失去還原，成脎、變旋等性質，并稱它為非還原糖。乳糖的結構是GALΒ14GLC，麥芽糖是GLCΑ14GLC它們的末端葡萄搪殘基仍有潛在的自由醛基，屬還原糖。環(huán)糊精由環(huán)糊精葡糖基轉移酶作用于直鏈淀粉生成含67或8個葡萄糖殘基，通過Α14糖苷鍵連接成環(huán)，屬非還原糖，由于它的特殊結構被用作穩(wěn)定劑、抗氧化劑和增溶劑等。淀粉、糖原和纖維素是最常見的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的貯存養(yǎng)料，屬貯能多糖，是人類食物的主要成分之一。糖原是人和動物體內的貯能多糖。淀粉可分直鏈淀粉和支鏈淀粉。直鏈淀粉分子只有Α14連鍵，支鏈淀粉和糖原除Α14連鍵外尚有Α16連鍵形成分支，糖原的分支程度比支鏈淀粉高。纖維素與淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通過Β14糖苷鍵連接而成的，這一結構特點使纖維素具有適于作為結構成分的物理特性，它屬于結構多糖。肽聚糖是細菌細胞壁的成分，也屬結構多糖。它可看成由一種稱胞壁肽的基本結構單位重復排列構成。胞壁肽是一個含四有序側鏈的二糖單位，G1CNACΒ14MURNAC，二糖單位問通過Β14連接成多糖，鏈相鄰的多糖鏈通過轉肽作用交聯(lián)成一個大的囊狀分子。青霉素就是通過抑制轉肽干擾新的細胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革蘭氏陽性細菌細胞壁的特有成分脂多糖是陰性細菌細胞壁的特有成分。_A、ΑDFFRU；B、ΑLPGLC；C、R；D、S5L7葡萄糖的Α和Β異頭物的比旋ΑD20分別為1122和1870。當ΑD吡喃葡糖晶體樣品溶于水時，比旋將由1122降至平衡值5270。計算平衡混合液中Α和Β異頭物的比率。假設開鏈形式和呋喃形式可忽略。Α異頭物的比率為365，Β異頭物為635解設Α異頭物的比率為X，則有1122X1871－X527解得X365，于是1－X635。6將500MG糖原樣品用放射性氰化鉀（K14CN處理，被結合的14CN正好是0193ΜMOL，另一500MG同一糖原樣品，用含3HCL的無水甲醇處理，使之形成還原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸處理這個還原端成為甲基葡糖苷的糖原，新產生的甲酸準確值是347ΜMOL。計算A糖原的平均相對分子質量B分支的程度分支點A259106B1124解AMR050193106259106B34710616305113}葡萄糖在31℃水中平衡時，Α吡喃葡糖和Β吡喃葡糖的相對摩爾含量分別為373和627。計算D葡萄糖在31℃時由Α異頭物轉變?yōu)棣愵^物的標準自由能變化。氣體常數(shù)R為8314JMOLK。ΔG0131KJMOL解ΔG0RTLNC2C18314300LN627373130KJMOL8竹子系熱帶禾本科植物，在最適條件下竹子生長的速度達03MD高，假定竹莖幾乎完全由纖維素纖維組成，纖維沿生長方向定位。計算每秒鐘酶促加入生長著的纖維素鏈的單糖殘基數(shù)目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長045NM。7800殘基S解032436000451097800殘基S9經還原可生成山梨醇D葡萄醇的單糖有哪些L山梨糖D葡萄糖L古洛糖；D果糖10寫出麥芽糖Α型、纖維二糖Β型、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)系統(tǒng)名稱的簡單形式，并指出其中哪些個是還原糖，哪些（個是非還原糖。解麥芽糖Α型GLCΑ1→4GLC纖維二糖Β型GLCΒ1→4GLC龍膽糖GLCΒ1→6GLC水蘇糖GALΑ1→6GALΑ1→6GLCΑ1←→Β2FRU11纖維素和糖原雖然在物理性質上有很大的不同，但這兩種多糖都是14連接的D葡萄糖聚合物，相對分子質量也相當，是什么結構特點造成它們在物理性質上的如此差別解釋它們各自性質的生物學優(yōu)點。答糖原是人和動物餐間以及肌肉劇烈運動時最易動用的葡萄糖貯庫。纖維素是植物的結構多糖，是他們的細胞壁的主要組成成分。12革蘭氏陽性細菌和陰性細菌的細胞壁在化學組成上有什么異同肽聚糖中的糖肽鍵和糖蛋白中的糖肽鍵是否有區(qū)別

