michaelis-menten方程式及應用

1、生化反應屬于酶催化反應，或者稱為酶促反應。對于一個小分子催化的均相溶液反應來說，當?shù)孜餄舛仍黾訒r，通常反應速度會隨之呈線性增加，一般不存在極限值，但這種情況在酶促反應中卻不同。固定一個酶促反應體系中酶濃度不變，隨著體系中底物濃度逐漸提高，酶促反應速度增加曲線為一條雙曲線，最終趨向于一個與底物濃度無關的最大速率。這說明當?shù)孜餄舛容^高時，所有的酶的有效催化位點都結合了底物，因此進一步提高底物濃度不會再引起反應速率的增加。這種酶被底物飽和的現(xiàn)

2、象是酶促反應的特征，LMichaelis和MLMenten通過實驗論證了這一結果。對于酶促反應的這種現(xiàn)象，目前基本采用酶—底物復合物理論進行解釋。它假定酶促反應過程中酶和底物首先形成酶—底物復合物ES，然后這個復合物再分解生成產物，同時酶被釋放出來。用反應式表示在這個反應中，整個反應速度是與酶—底物復合物(ES)的濃度成正比。當酶濃度增加時，形成的酶—底物復合物濃度也將增加，因此可以提高反應速度。而當保持酶濃度固定不變時，逐漸增加底物濃

3、度可以提高反應速度，直至所有的酶全部反應生成酶—底物復合物時，反應速度達到最大值。如圖112所示，當?shù)孜餄舛冗_到極大值后，反應速度趨向于vmax。顯然，不同的酶濃度確定一個不同的最大反應速度。LMichaelis和MLMenten根據(jù)酶底物復合物理論，提出了底物濃度與酶促反應速率之間的關系式，稱為Michaelis＆Menten方程式(簡稱米蒙方程式)要利用公式(1117)來計算實際酶促反應速度，還需要知道vmax和Km。的具體值。將公