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1、1生物化學(xué)(第三版)精要以及課后習(xí)題詳細(xì)解答第三章氨基酸提要α氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子,當(dāng)用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。參與蛋白質(zhì)組成的基本氨基酸只有20種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質(zhì)中存在,但它們都是在蛋白質(zhì)生物合成后由相應(yīng)是基本氨基酸(殘基)經(jīng)化學(xué)修飾而成。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外,還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細(xì)胞中,有的是β、γ或δ
2、氨基酸,有些是D型氨基酸。氨基酸是兩性電解質(zhì)。當(dāng)pH接近1時(shí),氨基酸的可解離基團(tuán)全部質(zhì)子化,當(dāng)pH在13左右時(shí),則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一pH(因不同氨基酸而異),氨基酸以等電的兼性離子(H3NCHRCOO)狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時(shí)的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn),用pI表示。所有的α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)。αNH2與24二硝基氟苯(DNFB)作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNP氨基酸(Sanger反應(yīng));αNH2與
3、苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相應(yīng)氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Edman反應(yīng))。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑(如過甲酸)或還原劑(如巰基乙醇)斷裂。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化則成二硫鍵。這幾個(gè)反應(yīng)在氨基酸荷蛋白質(zhì)化學(xué)中占有重要地位。除甘氨酸外α氨基酸的α碳是一個(gè)手性碳原子,因此α氨基酸具有光學(xué)活性。比旋是α氨基酸的物理常數(shù)之一,它是鑒別各種氨基酸的一種根據(jù)。參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收,這是紫外吸收
4、法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)。核磁共振(NMR)波譜技術(shù)在氨基酸和蛋白質(zhì)的化學(xué)表征方面起重要作用。氨基酸分析分離方法主要是基于氨基酸的酸堿性質(zhì)和極性大小。常用方法有離子交換柱層析、高效液相層析(HPLC)等。習(xí)題1.寫出下列氨基酸的單字母和三字母的縮寫符號(hào):精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[見表31]表31氨基酸的簡(jiǎn)寫符號(hào)名稱三字母符號(hào)單字母符號(hào)名稱三字母符號(hào)單字母符號(hào)丙氨酸(alanine)AlaA亮氨酸(leuc
5、ine)LeuL精氨酸(arginine)ArgR賴氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines)AsnN甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)MetM天冬氨酸(asparticacid)AspD苯丙氨酸(phenylalanine)PheFAsn和或AspAsxB半胱氨酸(cysteine)CysC脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutamine)GlnQ絲氨酸(serine)SerS谷氨酸(gluta
6、micacid)GluE蘇氨酸(threonine)ThrTGln和或GluGlsZ甘氨酸(glycine)GlyG色氨酸(tryptophan)TrpW組氨酸(histidine)HisH酪氨酸(tyrosine)TyrY3克?[(1)第4管和第3管;(2)51.2mgGly24mgPhe和38.4mgGly36mgPhe]解:根據(jù)逆流分溶原理,可得:對(duì)于Gly:Kd=CACB=4=q(動(dòng)相)p(靜相)pq=1=(1545)4個(gè)分溶管
7、分溶3次:(1545)3=112521254812564125對(duì)于Phe:Kd=CACB=2=q(動(dòng)相)p(靜相)pq=1=(1323)4個(gè)分溶管分溶3次:(1323)3=1276271227827故利用4個(gè)分溶管組成的分溶系統(tǒng)中,甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高,其中:第4管:Gly:64125100=51.2mgPhe:82781=24mg第3管:Gly:48125100=38.4mgPhe:122781=36mg14、指
8、出在正丁醇:醋酸:水的系統(tǒng)中進(jìn)行紙層析時(shí),下列混合物中氨基酸的相對(duì)遷移率(假定水相的pH為4.5):(1)IleLys(2)PheSer(3)AlaValLeu(4)ProVal(5)GluAsp(6)TyrAlaSerHis.[Ilelys;PheSer;LeuValAla;ValPro;GluAsp;TyrAlaSer≌His]解:根據(jù)P151圖325可得結(jié)果。15將含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(
9、pI=6.53)和賴氨酸(pI=5.98)的檸檬酸緩沖液,加到預(yù)先同樣緩沖液平衡過的強(qiáng)陽離交換樹脂中,隨后用愛緩沖液析脫此柱,并分別收集洗出液,這5種氨基酸將按什么次序洗脫下來?[AspThrGlyLeuLys]解:在pH3左右,氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小次序是減刑氨基酸(A2)中性氨基酸(A)酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出順序大體上是酸性氨基酸、中性氨基酸,最后是堿性氨基酸,由于氨基酸和樹脂之間還存在疏水相互作用
10、,所以其洗脫順序?yàn)椋篈spThrGlyLeuLys。第四章蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)提要蛋白質(zhì)分子是由一條或多條肽鏈構(gòu)成的生物大分子。多肽鏈?zhǔn)怯砂被嵬ㄟ^肽鍵共價(jià)連接而成的,各種多肽鏈都有自己特定的氨基酸序列。蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量介于6000到1000000或更高。蛋白質(zhì)分為兩大類:?jiǎn)渭兊鞍踪|(zhì)和綴合蛋白質(zhì)。根據(jù)分子形狀可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白質(zhì)。此外還可按蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能分類。為了表示蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同組織層次,經(jīng)常使用一級(jí)結(jié)構(gòu)、二
11、級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)這樣一些專門術(shù)語。一級(jí)結(jié)構(gòu)就是共價(jià)主鏈的氨基酸序列,有時(shí)也稱化學(xué)結(jié)構(gòu)。二、三和四級(jí)結(jié)構(gòu)又稱空間結(jié)構(gòu)(即三維結(jié)構(gòu))或高級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物功能決定于它的高級(jí)結(jié)構(gòu),高級(jí)結(jié)構(gòu)是由一級(jí)結(jié)構(gòu)即氨基酸序列決定的,二氨基酸序列是由遺傳物質(zhì)DNA的核苷酸序列規(guī)定的。肽鍵(CO—NH)是連接多肽鏈主鏈中氨基酸殘缺的共價(jià)鍵,二硫鍵是使多肽鏈之間交聯(lián)或使多肽鏈成環(huán)的共價(jià)鍵。多肽鏈或蛋白質(zhì)當(dāng)發(fā)生部分水解時(shí),可形成長(zhǎng)短不一的肽段。除部分
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