11067.精氨酸激酶與重金屬離子相互作用的研究

1、暨南大學碩士學位論文題名（中英對照）：精氨酸激酶與重金屬離子相互作用的研究StudyonInteractionbetweenHeavyMetalIonsArginineKinase作者姓名：陳婷指導教師姓名：李任強及學位、職稱：博士、教授學科、專業(yè)名稱：理學、細胞生物學論文提交日期：論文答辯日期：答辯委員會主席：論文評閱人：學位授予單位和日期：暨南大學碩士畢業(yè)論文I摘要摘要利用QSephroseTMXL強陰離子交換色譜從蝦的精氨酸激酶粗

2、提液中純化出精氨酸激酶，采用SDSPAGE檢測酶的純度，改進的pH比色法測定酶的活性，并對精氨酸激酶的性質進行了研究，分別以Ag、Cu2、Zn2、Fe3、Cd2為效應物，研究它們對精氨酸激酶催化活力及聚沉作用的影響，進一步利用熒光光譜研究了精氨酸激酶與五種重金屬離子的相互作用。結果表明，QSephroseTMXL強陰離子交換色譜純化出的精氨酸激酶不僅純度高而且活性強，隨著重金屬的濃度增高，酶的活力逐漸下降，酶的聚沉程度加快，重金屬離子的

3、金屬性越強，其對酶活性的影響越小，酶活性降低越慢，根據SternVolmer曲線，重金屬離子與精氨酸激酶相互作用會導致精氨酸激酶的熒光發(fā)生靜態(tài)猝滅作用。根據靜態(tài)猝滅公式，以lg[(F0F)F]對lg[c]作圖，通過斜率和截距求出了Ag與精氨酸激酶的結合常數KA=3.881105及結合位點數n=1.1968，Cu2：KA=2.817104及結合位點數n=1.1055Zn2：KA=1.108105及結合位點數n=1.1943Fe3:KA=1