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文檔簡介
1、《生物化學》第三版答案詳解(上冊部分)生物化學(第三版)課后習題詳細解答生物化學(第三版)課后習題詳細解答第三章氨基酸提要α氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子,當用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。參與蛋白質(zhì)組成的基本氨基酸只有20種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質(zhì)中存在,但它們都是在蛋白質(zhì)生物合成后由相應是基本氨基酸(殘基)經(jīng)化學修飾而成。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外
2、,還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細胞中,有的是β、γ或δ氨基酸,有些是D型氨基酸。氨基酸是兩性電解質(zhì)。當pH接近1時,氨基酸的可解離基團全部質(zhì)子化,當pH在13左右時,則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一pH(因不同氨基酸而異),氨基酸以等電的兼性離子(H3NCHRCOO)狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點,用pI表示。所有的α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應。αNH2與24二硝基氟苯(DNF
3、B)作用產(chǎn)生相應的DNP氨基酸(Sanger反應);αNH2與苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相應氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Edman反應)。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑(如過甲酸)或還原劑(如巰基乙醇)斷裂。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化則成二硫鍵。這幾個反應在氨基酸荷蛋白質(zhì)化學中占有重要地位。除甘氨酸外α氨基酸的α碳是一個手性碳原子,因此α氨基酸具有光學活性。比旋是α氨基酸的物理常數(shù)之一,它是鑒別各種氨基酸的一種根據(jù)。參與蛋白質(zhì)組成的
4、氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收,這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)。核磁共振(NMR)波譜技術(shù)在氨基酸和蛋白質(zhì)的化學表征方面起重要作用。氨基酸分析分離方法主要是基于氨基酸的酸堿性質(zhì)和極性大小。常用方法有離子交換柱層析、高效液相層析(HPLC)等。習題1.寫出下列氨基酸的單字母和三字母的縮寫符號:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[見表31]表31氨基酸的簡寫符號名稱三字母符號單字母符號名稱三字母
5、符號單字母符號丙氨酸(alanine)AlaA亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arginine)ArgR賴氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines)AsnN甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)MetM天冬氨酸(asparticacid)AspD苯丙氨酸(phenylalanine)PheFAsn和或AspAsxB半胱氨酸(cysteine)CysC脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutami
6、ne)GlnQ絲氨酸(serine)SerS谷氨酸(glutamicacid)GluE蘇氨酸(threonine)ThrTGln和或GluGlsZ甘氨酸(glycine)GlyG色氨酸(tryptophan)TrpW組氨酸(histidine)HisH酪氨酸(tyrosine)TyrY異亮氨酸(isoleucine)IleI纈氨酸(valine)ValV溶劑B中的兩倍。利用在溶劑A和B之間的逆流分溶方法將甘氨酸和苯丙氨酸分開。在起始溶液
7、中甘氨酸含量為100mg,苯丙氨酸為81mg,試回答下列問題:(1)利用由4個分溶管組成的逆流分溶系統(tǒng)時,甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一號分溶管中含量最高?(2)在這樣的管中每種氨基酸各為多少毫克?[(1)第4管和第3管;(2)51.2mgGly24mgPhe和38.4mgGly36mgPhe]解:根據(jù)逆流分溶原理,可得:對于Gly:Kd=CACB=4=q(動相)p(靜相)pq=1=(1545)4個分溶管分溶3次:(1545)3=112521
8、254812564125對于Phe:Kd=CACB=2=q(動相)p(靜相)pq=1=(1323)4個分溶管分溶3次:(1323)3=1276271227827故利用4個分溶管組成的分溶系統(tǒng)中,甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高,其中:第4管:Gly:64125100=51.2mgPhe:82781=24mg第3管:Gly:48125100=38.4mgPhe:122781=36mg14、指出在正丁醇:醋酸:水的系統(tǒng)中進行紙層析
9、時,下列混合物中氨基酸的相對遷移率(假定水相的pH為4.5):(1)IleLys(2)PheSer(3)AlaValLeu(4)ProVal(5)GluAsp(6)TyrAlaSerHis.[Ilelys;PheSer;LeuValAla;ValPro;GluAsp;TyrAlaSer≌His]解:根據(jù)P151圖325可得結(jié)果。15將含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和賴氨酸(pI=5.9
10、8)的檸檬酸緩沖液,加到預先同樣緩沖液平衡過的強陽離交換樹脂中,隨后用愛緩沖液析脫此柱,并分別收集洗出液,這5種氨基酸將按什么次序洗脫下來?[AspThrGlyLeuLys]解:在pH3左右,氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小次序是減刑氨基酸(A2)中性氨基酸(A)酸性氨基酸(A0)。因此氨基酸的洗出順序大體上是酸性氨基酸、中性氨基酸,最后是堿性氨基酸,由于氨基酸和樹脂之間還存在疏水相互作用,所以其洗脫順序為:AspThrGly
11、LeuLys。第四章蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)提要蛋白質(zhì)分子是由一條或多條肽鏈構(gòu)成的生物大分子。多肽鏈是由氨基酸通過肽鍵共價連接而成的,各種多肽鏈都有自己特定的氨基酸序列。蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量介于6000到1000000或更高。蛋白質(zhì)分為兩大類:單純蛋白質(zhì)和綴合蛋白質(zhì)。根據(jù)分子形狀可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白質(zhì)。此外還可按蛋白質(zhì)的生物學功能分類。為了表示蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同組織層次,經(jīng)常使用一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)這樣一些專門
12、術(shù)語。一級結(jié)構(gòu)就是共價主鏈的氨基酸序列,有時也稱化學結(jié)構(gòu)。二、三和四級結(jié)構(gòu)又稱空間結(jié)構(gòu)(即三維結(jié)構(gòu))或高級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物功能決定于它的高級結(jié)構(gòu),高級結(jié)構(gòu)是由一級結(jié)構(gòu)即氨基酸序列決定的,二氨基酸序列是由遺傳物質(zhì)DNA的核苷酸序列規(guī)定的。肽鍵(CO—NH)是連接多肽鏈主鏈中氨基酸殘缺的共價鍵,二硫鍵是使多肽鏈之間交聯(lián)或使多肽鏈成環(huán)的共價鍵。多肽鏈或蛋白質(zhì)當發(fā)生部分水解時,可形成長短不一的肽段。除部分水解可以產(chǎn)生小肽之外,生物界還存在許多
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