納豆芽孢桿菌蛋白酶對SPI功能特性的影響及應用.pdf

1、大豆中的蛋白質屬于植物性蛋白，相對于動物性蛋白來說，無論在營養(yǎng)價值反面還是經濟成本方面都具有顯著的優(yōu)勢?，F(xiàn)今全世界很多國家都在為緩解植物性蛋白質的供應不充足而進行積極的開發(fā)研究，大豆蛋白作為新的蛋白質資源而得到廣泛的關注，其中大豆分離蛋白因具有較高的營養(yǎng)價值及良好的功能性質而被廣泛地應用于食品工業(yè)當中。為了提高大豆分離蛋白的應用價值，那么如何改善其功能特性就成為關注和研究的熱點。近年來，國內外對于酶法改善大豆分離蛋白功能特性的研究逐漸增

2、多，尤其是微生物蛋白酶的改性作用，但對于納豆芽孢桿菌蛋白酶對大豆分離蛋白的改性作用研究相對較少。
　　 本實驗利用前人篩選的納豆芽孢桿菌所產蛋白酶對大豆分離蛋白進行改性，對改性后的大豆分離蛋白的部分功能特性進行測定，考察其變化規(guī)律并分析原因，將功能特性得到較優(yōu)的改善的大豆分離蛋白添加到豬肉腸中，探究對豬肉腸品質的影響作用。
　　 本研究主要通過以下三個部分展開:
　　 1.通過對納豆芽孢桿菌種子的活化及液態(tài)發(fā)酵得

3、到納豆芽孢桿菌蛋白酶。采用重氮四唑酪蛋白法測定酶活力指數(shù)，經過不同程度的濃縮，得到3種濃度的納豆芽孢桿菌蛋白酶酶液，分別是1.613、1.072、0.597U/mL。酶活力及酶活穩(wěn)定性主要受到環(huán)境pH值和溫度的影響，在這兩方面分別對二者進行單因素考察研究，結果發(fā)現(xiàn)pH=8時蛋白酶具有最大酶活力，在pH7.0～１1.0時，酶具有相對較好的穩(wěn)定性能;50℃時蛋白酶具有最大的催化活性，低于或等于50℃時蛋白酶熱穩(wěn)定性變化平穩(wěn)，集中于90％以上

4、，而高于50℃時熱穩(wěn)定性急劇下降。
　　 2.利用納豆芽孢桿菌所產的蛋白酶對大豆分離蛋白進行改性作用，考察SPI功能性的變化以及對其穩(wěn)定性的影響。在30、40、50℃保溫2.5h后，改性SPI氮溶解指數(shù)(NSI)分別為86.1％、90.2％、94.5％，通過酶改性使大豆分離蛋白溶解度均有所提升;儲能模量(G＇)主要受反應溫度和酶濃度的影響，在40℃、酶濃度為1.072U/mL時得到凝膠較好;SPI水解度隨溫度的升高而加大，超過1

5、2％時，G＇值開始下降，凝膠結構脆弱;反應溫度為30、40℃時乳化活性(EAI)呈上升趨勢，分別達到69.3和67.1，而50℃時，1.5h前EAI隨時間上升，1.5h后下降;30℃時乳化穩(wěn)定性(ES)隨時間延長而增大，40℃和50℃時ES先增大后減小，分別在2h和1.5h時達到最大值58.3、57.8;30、40、50℃改性條件下的SPI吸油性分別在4h、2h和１h時達到最大值且之后呈下降狀態(tài);改性SPI巰基含量有所增加，30、40、