簡介：時間就是金錢，效率就是生命唯有惜時才能成功，唯有努力方可成就“生物化學與分子生物學生物化學與分子生物學”題庫第二軍醫(yī)大學基礎醫(yī)學部第二軍醫(yī)大學基礎醫(yī)學部生物化學與分子生物學教研室編制生物化學與分子生物學教研室編制2004年7月時間就是金錢，效率就是生命唯有惜時才能成功，唯有努力方可成就C、氨基酸殘基側鏈處螺旋的外側D、通過二硫鍵維持其穩(wěn)定E、螺旋每周含36個氨基酸殘基7、學習“蛋白質結構與功能”的理論后，我們認識到概念錯誤是（）。A、蛋白質一級結構決定空間結構B、蛋白質變性是肽鍵斷裂所致C、四級結構蛋白質必定由二條或二條以上多肽鏈組成D、活性不僅取決于其一級結構，還依賴于高級結構的正確E、活性蛋白質必須具有三級或三級以上結構8、蛋白質分子發(fā)生變性的原因是（）。A、分子內肽鍵的斷裂B、酶水解部分肽鏈片段C、尿素破壞分子的空間結構D、硫酸銨沉淀蛋白質分子E、蛋白質分子結晶析出9、有關“蛋白質分子結構與功能”的描述，不正確的是（）。A、三級結構是指整條肽鏈所有原子的相對空間位置B、蛋白質分子中的亞基都是相同的C、肽鍵的自由旋轉形成肽鏈的不同空間構象D、酶原的激活改變分子的一級結構E、亞基是四級結構蛋白質分子才具有的組成單位。10、在280NM波長處有最大吸收峰的氨基酸是A、THR和METB、CYS和ASNC、TRP和TYRD、GLU和PROE、LYS和SER11、維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要因素是。A、靜電作用力B、氫鍵C、疏水鍵D、范德華作用力E、二硫鍵12、關于蛋白質Β折疊結構的概念，正確的是（）A、其肽平面由C、H、O、N四個原子組成。B、它只有反平行式結構，沒有平行式結構C、Α螺旋是右手螺旋，Β折疊是左手螺旋D、主鏈骨架成鋸齒狀形成折疊的片層

簡介：糖代謝糖代謝1三、典型試題分析一A型題1，位于糖酵解、糖異生、磷酸戊糖途徑、糖原合成及糖原分解各條代謝途徑交匯點上的化合物是1997年生化試題A1磷酸葡萄糖B6磷酸葡萄糖C1，6磷酸果糖D3磷酸甘油醛E6磷酸果糖答案B2糖的氧化分解、糖異生和糖原合成的交叉點是1。999年生化試題A1磷酸葡萄糖B6磷酸果糖C，6磷酸葡萄糖D磷酸二羥丙酮E丙酮酸答案C3肌糖原不能分解補充血糖，是因為缺乏A丙酮酸激酶B，磷酸烯醇式丙酮酸C糖原磷酸化酶D葡萄糖6磷酸酶E脫枝酶答案D4三羧酸循環(huán)中不提供氫和電子對的步驟是1997年研究生考題A檸檬酸→異檸檬酸B，異檸檬酸→Α酮戊二酸CΑ酮戊二酸→琥珀酸D琥珀酸→延胡索酸E蘋果酸→草酰乙酸答案A5下列哪個酶在糖酵解和糖異生中都起作用1998年研究生考題A丙酮酸激酶B，3磷酸甘油醛脫氫酶C果糖二磷酸酶D己糖激酶E，葡萄糖6磷酸酶答案B二X型題1，糖酵解的關鍵酶有1996年生化試題A己糖激酶B磷酸果糖激酶C，丙酮酸激酶D乳酸脫氫酶答案A、B、C2，天冬氨酸、乳酸和甘油異生為糖經歷的共同反應是1997年生化試題）A磷酸烯醇式丙酮酸一2磷酸甘油酸B3磷酸甘油醛磷酸二羥丙酮C3磷酸甘油酸一1，3二磷酸甘油酸D1，6二磷酸果糖一6磷酸果糖答案B、DE丙酮酸激酶13，糖酵解時哪一對代謝物提供高能磷酸鍵使ADP生成ATPA3磷酸甘油醛及磷酸果糖B，1，3二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸CΑ磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D，1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E1，6二磷酸果糖及1，3二磷酸甘油酸14糖原的1個葡萄糖殘基無氧酵解時凈生成幾個ATPA，1個B2個C3個D4個E5個15磷酸果糖激酶1最強的變構激活劑是AAMPBADPCATPD2，6二磷酸果糖E1，6二磷酸果糖166磷酸葡萄糖轉變?yōu)?，6二磷酸果糖，需要A磷酸葡萄糖變位酶及磷酸化酶B磷酸葡萄糖變位酶及醛縮酶C磷酸葡萄糖異構酶及磷酸果糖激酶D磷酸葡萄糖變位酶及磷酸果糖激酶E磷酸葡萄糖異構酶及醛縮酶17醛縮酶的底物是A6磷酸果糖B1磷酸葡萄糖C6磷酸葡萄糖D1，62，磷酸果糖E1，62磷酸葡萄糖18成熟紅細胞主要以糖酵解供能的原因是A缺氧B，缺少TPPC缺少輔酶AD缺少線粒體E缺少微粒體19以下哪一種物質可以作為己糖激酶的底物A核糖B，甘露糖C半乳糖D木糖E阿拉伯糖20半乳糖激酶催化半乳糖生成A，乳糖B1磷酸乳糖C6磷酸乳糖D6磷酸半乳糖E1磷酸半乳糖21丙酮酸羧化支路中有幾種核苷酸成分參與A1B，2C，3D4E522下列哪一種酶與丙酮酸生成糖無關A果糖二磷酸酶B丙酮酸激酶C，丙酮酸羧化酶D醛縮酶E磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶23下述對丙酮酸羧化支路的描述，哪個是不正確的A是許多非糖物質異生為糖的必由之路B此過程先后由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化C此過程在胞液中進行D是丙酮酸轉變成磷酸烯醇式丙酮酸的過程E，是個耗能過程24，2分子丙酮酸異生為葡萄糖需消耗幾個高能磷酸鍵A2個B3個C4個D6個E8個25，必須在線粒體內進行的糖異生步驟是A乳酸一丙酮酸B丙酮酸一草酰乙酸

