11067.精氨酸激酶與重金屬離子相互作用的研究

1、暨南大學(xué)碩士學(xué)位論文題名（中英對照）：精氨酸激酶與重金屬離子相互作用的研究StudyonInteractionbetweenHeavyMetalIonsArginineKinase作者姓名：陳婷指導(dǎo)教師姓名：李任強及學(xué)位、職稱：博士、教授學(xué)科、專業(yè)名稱：理學(xué)、細(xì)胞生物學(xué)論文提交日期：論文答辯日期：答辯委員會主席：論文評閱人：學(xué)位授予單位和日期：暨南大學(xué)碩士畢業(yè)論文I摘要摘要利用QSephroseTMXL強陰離子交換色譜從蝦的精氨酸激酶粗

2、提液中純化出精氨酸激酶，采用SDSPAGE檢測酶的純度，改進(jìn)的pH比色法測定酶的活性，并對精氨酸激酶的性質(zhì)進(jìn)行了研究，分別以Ag、Cu2、Zn2、Fe3、Cd2為效應(yīng)物，研究它們對精氨酸激酶催化活力及聚沉作用的影響，進(jìn)一步利用熒光光譜研究了精氨酸激酶與五種重金屬離子的相互作用。結(jié)果表明，QSephroseTMXL強陰離子交換色譜純化出的精氨酸激酶不僅純度高而且活性強，隨著重金屬的濃度增高，酶的活力逐漸下降，酶的聚沉程度加快，重金屬離子的

3、金屬性越強，其對酶活性的影響越小，酶活性降低越慢，根據(jù)SternVolmer曲線，重金屬離子與精氨酸激酶相互作用會導(dǎo)致精氨酸激酶的熒光發(fā)生靜態(tài)猝滅作用。根據(jù)靜態(tài)猝滅公式，以lg[(F0F)F]對lg[c]作圖，通過斜率和截距求出了Ag與精氨酸激酶的結(jié)合常數(shù)KA=3.881105及結(jié)合位點數(shù)n=1.1968，Cu2：KA=2.817104及結(jié)合位點數(shù)n=1.1055Zn2：KA=1.108105及結(jié)合位點數(shù)n=1.1943Fe3:KA=1