c-Jun亮氨酸拉鏈結(jié)合蛋白（Jlip）和干擾素誘導(dǎo)的蛋白IFP35及其自身的相互作用研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、該實驗室前期研究揭示,c-Jun亮氨酸拉鏈結(jié)合蛋白(c-Jun leucine zipper interacting protein,Jlip)可以caspase-3依賴的方式調(diào)控轉(zhuǎn)錄因子激活蛋白-1(AP-1)的活性,同時,Jlip通過與caspase-3形成正反饋環(huán)增強腫瘤細(xì)胞對腫瘤壞死因子(tunor necrosis factor,TNF)誘導(dǎo)細(xì)胞凋亡的敏感性.該文研究結(jié)果進一步揭示,Jlip還是caspase-6的底物,切點位

2、于緊鄰N端PH結(jié)構(gòu)域下游的D147.切割產(chǎn)生PH和ΔPH兩個片段,后者不同于全長Jlip的質(zhì)膜定位,而是以均勻分布的方式定位于細(xì)胞質(zhì).為了進一步尋找ΔPH的相互作用蛋白,我們以其為誘鉺,通過酵母雙雜交篩選胎肝cDNA文庫得到干擾素誘導(dǎo)表達(dá)的分子IFP35(interferon-induced protein 35 kDa),進而通過免疫共沉淀和細(xì)胞內(nèi)共定位技術(shù)確證了ΔPH和IFP35之間的相互作用.這些結(jié)果提示Jlip可能參與干擾素調(diào)控

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