簡介：1第一篇生物大分子的結構與功能第一章氨基酸和蛋白質一、組成蛋白質的20種氨基酸的分類１、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸注意在識記時可以只記第一個字，如堿性氨基酸包括賴精組二、氨基酸的理化性質１、兩性解離及等電點氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質結合成鹽，故它是一種兩性電解質。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的ＰＨ稱為該氨基酸的等電點。２、氨基酸的紫外吸收性質芳香族氨基酸在280NM波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質含量成正比，故通過對280NM波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質溶液進行定量分析。３、茚三酮反應氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570NM波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去１分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個以內氨基酸連接而成多肽稱為寡肽；39個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質激素稱為多肽；51個氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質。多肽連中的自由氨基末端稱為Ｎ端，自由羧基末端稱為Ｃ端，命名從Ｎ端指向Ｃ端。人體內存在許多具有生物活性的肽，重要的有谷胱甘肽（GSH）是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性，可作為體內重要的還原劑保護體內蛋白質或酶分子中巰基免被氧化，使蛋白質或酶處于活性狀態(tài)。四、蛋白質的分子結構１、蛋白質的一級結構即蛋白質分子中氨基酸的排列順序。主要化學鍵肽鍵，有些蛋白質還包含二硫鍵。２、蛋白質的高級結構包括二級、三級、四級結構。１）蛋白質的二級結構指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。二級結構以一級結構為基礎，多為短距離效應。可分為Α螺旋多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，3七、蛋白質的分離和純化１、沉淀，見六、２２、電泳蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負極移動。根據支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。３、透析利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。４、層析A離子交換層析，利用蛋白質的兩性游離性質，在某一特定ＰＨ時，各蛋白質的電荷量及性質不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質首先被洗脫下來。B分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質進入孔內，滯留時間長，大分子蛋白質不能時入孔內而徑直流出。５、超速離心既可以用來分離純化蛋白質也可以用作測定蛋白質的分子量。不同蛋白質其密度與形態(tài)各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析A分析純化蛋白質的氨基酸殘基組成（蛋白質水解為個別氨基酸，測各氨基酸的量及在蛋白質中的百分組成）↓測定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基二硝基氟苯法（DNP法）頭端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽鏈，分別分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法水解芳香族氨基酸的羧基側肽鍵胰蛋白酶法水解賴氨酸、精氨酸的羧基側肽鍵溴化脯法水解蛋氨酸羧基側的肽鍵↓EDMAN降解法測定各肽段的氨基酸順序（氨基末端氨基酸的游離Α氨基與異硫氰酸苯酯反應形成衍生物，用層析法鑒定氨基酸種類）B通過核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的結構與功能一、核酸的分子組成基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸脫氧核糖核酸（DNA），存在于細胞核和線粒體內。核糖核酸（RNA），存在于細胞質和細胞核內。１、堿基NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對波長260NM左右的紫外光有較強吸收，這一重要的理化性質被用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進行定性定量分析。

