簡介：1生物化學與分子生物學攻讀碩士學位研究生培養(yǎng)方案生物化學與分子生物學攻讀碩士學位研究生培養(yǎng)方案（專業(yè)代碼071010）一、培養(yǎng)目標一、培養(yǎng)目標1、培養(yǎng)德智體全面發(fā)展，在本專業(yè)具有堅實的理論基礎和系統(tǒng)的專業(yè)知識，熟悉科學研究的基本環(huán)節(jié)，具有創(chuàng)新精神、創(chuàng)新能力和從事本專業(yè)教學和科學研究等工作能力的高層次專門人才，并為進一步深造打下基礎。2、具有嚴謹?shù)目茖W態(tài)度和敬業(yè)精神；注重知識、能力和綜合素質的培養(yǎng)。3、掌握一門外語，有較強的聽說讀寫能力并能熟練地閱讀本專業(yè)的外文資料。4、身心健康。二、研究方向二、研究方向1腫瘤相關基因的表達調控及功能研究2腫瘤的發(fā)生發(fā)展機制及治療靶點的結構解析與藥物發(fā)現(xiàn)3神經退行性疾病的分子病理機制及治療策略三、培養(yǎng)方式三、培養(yǎng)方式碩士研究生培養(yǎng)實行導師負責制，提倡實行導師負責和導師組指導相結合的培養(yǎng)方式。導師組由本專業(yè)及相關專業(yè)35名具有講師以上職稱人員組成。鼓勵“三種經歷”，即社會實踐經歷、第二校園經歷和海外經歷。研究生在第二校園經歷和海外經歷中取得的學分，與培養(yǎng)計劃內必修課內容及要求基本相同的，經導師認定后，提交基礎醫(yī)學院學位分委員會討論認定，可以作為必修課成績，取得相應學分，培養(yǎng)計劃以外的課程可作為選修課學分認定。四、學習年限四、學習年限全日制碩士研究生學制3年。五、應修總學與課程設置五、應修總學與課程設置培養(yǎng)方案修訂培養(yǎng)方案修訂應修總學分30，其中必修20學分（含培養(yǎng)環(huán)節(jié)學分）。1必修課（學位課）3國際學術會議做研究報告1學分次2討論班，1學分討論班指一定范圍內的研究生在指導者的引導下圍繞特定主題進行研討，一般以研究方向或課題組為單位設立。討論班定期舉行，每期有明確的主題，要求研究生充分參與討論，展開學術爭鳴。討論班是一種極具研究強度的學習形式，旨在通過參與者的直接交流和思想碰撞，以開拓思維，激發(fā)創(chuàng)新，養(yǎng)成研究生獨立從事科學研究的能力；討論班同時也是一種學術指導形式，鼓勵導師或導師組依托討論班對研究生進行有效的學術指導。碩士研究生自第三學期，應至少每兩周參加一次討論班。每次討論班應有完整記錄。（主持人組織者簽字、參加人員名單、討論主題考核成績）3社會實踐，1學分碩士生應參加生化與分子生物學相關專業(yè)本科或碩士生實驗教學工作，由系分管教學主任負責安排，學時在20－30學時之間。學系將對其教學能力、水平和質量做出評估。4中期篩選碩士研究生實行中期篩選制度，具體按學校有關規(guī)定執(zhí)行。中期篩選在第三學期完成，內容包括思想表現(xiàn)、科研能力、論文設計與準備及身體健康狀況等?？己撕细裾哌M入碩士論文研究與寫作階段；考核不合格者，按學校有關規(guī)定處理。七、科學研究與學位論文七、科學研究與學位論文1科研時間碩士研究生從事科學研究或學位論文工作的時間不少于一年半。2、開題報告開題時間為第二學期。開題前必須完成對不少于30篇相關文獻的綜述，由導師組3位及以上成員進行審核，并給出評定、備案。開題報告必須在本學科或相關學科范圍內公開進行，由學科負責人或導師（指導小組負責人）組織3～5名相關學科專家對開題報告進行評議。開題報告內容包括選題的目的、依據(jù)，目前國內外進展的狀況，研究的基本內容，采用的方法與手段，預期達到的水平，科研的條件，可能出現(xiàn)的問題及解決的方法，進度安排，與本課題有關的工作積累、已有的研究工作成績；經費預算等。開題委員會專家對上述匯報給予評議，開題報告要求有文字記錄備案。

