生物化學(xué)簡(jiǎn)答題.

1、1第一章 第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能1．為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對(duì)量？實(shí)驗(yàn)中又是如何依此原理計(jì)算蛋白質(zhì)含量的？ ．為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對(duì)量？實(shí)驗(yàn)中又是如何依此原理計(jì)算蛋白質(zhì)含量的？各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近，平均為 16％，因此測(cè)定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)含量。常用的公式為：蛋白質(zhì)含量（克％）=每克樣品含氮克數(shù) X 6．25 X 100。2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)？ ．何謂肽鍵和

2、肽鏈及蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)？一個(gè)氨基酸的 a-羧基和另一個(gè)氨基酸的 a-氨基，進(jìn)行脫水縮合反應(yīng)，生成的酰胺鍵稱(chēng)為肽鍵。肽鍵具有雙鍵性質(zhì)。由許多氨基酸通過(guò)肽鍵相連而形成長(zhǎng)鏈，稱(chēng)為肽鏈。肽鏈有二端，游離 a-氨基的一端稱(chēng)為 N-末端，游離 a-羧基的一端稱(chēng)為 C-末端。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學(xué)鍵為肽鍵。3．什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)？它主要有哪幾種？各有何結(jié)構(gòu)特征？ ．什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)？它主要有哪幾種？各有何結(jié)構(gòu)

3、特征？蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲四種。在α-螺旋結(jié)構(gòu)中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉(zhuǎn)上升，每隔 3．6 個(gè)氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。每個(gè)氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個(gè)氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α-螺旋穩(wěn)定。在β-折疊結(jié)構(gòu)中，多肽鍵的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈交錯(cuò)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。兩條以上肽鍵或一條

4、肽鍵內(nèi)的若干肽段平行排列，通過(guò)鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β-折疊構(gòu)象穩(wěn)定。在球狀蛋白質(zhì)分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn) 1800 回折，回折部分稱(chēng)為β-轉(zhuǎn)角。β-轉(zhuǎn)角通常有 4 個(gè)氨基酸殘基組成，第二個(gè)殘基常為脯氨酸。無(wú)規(guī)卷曲是指肽鏈中沒(méi)有確定規(guī)律的結(jié)構(gòu)。4．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。 ．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的各亞基在空間排布的相對(duì)位置。例如血紅蛋白，它是由 1 個(gè)α亞基和 1 個(gè)β-亞

5、基組成一個(gè)單體，二個(gè)單體呈對(duì)角排列，形成特定的空間位置關(guān)系。四個(gè)亞基間共有 8 個(gè)非共價(jià)鍵，維系其四級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。5．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。 ．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。當(dāng)配體與蛋白質(zhì)亞基結(jié)合，引起亞基構(gòu)象變化，從而改變蛋白質(zhì)的生物活性，此種現(xiàn)象稱(chēng)為變構(gòu)效應(yīng)。變構(gòu)效應(yīng)也可發(fā)生于亞基之間，即當(dāng)一個(gè)亞基構(gòu)象的改變引起相鄰的另一亞基的構(gòu)象和功能的變化。例如一個(gè)氧分子與 Hb 分子中一個(gè)亞基結(jié)合，導(dǎo)致其構(gòu)象變化，進(jìn)一步影響第二個(gè)亞基的構(gòu)象

6、變化，使之更易與氧分子結(jié)合，依次使四個(gè)亞基均發(fā)生構(gòu)象改變而與氧分子結(jié)合，起到運(yùn)輸氧的作用。6．常用的蛋白質(zhì)分離純化方法有哪幾種？各自的作用原理是什么？ ．常用的蛋白質(zhì)分離純化方法有哪幾種？各自的作用原理是什么？蛋白質(zhì)分離純化的方法主要有：鹽析、透析、超離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。鹽析是應(yīng)用中性鹽加入蛋白質(zhì)溶液，破壞蛋白質(zhì)的水化膜，使蛋白質(zhì)聚集而沉淀。透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白質(zhì)和小分子化合物

7、分離，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)或去除鹽類(lèi)小分子的目的。蛋白質(zhì)為膠體顆粒，在離心力作用下，可沉降。由于蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同，可以應(yīng)用超離心法將各種不同密度的蛋白質(zhì)加以分離。蛋白質(zhì)在一定的 pH 溶液中可帶有電荷，成為帶電顆粒，在電場(chǎng)中向相反的電極方向泳動(dòng)。由于蛋白質(zhì)的質(zhì)量和電荷量不同，其在電場(chǎng)中的泳動(dòng)速率也不同，從而將蛋白質(zhì)分離成泳動(dòng)速率快慢不等的條帶。蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，在一定的 pH 溶液中，可解離成帶電荷的膠體顆粒，可與層析柱內(nèi)離子交換