簡介：核酸核酸一名詞解釋1單核苷酸MONONUCLEOTIDE2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）3不對稱比率（DISSYMMETRYRATIO）4堿基互補規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING5反密碼子（ANTICODON）6順反子（CISTRON）7核酸的變性與復性（DENATURATION、RENATURATION）8退火（ANNEALING）9增色效應（HYPERCHROMICEFFECT）10減色效應（HYPOCHROMICEFFECT）11噬菌體（PHAGE）12發(fā)夾結構（HAIRPINSTRUCTURE）13DNA的熔解溫度（MELTINGTEMPERATURETM）14分子雜交（MOLECULARHYBRIDIZATION）15環(huán)化核苷酸CYCLICNUCLEOTIDE（二）填空題1DNA雙螺旋結構模型是_________于____年提出的。2核酸的基本結構單位是_____。3脫氧核糖核酸在糖環(huán)______位置不帶羥基。4兩類核酸在細胞中的分布不同，DNA主要位于____中，RNA主要位于____中。5核酸分子中的糖苷鍵均為_____型糖苷鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為_____鍵。核苷與核苷之間通過_____鍵連接成多聚體。6核酸的特征元素____。7堿基與戊糖間是CC連接的是______核苷。8DNA中的____嘧啶堿與RNA中的_____嘧啶堿的氫鍵結合性質是相似的。26常見的環(huán)化核苷酸有___和___。其作用是___，他們核糖上的___位與___位磷酸OH環(huán)化。27真核細胞的MRNA帽子由___組成，其尾部由___組成，他們的功能分別是______，_______。2828DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持____狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成___。（三）選擇題1ATP分子中各組分的連接方式是ARAPPPBARPPPCPARPPDPRAPP2HNRNA是下列哪種RNA的前體ATRNABRRNACMRNADSNRNA3決定TRNA攜帶氨基酸特異性的關鍵部位是A–XCCA3末端BTΨC環(huán)；CDHU環(huán)D額外環(huán)E反密碼子環(huán)4根據WATSONCRICK模型，求得每一微米DNA雙螺旋含核苷酸對的平均數(shù)為A25400B2540C29411D2941E35055構成多核苷酸鏈骨架的關鍵是A2′3′磷酸二酯鍵B2′4′磷酸二酯鍵C2′5′磷酸二酯鍵D3′4′磷酸二酯鍵E3′5′磷酸二酯鍵6與片段TAGAP互補的片段為AAGATPBATCTPCTCTAPDUAUAP7含有稀有堿基比例較多的核酸是A胞核DNAB線粒體DNACTRNADMRNA8真核細胞MRNA帽子結構最多見的是AM7APPPNMPNMPBM7GPPPNMPNMPCM7UPPPNMPNMPDM7CPPPNMPNMPEM7TPPPNMPNMP9DNA變性后理化性質有下述改變

簡介：第一章蛋白質的結構與功能一）A1型題1某一溶液中蛋白質的百分含量為55，此溶液的蛋白質氮的百分濃度為A88?0?4?2?6正確答案A2蛋白質分子中的氨基酸屬于下列哪一項ALΒ氨基酸BDΒ氨基酸CLΑ氨基酸DDΑ氨基酸EL、DΑ氨基酸正確答案C3屬于堿性氨基酸的是A天冬氨酸B異亮氨酸C組氨酸D苯丙氨酸E半胱氨酸正確答案C4280NM波長處有吸收峰的氨基酸為A絲氨酸B谷氨酸C蛋氨酸D色氨酸E精氨酸正確答案D5維系蛋白質二級結構穩(wěn)定的化學鍵是A鹽鍵B二硫鍵C肽鍵D疏水作用E氫鍵正確答案E6下列有關蛋白質一級結構的敘述，錯誤的是A多肽鏈中氨基酸的排列順序B氨基酸分子間通過去水縮合形成肽鏈C從N端至C端氨基酸殘基排列順序D蛋白質一級結構并不包括各原子的空間位置E通過肽鍵形成的多肽鏈中氨基酸排列順序正確答案BB螺旋方向與長軸垂直C氨基酸側鏈伸向螺旋外側D肽鍵平面充分伸展E靠鹽鍵維系穩(wěn)定性正確答案C14蛋白質分子中的無規(guī)則卷曲結構屬于A二級結構B三級結構C四級結構D結構域E以上都不是正確答案A15有關蛋白質Β折疊的描述，錯誤的是A主鏈骨架呈鋸齒狀B氨基酸側鏈交替位于扇面上下方CΒ折疊的肽鍵之間不存在化學鍵DΒ行式結構，也有平行式結構E肽鏈充分伸展正確答案C16下列有關氨基酸的敘述，錯誤的是A絲氨酸和蘇氨酸的側鏈都含有羥基B異亮氨酸和纈氨酸都有分支C組氨酸和脯氨酸都是亞氨基酸D苯丙氨酸和色氨酸都為芳香族氨基酸E精氨酸和賴氨酸都屬于堿性氨基酸正確答案C17常出現(xiàn)于肽鏈轉角結構中的氨基酸為A脯氨酸B半胱氨酸C谷氨酸D甲硫氨酸E丙氨酸正確答案A18在各種蛋白質中含量相近的元素是A碳B氮C氧D氫E硫正確答案B19下列氨基酸中含有羥基的是A谷氨酸、天冬酰胺B絲氨酸、蘇氨酸C苯丙氨酸、酪氨酸

