糖基化缺陷的血清IgA1與正常人腎小球系膜細(xì)胞結(jié)合動力學(xué)研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、本實驗的目的是通過體外酶切制備不同糖基化缺陷的血清IgA1，觀察糖基化缺陷的血清IgA1與HMC結(jié)合動力學(xué)特征，并比較正常血清IgA1及糖基化缺陷的血清IgA1與HMC結(jié)合力的異同，從而明確IgAN中糖基化缺陷的IgA1分子在腎臟中沉積的機(jī)制?！　》椒?Jacalin親和層析提取正常人血清IgA1，唾液酸酶和/或半乳糖酶去除血清IgA1分子鉸鏈區(qū)O-糖上連接的唾液酸和/或半乳糖，形成糖基化缺陷的IgA1，即IgA1鉸鏈區(qū)暴露出更多的半

2、乳糖或N-乙酰氨基半乳糖。用特異結(jié)合半乳糖或N-乙酰氨基半乳糖的花生凝集素(peanutagglutinin，PNA)，蠶豆凝集素(viciavillosa，VV)，以ELISA的方法檢測酶切是否充分。SephacrylS-300分子篩層析柱分別確定正常人血清IgA1及去唾液酸IgA1(desialylatedIgA1，DesIgA1)，去唾液酸去半乳糖IgA1(desialylated/degalactosylatedIgA1，Des

3、/DeGalIgA1)的平均分子量，125I-Na標(biāo)記并用放射配基法檢測并比較三種IgA1分子與體外培養(yǎng)的原代HMC的結(jié)合力。計量資料用均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示，應(yīng)用SPSS11.0統(tǒng)計軟件中方差分析及S-N-K檢驗對資料進(jìn)行分析，飽和曲線及Scatchard圖應(yīng)用Excel作圖及直線回歸分析。均以α=0.05作為統(tǒng)計學(xué)檢驗水準(zhǔn)?！　〗Y(jié)論:人腎小球系膜細(xì)胞上存在特異結(jié)合IgA1的結(jié)合蛋白，唾液酸和半乳糖缺失的IgA1易聚合成大分子IgA1且與

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