8、樹(shù)脂顆粒表面的相反電荷相吸引，然后用鹽溶液洗脫，帶電量小的蛋白質(zhì)先被洗脫，隨著鹽濃度增加，帶電量多的也被洗脫，分部收集洗脫蛋白質(zhì)溶液，達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。分子篩是根據(jù)蛋白質(zhì)顆粒大小而進(jìn)行分離的一種方法。層析柱內(nèi)填充著帶有小孔的顆粒，小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入顆粒，而大分子蛋白則不能，因此不同分子量蛋白質(zhì)在層折柱內(nèi)的滯留時(shí)間不同，流出層析柱的先后不同，可將蛋白質(zhì)按分子量大小而分離。7.20 7.20 種氨基酸具有共同或特異的理化性質(zhì) 種氨基酸具有

9、共同或特異的理化性質(zhì)氨基酸具有兩性解離的性質(zhì)含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質(zhì) 最大吸收峰在 280 nm 附近氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物 氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物8 什么是蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)？ 什么是蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)？在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上多肽鏈進(jìn)一步折疊形成蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu) 三級(jí)結(jié)構(gòu)是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals 力等3關(guān)。6 .snmRNAs snmRNAs

10、 的種類(lèi) 的種類(lèi)核內(nèi)小 RNA 核仁小 RNA 胞質(zhì)小 RNA 催化性小 RNA 小片段干涉 RNA 第三章 第三章 酶1．舉例說(shuō)明酶的三種特異性。 ．舉例說(shuō)明酶的三種特異性。l）絕對(duì)特異性：有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。這種特異性稱(chēng)為絕對(duì)特異性。例如，脲酶只水解尿素。2) 相對(duì)特異性：有一些酶的特異性相對(duì)較差，這種酶作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的

11、選擇性稱(chēng)為相對(duì)特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡(jiǎn)單的酯，蛋白酶水解各種蛋白質(zhì)的肽鍵等。3）立體異構(gòu)特異性 一種酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種，酶對(duì)立體異構(gòu)物的這種選擇性稱(chēng)為立體異構(gòu)特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于 L-乳酸，而不催化 D-乳酸。2．酶的必需基團(tuán)有哪幾種，各有什么作用？ ．酶的必需基團(tuán)有哪幾種，各有什么作用？酶的必需基團(tuán)有活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)和活性中心外的必需基團(tuán)?；钚灾行膬?nèi)的必需基團(tuán)有催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)。催化基團(tuán)使底物分

12、子不穩(wěn)定，形成過(guò)渡態(tài)，并最終將其轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。結(jié)合基團(tuán)與底物分子相結(jié)合，將其固定于酶的活性中心?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)為維持酶活性中心的空間構(gòu)象所必需。3．酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何？ ．酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何？1）酶蛋白與輔助因子一同組成全酶，單獨(dú)哪一種均無(wú)催化活性。2）一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學(xué)反應(yīng)。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶，催化不同的化學(xué)反應(yīng)。4) 酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，

13、而輔助因子具體參加化學(xué)反應(yīng)，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。4．比較三種可逆性抑制作用的特點(diǎn)。 ．比較三種可逆性抑制作用的特點(diǎn)。l）競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，共同競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的濃度以及酶對(duì)它們的親和力有關(guān)。Km 升高，Vmax 不變2) 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似或完全不同，只與酶活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合。不影響酶在結(jié)合抑制劑后與底物的結(jié)合。該抑制作用的強(qiáng)弱只與抑制劑的濃度有關(guān)。Km 不變，

14、Vmax 下降。3) 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合，生成的三元復(fù)合物不能解離出產(chǎn)物。Km 和 Vmax 均下降。5．說(shuō)明酶原與酶原激活的意義。 ．說(shuō)明酶原與酶原激活的意義。 有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開(kāi)一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵，致使構(gòu)象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性。這使無(wú)活性酶的前體稱(chēng)做酶原。酶原向酶的轉(zhuǎn)化過(guò)程稱(chēng)為酶原的激活。酶原的激活實(shí)際上是酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程。

15、酶原的激活具有重要的生理意義。消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌出來(lái)，不僅保護(hù)消化器官本身不遭酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位和環(huán)境發(fā)揮其催化作用。此外，酶原還可以視為酶的貯存形式。如凝血和纖維蛋白溶解酶類(lèi)以酶原的形式在血液循環(huán)中運(yùn)行，一旦需要便不失時(shí)機(jī)地轉(zhuǎn)化為有活性的酶，發(fā)揮其對(duì)機(jī)體的保護(hù)作用。6. 6.金屬離子的作用： 金屬離子的作用：1.參與催化反應(yīng)，傳遞電子； 2.在酶與底物間起橋梁作用；3.穩(wěn)定酶的構(gòu)象；

16、 4.中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等7. 7.酶促反應(yīng)的特點(diǎn) 酶促反應(yīng)的特點(diǎn)1.酶促反應(yīng)具有極高的效率 2. 酶促反應(yīng)具有高度的特異性 3. 酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性8. 8.酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性 酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性1 調(diào)節(jié)酶實(shí)現(xiàn)對(duì)酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié): ①變構(gòu)酶通過(guò)變構(gòu)調(diào)節(jié)酶的活性 ②酶的化學(xué)修飾調(diào)節(jié)是通過(guò)某些化學(xué)基團(tuán)與酶的共價(jià)結(jié)合與分離實(shí)現(xiàn)的 ③酶原的激活使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶2 酶含量的調(diào)節(jié)包