簡介：第1頁共8頁（一）A型題（為單項選擇題。從選項中選擇一個正確答案。每題1分，共70分。）1下列氨基酸中含有兩個羧基的氨基酸是（B）A絲氨酸B谷氨酸C賴氨酸D酪氨酸E蘇氨酸2測得某一蛋白質樣品的氮含量為060克，此樣品約含蛋白質多少克（E）A200克B550克C660克D480克E375克3組成蛋白質的基本單位是（A）ALΑ氨基酸BD氨基酸C堿基D核苷酸EΒ氨基酸4蛋白質的一級結構決定于（E）A肽鍵的數(shù)目B氨基酸的數(shù)目C氨基酸的種類D氨基酸的比例E氨基酸的組成及排列順序5蛋白質多肽鏈具有的方向性是（C）A從3’端到5’端B從5’端到3’端C從N端到C端D從C端到N端E以上都不是6蛋白質變性主要是由于（B）A蛋白質一級結構的改變B蛋白質空間構象的破壞C蛋白質輔基脫落D蛋白質肽鍵斷裂E蛋白質亞基解聚7組成核酸的基本構成單位是（B）A核糖B核苷酸C堿基D核苷E核苷三磷酸8通常既不見于DNA又不見于RNA的堿基是（D）A腺嘌呤B鳥嘌呤C胸腺嘧啶D黃嘌呤E尿嘧啶9核酸中核苷酸之間的連接方式是（A）A35磷酸二酯鍵B氫鍵C堿基堆積力D離子鍵E23磷酸二酯鍵10下列關于DNA雙螺旋模型的描述錯誤的是（E）A堿基間以非共價鍵相連B雙股鏈相互平行、走向相反C堿基位于雙螺旋內側D磷酸與脫氧核糖組成了雙螺旋的骨架E是DNA的三級結構11下列關于DNA堿基組成的敘述，正確的是（B）A腺嘌呤（A）和胞嘧啶（C）含量相等B不同生物來源的DNA堿基組成不同CAGTCD生物體堿基組成隨著年齡變化而改變E同一生物不同組織的DNA堿基組成不同12非競爭性抑制劑具有的動力學效應是（D）AKM值升高，VMAX不變BKM值降低，VMAX不變CKM值不變，VMAX升高DKM值減小，VMAX降低EKM值不變，VMAX降低13下列對酶的敘述正確的是（A）第3頁共8頁B溶酶體C線粒體D過氧化媒體E高爾基復合體26人體內氨的最主要代謝去路是（B）A合成谷氨酰胺B合成尿素C合成嘌呤D擴散入血E合成必需氨基酸27體內轉運一碳單位的載體是（A）A四氫葉酸B葉酸C硫胺素D生物素E維生素B1228生物體內氨基酸脫氨基作用的主要方式是（E）A氧化脫氨基B還原脫氨基C直接脫氨基D轉氨基E聯(lián)合脫氨基29人體營養(yǎng)必需氨基酸的來源是（B）A在體內可由糖轉變生成B在體內不能合成，必需從食物獲得C在體內能由其他氨基酸轉變生成D在體內可由脂肪酸轉變生成E在體內可由固醇類物質轉變生成30饑餓可以增強的肝內代謝途徑是（D）A磷酸戊糖途徑B糖酵解途徑C糖原合成D糖異生途徑E脂肪合成31白化病患者是由于（A）A酪氨酸羥化酶缺陷B二氫葉酸還原酶被抑制C苯丙氨酸羥化酶缺陷D胱硫醚合成酶缺陷E精氨酸代琥珀酸合成酶缺陷32嘧啶核苷酸從頭合成的特點是（C）A在5磷酸核糖上合成堿基B由FH4提供一碳單位C先合成氨基甲酰磷酸D甘氨酸完整地摻入E谷氨酸提供氮原子33人體內嘌呤核苷酸分解代謝的主要終產物是（E）A尿素BΒ丙氨酸C肌酸酐D肌酸E尿酸34體內脫氧核苷酸生成的主要方式是（D）A直接由核糖還原B由核苷還原C由一磷酸核苷還原D由二磷酸核苷還原E由三磷酸核苷還原355氟尿嘧啶（5FU）治療腫瘤的原理是（B）A本身直接殺傷作用B抑制胸苷酸合成C抑制胞嘧啶合成D抑制尿嘧啶合成E抑制四氫葉酸合成36氨基酸通過下列哪種化學鍵形成蛋白質（D）A磷酸二酯鍵B二硫鍵C糖苷鍵D肽鍵E氫鍵37下列不屬于RNA轉錄原料的是（A）ATTPBATPCCTPDGTPEUTP

簡介：第一章第一章蛋白質化學蛋白質化學教學目標教學目標1掌握蛋白質的概念、重要性和分子組成。2掌握Α氨基酸的結構通式和20種氨基酸的名稱、符號、結構、分類；掌握氨基酸的重要性質；熟悉肽和活性肽的概念。3掌握蛋白質的一、二、三、四級結構的特點及其重要化學鍵。4了解蛋白質結構與功能間的關系。5熟悉蛋白質的重要性質和分類導入100年前，恩格斯指出“蛋白體是生命的存在形式”；今天人們如何認識蛋白質的概念和重要性1839年荷蘭化學家馬爾德（GJMULDER）研究了乳和蛋中的清蛋白并按瑞典化學家BERZELIUS的提議把提取的物質命名為蛋白質（PROTEIN，源自希臘語，意指“第一重要的”）。德國化學家費希爾EFISCHER研究了蛋白質的組成和結構，在1907年奠立蛋白質化學。英國的鮑林LPAULING在1951年推引出蛋白質的螺旋；桑格FSANGER在1953年測出胰島素的一級結構。佩魯茨MFPERUTZ和肯德魯JCKENDREW在1960年測定血紅蛋白和肌紅蛋白的晶體結構。1965年，我國生化學者首先合成了具有生物活性的蛋白質胰島素（INSULIN）。蛋白質是由LΑ氨基酸通過肽鍵縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構象和一定生物功能的生物大分子（BIOMACROMOLECULE）。蛋白質是生命活動所依賴的物質基礎，是生物體中含量最豐富的大分子。單細胞的大腸桿菌含有3000多種蛋白質，而人體有10萬種以上結構和功能各異的蛋白質，人體干重的45是蛋白質。生命是物質運動的高級形式，是通過蛋白質的多種功能來實現(xiàn)的。新陳代謝的所有的化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的，已發(fā)現(xiàn)的酶絕大多數(shù)是蛋白質。