高級(jí)生物化學(xué)試題

1、1為什么說蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)？為什么說蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)？一級(jí)結(jié)構(gòu)也就是氨基酸序列，像是一些堿性氨基酸或是帶電荷氨基酸會(huì)對(duì)蛋白質(zhì)的2級(jí)結(jié)構(gòu)產(chǎn)生決定性的作用，由于組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸各具特殊的側(cè)鏈，側(cè)鏈基團(tuán)的理化性質(zhì)和空間排布各不相同，當(dāng)它們按照不同的序列關(guān)系組合時(shí)，就可形成多種多樣的空間結(jié)構(gòu)和不同生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)分子。比如脯氨酸經(jīng)常出現(xiàn)在肽鏈的折疊處；基酸的性質(zhì)決定了他們的疏水或親水，這樣折疊時(shí)親水的基團(tuán)在

2、外，疏水的在內(nèi)。樣下來組成蛋白一級(jí)結(jié)構(gòu)的氨基酸間形成像氫鍵、二硫鍵這樣的次級(jí)鍵，導(dǎo)致了蛋白2級(jí)結(jié)構(gòu)的形成，如a折疊、b片層等。三級(jí)結(jié)構(gòu)又是由2級(jí)結(jié)構(gòu)所決定的，多個(gè)2級(jí)結(jié)構(gòu)形成結(jié)構(gòu)域，而4級(jí)結(jié)構(gòu)又是由幾個(gè)3級(jí)結(jié)構(gòu)組成的，所以說蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定了高級(jí)結(jié)構(gòu)。2試論述蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的三種基本類型的特點(diǎn)有哪些試論述蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的三種基本類型的特點(diǎn)有哪些α螺旋螺旋蛋白質(zhì)中常見的一種二級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋

3、結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基（第n個(gè)）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基（第n4個(gè)）的酰胺氮形成氫鍵。在典型的右手α螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。螺旋的半徑為0.23nm。特點(diǎn)特點(diǎn)①肽鏈以螺旋狀盤卷前進(jìn)，每圈螺旋由3.6個(gè)氨基酸構(gòu)成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；②螺旋結(jié)構(gòu)被規(guī)則排布的氫鍵所穩(wěn)定，氫鍵排布的方式是：每個(gè)氨基酸殘基的N—H與其氨基側(cè)相

4、間三個(gè)氨基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構(gòu)成的由一個(gè)氫鍵閉合的環(huán)，包含13個(gè)原子。因此，α螺旋常被準(zhǔn)確地表示為3.613螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉(zhuǎn)和左手旋轉(zhuǎn)，在蛋白質(zhì)分子中實(shí)際存在的是右手螺旋。β折疊折疊在β折疊中，兩條以上氨基酸鏈（肽鏈），或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列，成為“股”。肽平面之間呈手風(fēng)琴狀折疊，股與股之間會(huì)通過氫鍵固定，但氫鍵主要在股間而不是股內(nèi)。氨基酸殘基的R側(cè)鏈分布在片層的上下。β折疊層并不是平

5、的，因?yàn)閭?cè)鏈的存在使得它看上去像手風(fēng)琴一樣波紋起伏。這樣每一股會(huì)更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中β折疊通常會(huì)用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側(cè)為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側(cè)為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行折疊更加穩(wěn)定。能形成β折疊的氨基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利于多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折疊中出現(xiàn)的幾率最高。β轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)角也是多肽鏈中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)，連接蛋白質(zhì)分子中

6、的二級(jí)結(jié)構(gòu)（α螺旋和β折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有2～16個(gè)氨基酸殘基。含有5個(gè)氨基酸殘基以上的轉(zhuǎn)角又常稱之環(huán)（loops）。常見的轉(zhuǎn)角含有4個(gè)氨基酸殘基，有兩種類型。轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第1個(gè)氨基酸殘基羰基氧與第4個(gè)殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角II的第3個(gè)殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第2個(gè)殘基大都是脯氨酸。?由四個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基構(gòu)成，主鏈骨架本身以大約180℃返回折迭。?第一個(gè)氨基酸殘基的CO與第四個(gè)氨基酸的

