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1、該研究通過(guò)體外激酶活性分析和尋找與p93相互作用的蛋白,對(duì)p93蛋白激酶的性質(zhì)和活性調(diào)節(jié)機(jī)制進(jìn)行了初步探討;并采用體外培養(yǎng)的新生大鼠心室肌細(xì)胞,在細(xì)胞水平對(duì)其生物學(xué)功能進(jìn)行了初步研究.第一部分p93蛋白激酶性質(zhì)及活性調(diào)節(jié)機(jī)制的初步探討 結(jié)論:1.p93確為功能活性蛋白激酶;2.p93為雙底物特異性蛋白激酶;3.富含絲氨酸結(jié)構(gòu)域?qū)93的激酶活性起抑制作用;4.ANK結(jié)構(gòu)域?yàn)閜93自身磷酸化所必需,且可明顯增強(qiáng)p93的激酶活性;5.p93
2、可同源聚合形成二聚體或寡聚體,同源二聚體或寡聚體的形成可能是其自身磷酸化的必備條件.第二部分 p93和PRK3的相互作用 結(jié)論:1.p93確可和PRX3發(fā)生相互作用;2.p93和PRX3結(jié)合區(qū)段的定位:p93結(jié)合于PRX3的抗氧化功能域;PRX3既可結(jié)合p93的ANK結(jié)構(gòu)域,又可結(jié)合p93的PK結(jié)構(gòu)域;3.p93和PRX3的催化活性均不影響二者的結(jié)合;4.PRX3可抑制p93的激酶活性;5.p93通過(guò)和PRX3的相互作用,可能參與心肌細(xì)
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