生命活動所需要的許多小分子物質和離子，它們的運輸由蛋白質來完成。生物的運動、生物體的防御體系離不開蛋白質。蛋白質在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性，以及高等動物的記憶、識別機構等方面都起著重要的作用。隨著蛋白質工程和蛋白質組學的興起和發(fā)展，人們對蛋白質的結構與功能的認識越來越深刻。第一節(jié)第一節(jié)蛋白質的分子組成蛋白質的分子組成一、蛋白質的元素組成經元素分析，主要有C（50～55）、H（6～7）、O（19～24）、N（13～19）、S（0～4）。有些蛋白質還含微量的P、FE、CU、ZN、MN、CO、MO、I等。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16。因此，可以用定氮法來推算樣品中蛋白質的大致含量。每克樣品含氮克數(shù)625100100G樣品中蛋白質含量（G）二、蛋白質的基本組成單位氨基酸蛋白質在酸、堿或蛋白酶的作用下，最終水解為游離氨基酸（AMINOACID），即蛋白質組成單體或構件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但合成蛋白質的氨基酸僅20種（稱編碼氨基酸），最先發(fā)現(xiàn)的是天門冬氨酸（1806年），最后鑒定的是蘇氨酸（1938年）。（一）氨基酸的結構通式組成蛋白質的20種氨基酸有共同的結構特點1氨基連接在ΑC上，屬于Α氨基酸（脯氨酸為Α亞氨基酸）。2R是側鏈，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L型兩種立體異構體。天然蛋白質中的氨基酸都是L型。注意構型是指分子中各原子的特定空間排布，其變化要求共價鍵的斷裂和重新形成。旋光性是異構體的光學活性，是使偏振光平面向左或向右旋轉的性質，（）表示左旋，（）表示右旋。構型與旋光性沒有直接對應關系。（二）氨基酸的分類1按R基的化學結構分為脂肪族、芳香族、雜環(huán)、雜環(huán)亞氨基酸四類。2按R基的極性和在中性溶液的解離狀態(tài)分為非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負電荷或帶正電荷的四類。帶有非極性R（烴基、甲硫基、吲哚環(huán)等，共9種）甘（GLY）、丙（ALA）、纈（VAL）、亮（LEU）、異亮（ILE）、苯丙（PHE）、甲硫（MET）、脯（PRO）、色（TRP）帶有不可解離的極性R（羥基、巰基、酰胺基等，共6種）絲（SER）、蘇（THR）、天胺（ASN）、谷胺（GLN）、酪（TYR）、半（CYS）帶有可解離的極性R基（共5種）天（ASP）、谷（GLU）、賴（LYS）、精（ARG）、組（HIS），前兩個為酸性氨基酸，后三個是堿性氨基酸。一、蛋白質的一級結構（PRIMARYSTRUCTURE）1953年，英國科學家FSANGER首先測定了胰島素（INSULIN）的一級結構，有51個氨基酸殘基，由一條A鏈和一條B鏈組成，分子中共有3個二硫鍵，其中兩個在A、B鏈之間，另一個在A鏈內。蛋白質的一級結構測定或稱序列分析常用的方法是EDMAN降解和重組DNA法。EDMAN降解是經典的化學方法，比較復雜。首先要純化一定量的待測蛋白質，分別作分子量測定、氨基酸組成分析、N末端分析、C末端分析；要應用不同的化學試劑或特異的蛋白內切酶水解將蛋白質裂解成大小不同的肽段，測出它們的序列，對照不同水解制成的兩套肽段，找出重疊片段，最后推斷蛋白質的完整序列。重組DNA法是基于分子克隆的分子生物學方法，比較簡單而高效，不必先純化該種蛋白質，而是先要得到編碼該種蛋白質的基因（DNA片段），測定DNA中核苷酸的序列，再按三個核苷酸編碼一個氨基酸的原則推測蛋白質的完整序列。這兩種方法可以相互印證和補充。目前，國際互聯(lián)網蛋白質數(shù)據庫已有3千多種一級結構清楚。蛋白質一級結構是空間結構和特異生物學功能的基礎。二、蛋白質的二級結構（SECONDARYSTRUCTURE）蛋白質的二級結構是指其分子中主鏈原子的局部空間排列，是主鏈構象（不包括側鏈R基團）。構象是分子中原子的空間排列，但這些原子的排列取決于它們繞鍵的旋轉，構象不同于構型，一個蛋白質的構象在不破壞共價鍵情況下是可以改變的。但是蛋白質中任一氨基酸殘基的實際構象自由度是非常有限的，在生理條件下，每種蛋白質似乎是呈現(xiàn)出稱為天然構象的單一穩(wěn)定形狀。20世紀30年代末，LPANLING和RBCEY應用X射線衍射分析測定了一些氨基酸和寡肽的晶體結構，獲得了一組標準鍵長和鍵角，提出了肽單元（PEPTIDEUNIT）的概念還提出了兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型（Α螺旋）和（Β折疊）。1肽單位肽鍵及其兩端的ΑC共6個原子處于同一平面上，組成了肽單位（所在的平面稱肽鍵平面）。