7、NH形成氫鍵，從而穩(wěn)定轉(zhuǎn)折的構(gòu)象用化學(xué)方法水解核酸能夠得到什么產(chǎn)物取決于核酸分子中磷酸二酯鍵和N糖苷鍵對(duì)酸、堿的相對(duì)穩(wěn)定性。RNA中，核糖與堿基之間的N糖苷鍵對(duì)堿穩(wěn)定，RNA主鏈中的磷酸二酯鍵一般也對(duì)堿穩(wěn)定，因此RNA通常應(yīng)該不被水解。但是，RNA分子由于核糖上有2′羥基，存在鄰接基團(tuán)參與效應(yīng)，在堿催化下，RNA分子中的磷?；l(fā)生轉(zhuǎn)移，生成2′，3′環(huán)狀單核苷酸中間產(chǎn)物，環(huán)核苷酸再進(jìn)一步水解成2′核苷酸和3′核苷酸。DNA則一般不被堿水

8、解。堿水解RNA時(shí)，A、C、G、U、I、T的單核甘酸和幾種甲基化堿基是穩(wěn)定的，m1A轉(zhuǎn)變?yōu)閙6A，m3C轉(zhuǎn)變?yōu)閙3U，而m7G、m1I、tC6A、m6tC8A會(huì)被堿破壞。修飾組分2′O甲基核糖核苷酸由于不能形成2′，3′環(huán)核苷酸，因此該處的磷酸二酸鍵不被堿水解，產(chǎn)物中出現(xiàn)NmNp和NmNmNp等寡核苷酸。大腸桿菌16SrRNA中的m62Am62Ap也有很強(qiáng)的抗堿性，用1mol∕LNaOH，37℃水解9小時(shí)后仍有38%殘存，而通常RNA用

9、0.3mol∕LNaOH，37℃作用18小時(shí)即可完全水解。一噬菌體裂解途徑和溶源化途徑的調(diào)控噬菌體裂解途徑和溶源化途徑的調(diào)控①溶源途徑?噬菌體感染E.coli后，將其基因組整合到細(xì)菌染色體上，隨著細(xì)菌染色體的復(fù)制而復(fù)制。整合有噬菌體基因組的細(xì)菌稱為溶源菌，這一過程稱為溶源途徑。溶源化細(xì)菌一般不被同種噬菌體再行感染，這一現(xiàn)象稱為免疫性。②溶菌途徑?噬菌體感染宿主后也可以利用細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)的養(yǎng)料進(jìn)行繁殖，最終使宿主裂解而死亡，這一過程稱為溶菌途

10、徑。溶源化的細(xì)菌受某些外界物理或化學(xué)因素(如紫外線、絲裂霉素C等)的作用原噬茵體便脫離細(xì)菌染色體而進(jìn)行自主復(fù)制，于是細(xì)菌裂解，游離出大量的噬菌體，這一過程稱為誘導(dǎo)。蛋白質(zhì)分離主要根據(jù)五種原理：分子大小、溶解度、電荷、吸附性質(zhì)、對(duì)配體分子的生物學(xué)親和力等。??DNA的基因表達(dá)調(diào)控的基因表達(dá)調(diào)控抗終止作用抗終止作用?Phage的轉(zhuǎn)錄調(diào)控決定了它的裂解途徑或溶原途徑，它于其它體系比較的最大特點(diǎn)在于抗終止?？菇K止蛋白可解除弱終止子的作用而使轉(zhuǎn)錄

11、進(jìn)行進(jìn)行。如PN作用于tL1和tR1。PN在左操縱子上的作用部位稱為NutL（Nutilizationsite），PN在右操縱子上的作用部位為NutR，Nut緊鄰終止子處?？菇K止蛋白結(jié)合于nut，當(dāng)RNApol轉(zhuǎn)錄通過nut位點(diǎn)時(shí)，RNApol與nut位點(diǎn)的pN結(jié)合，使RNApol構(gòu)象發(fā)生改變，而不為弱終止子終止。當(dāng)nutL突變時(shí)，N不能抑制tL1位點(diǎn)的終止。說明N蛋白參與可抗終止（tL1和tR1），N蛋白為可擴(kuò)散的堿性蛋白（14kD）

12、它識(shí)別特異的nut位點(diǎn)，故其不能使細(xì)菌轉(zhuǎn)錄終止。?噬菌體基因組調(diào)控區(qū)有6個(gè)啟動(dòng)子，PL、PR1分別負(fù)責(zé)啟動(dòng)向左向右的轉(zhuǎn)錄，PE、PM是轉(zhuǎn)錄CⅠ基因的兩個(gè)啟動(dòng)子，PRE主管建立溶源(repressfestablishmentoflysogeny)，PRM主管維持溶源(repressfmaintenanceoflysogeny)。PRE的啟動(dòng)需要CⅡ、CⅢ蛋白，PI啟動(dòng)轉(zhuǎn)錄int基因（整合酶），PI的起始也需要CⅡCⅢ蛋白，PR2(或PR’