肽鍵CN鍵長為0132NM，比相鄰的單鍵（0147NM）短，而較CN雙鍵（0128NM）長，有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉。肽鍵平面上各原子呈順反異構關系，肽鍵平面上的O、H以及2個Α碳原子為反式構型（TRANSCONFIGURATION）。主鏈中的CΑC和CΑN單鍵可以旋轉，其旋轉角Φ、Ψ決定了兩個相鄰的肽鍵平面相對關系。由于肽鍵平面的相對旋轉，使主鏈可以以非常多的構象出現(xiàn)。事實上，肽鏈在構象上受到很大限制，因為主鏈上有13不能自由旋轉的肽鍵，另外主鏈上有很多側鏈R的影響。蛋白質的主鏈骨架由許多肽鍵平面連接而成。2Α螺旋ΑHELIXΑ螺旋是肽鍵平面通過Α碳原子的相對旋轉形成的一種緊密螺旋盤繞，是有周期的一種主鏈構象。其特點是①螺旋每轉一圈上升36個氨基酸殘基，螺距約054NM（每個殘基上升015NM，旋轉100O）。②相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。典型Α螺旋一對氫鍵O與N之間共有13個原子（3613），前后間隔3個殘基。③螺旋的走向絕大部分是右手螺旋，殘基側鏈伸向外側。R基團的大小、荷電狀態(tài)及形狀均對Α螺旋的形成及穩(wěn)定有影響。3Β折疊ΒPLEATEDSHEETΒ折疊是一種肽鏈相當伸展的周期性結構。①相鄰肽鍵平面間折疊成110O角，呈鋸齒狀。②兩個以上具Β折疊的肽鏈或同一肽鏈內不同肽段相互平行排列，形成Β折疊片層，其穩(wěn)定因素是肽鏈間的氫鍵。③逆向平行的片層結構比順向平行的穩(wěn)定。Α螺旋和Β折疊是蛋白質二級結構的主要形式。毛發(fā)中的Α角蛋白和蠶絲中的絲心蛋白是其典型，在許多球蛋白中也存在，但所占比例不一樣。膠原蛋白中存在的螺旋結構不同于一般的Α螺旋，是由3條具有左手螺旋的鏈相互纏繞形成右手超螺旋分子。鏈間氫鍵以及螺旋和超螺旋的反向盤繞維持其穩(wěn)定性。4Β轉角（ΒTURN）為了緊緊折疊成球蛋白的緊密形狀，多肽鏈180O回折成發(fā)夾或Β轉角。其處由4個連續(xù)的氨基酸殘基構成，常有GLY和PRO存在，穩(wěn)定Β轉角的作用力是第一個氨基酸殘基羰基氧（O）與第四個氨基酸殘基的氨基氫（H）之間形成的氫鍵。Β轉角常見于連接反平行Β折疊片的端頭。5無規(guī)卷曲（ROMCOIL）多肽鏈的主鏈呈現(xiàn)無確定規(guī)律的卷曲。典型球蛋白大約一半多肽鏈是這樣的構象。6超二級結構和結構域超二級結構和結構域是蛋白質二級至三級結構層次的一種過渡態(tài)構象。超二級結構指蛋白質中兩個或三個具有二級結構的肽段在空間上相互接近，形成一特殊的組合體，又稱為模體（MOTIF）。通常有ΑΑ，ΒΒ，ΒΑΒ等，例如鈣結合蛋白質中的螺旋環(huán)螺旋模序及鋅指結構。

簡介：生物化學練習題生物化學練習題RNA的轉錄的轉錄生物化學練習題RNA的轉錄（單選題）1對于RNA聚合酶的敘述，不正確的是A由核心酶和Σ因子構成B核心酶由Α2ΒΒ’組成C全酶與核心酶的差別在于Β亞單位的存在D全酶包括Σ因子EΣ因子僅與轉錄起動有關B端粒酶C末端轉移酶D反轉錄病毒E噬菌體病毒4關于反轉錄酶的敘述錯誤的是A作用物為四種DNTPB催化RNA水解反應C合成方向3’→5’D催化以RNA為模板進行DNA合成

簡介：1第一章蛋白質的結構與功能第一節(jié)蛋白質的分子組成一、蛋白質的主要組成元素C、H、O、N、S特征元素N（16）特異元素S凱氏定氮法每克樣品含氮克數(shù)625100＝100G樣品中蛋白質含氮量（G）組成蛋白質的20種氨基酸（名解）不對稱碳原子或手性碳原子與四個不同的原子或原子基團共價連接并因而失去對稱性的四面體碳為LΑ氨基酸，其中脯氨酸（PRO）屬于LΑ亞氨基酸不同LΑ氨基酸，其R基側鏈不同除甘氨酸（GLY）外，都為LΑ氨基酸，有立體異構體組成蛋白質的20種氨基酸分類非極性氨基酸甘氨酸（GLY）、丙氨酸（ALA）、纈氨酸（VAL）、亮氨酸（LEU）、異亮氨酸（ILE）、脯氨酸（PRO）極性中性氨基酸絲氨酸（SER）、半胱氨酸（CYS）、蛋氨酸（MET）天冬酰胺（ASN）、谷氨酰胺（GLN）、蘇氨酸（THR）芳香族氨基酸苯丙氨酸（PHE）、色氨酸（TRP）、酪氨酸（TYR）酸性氨基酸天冬氨酸（ASP）、谷氨酸（GLU）堿性氨基酸賴氨酸（LYS）、精氨酸（ARG）、組氨酸（HIS）其中含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性質1、兩性解離及等電點①氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質結合成鹽，故它是一種兩性電解質。②氨基酸是兩性電解質，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。③（名解）等電點（PI點）在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點。PHPI陰離子氨基酸帶凈正電荷，在電場中將向負極移動④在一定PH范圍內，氨基酸溶液的PH離等電點越遠，氨基酸所攜帶的凈電荷越大2、含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM附近大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280NM的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法3、氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物在PH57，80100℃條件下，氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570NM處。此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關系，因此可作為氨基酸定量分析方法五、蛋白質是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈（一）氨基酸通過肽鍵連接而形成肽1、（名解）肽鍵PEPTIDEBOND是由一個氨基酸的Α羧基與另一個氨基酸的Α氨基脫水縮合而形成的化學鍵2、肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物3、10個以內氨基酸連接而成多肽稱為寡肽；由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基3（四）、蛋白質的四級結構蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。由一條肽鏈形成的蛋白質沒有四級結構。1、（名解）亞基有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基，亞基之間的結合力主要是氫鍵和離子鍵2、主要化學鍵疏水鍵、氫鍵、離子鍵二、蛋白質的分類根據組成成分單純蛋白質結合蛋白質蛋白質部分非蛋白質部分（輔基）根據形狀纖維狀蛋白質球狀蛋白質第三節(jié)蛋白質結構與功能關系一、蛋白質一級結構是高級結構與功能的基礎1、蛋白質一級結構是空間構象和特定生物學功能的基礎。一級結構相似的多肽或蛋白質，其空間構象以及功能也相似。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵Β巰基乙醇可破壞二硫鍵2、由蛋白質分子發(fā)生變異所導致的疾病，稱為“分子病”，如鐮刀形紅細胞貧血癥二、蛋白質空間結構是蛋白質特有性質和功能的結構基礎。肌紅蛋白只有三級結構的單鏈蛋白質，易與氧氣結合，氧解離曲線呈直角雙曲線。血紅蛋白具有４個亞基組成的四級結構，可結合４分子氧。成人由兩條Α肽鏈（141個氨基酸殘基）和兩條Β肽鏈（146個氨基酸殘基）組成。在氧分壓較低時，與氧氣結合較難，氧解離曲線呈Ｓ狀曲線。因為第一個亞基與氧氣結合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結合，當前三個亞基與氧氣結合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結合，稱正協(xié)同效應。結合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。三、若蛋白質的折疊發(fā)生錯誤，盡管其一級結構不變，但蛋白質的構象發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴重時可導致疾病發(fā)生，稱為蛋白質構象疾病，如人紋狀體脊髓變性病CJD、老年癡呆癥、亨廷頓舞蹈病、瘋牛病等。第四節(jié)蛋白質的理化性質1、蛋白質的兩性電離蛋白質兩端的氨基和羧基及側鏈中的某些基團，在一定的溶液PH條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。2、蛋白質的沉淀在適當條件下，蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象。包括A丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。B鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發(fā)生沉淀，但并不變性3、蛋白質變性在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導致變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。4、蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280NM處有特征性吸收峰，可用蛋白質定量測定。5、蛋白質的呈色反應A茚三酮反應經水解后產生的氨基酸可發(fā)生反應，蛋白質分子中游離氨基能與茚三酮反應生成藍紫色化合物B雙縮脲反應蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不