簡介：生物化學試題（生物化學試題（9卷）卷）一、名詞解釋一、名詞解釋每題每題2分共10分，答案直接填在試卷上分，答案直接填在試卷上1酶的活性中心2操縱子3核酸分子雜交4呼吸鏈5切除修復二、填空（每空二、填空（每空05分，共分，共10分，答案直接填在試卷上）分，答案直接填在試卷上）1在生理條件下，蛋白質分子中側鏈幾乎完全帶正電荷，而側鏈幾乎完全帶負電荷。2維持蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的因素有和。3磺胺類藥物能抑制細菌生長，因為它是的結構類似物，能性地抑制酶的活性。4欲使酶促反應速度達到最大速度的70％，此時底物濃度應是此酶KM值的倍。5蛋白質二級結構和三級結構之間往往還存在和兩種組合體。6EMP的限速酶是；脂肪酸合成的限速酶是9近年來關于氧化磷酸化的機制是通過下列哪個學說被闡明的A細菌葡萄糖效應B化學滲透學說C協(xié)同效應D共價催化理論10二硝基苯酚能抑制下列哪種細胞功能A糖酵解B肝糖異生C氧化磷酸化D檸檬酸循環(huán)11缺氧情況下，糖酵解途徑生成的NADHH的去路A進入呼吸鏈氧化供應能量B3磷酸甘油酸還原為3磷酸甘油醛C丙酮酸還原為乳酸D物質生物合成提供還原力12尿素循環(huán)與三羧酸循環(huán)是通過哪些中間產物的代謝聯(lián)結起來A天冬氨酸B草酰乙酸C天冬氨酸與延胡索酸D天冬氨酸與瓜氨酸13下列何者引起DNA移碼突變ADNA中的腺嘌呤轉換為鳥嘌呤BDNA中的胞嘧啶轉換為尿嘧啶CDNA中的鳥嘌呤顛換為胸腺嘧啶DDNA鏈缺失一個核苷酸14催化下列反應的酶是4種NDNTPCDNANPPIADNA指導下的DNA聚合酶BDNA指導下的RNA聚合酶CDNA中的鳥嘌呤顛換為胸腺嘧啶DDNA鏈缺失一個核苷酸15乙酰COA羧化酶催化的反應其產物是A丙二酰COAB丙酰COAC琥珀酰COAD乙酰乙酰COA四、判斷題（正確寫四、判斷題（正確寫T，錯誤寫，錯誤寫F，每題，每題1分，共分，共10分）分）1酶的化學本質是蛋白質。2TM值高的DNA，A＋T百分含量也高。3大腸桿菌的核糖體是70S，它由50S和30S兩種亞基構成4真核細胞中DNA只存在于細胞核中。5三羧酸循環(huán)可以產生NADHH和FADH2但不能直接產生ATP。6糖代謝途徑中，所有與該途徑有關的酶都存在于細胞漿中。7DNA聚合酶I具有53核酸外切酶活性。8加入非競爭性抑制劑后，KM值變大，VMAX變小了。9限制性內切酶的生物學作用是分解外源DNA。10紫外線照射可引起DNA兩條互補鏈上的T之間形成二聚體。五、簡答題（五、簡答題（20分）分）1酶的活性受哪些因素調節(jié)（5分）題號12345678910答案酶RNA，MG2引物

簡介：生物化學生物化學課程考試大綱課程考試大綱一參考書目1陳鈞輝，普通生物化學（第五版）（2015年），高等教育出版社2王鏡巖，生物化學（第三版）（2002年）（上、下冊），高等教育出版社二考試內容與基本要求第一章糖類化學考試要求本章要求學生熟悉和了解單糖的結構、分類、性質及其衍生物，了解幾種單糖的鑒定方法，掌握幾種重要多糖的種類、組成和特點?？荚噧热菀粏翁堑慕Y構、分類、性質及其衍生物二酮糖、醛糖以及核糖與脫氧核糖的鑒定方法三三種主要雙糖的結構和性質四多糖的種類、組成和各自的特點五糖蛋白和蛋白聚糖第二章脂類化學考試要求本章要求學生了解和掌握幾種重要脂類的結構和性質，了解生物膜的結構特點?？荚噧热菀恢惖纳飳W功能、分類和特性二自然界常見的各種脂肪酸，高等動植物體內脂肪酸的共性※三三脂酰甘油的物理、化學性質※溶解度、熔點、皂化、酸敗、氫化、鹵化和乙?；?。四甘油磷脂和鞘磷脂的組成、種類和性質※1甘油磷脂的組成、種類和性質2鞘磷脂的組成、種類和性質五類固醇的結構、種類及其衍生物六生物膜的膜脂結構第三章蛋白質化學考試要求蛋白質化學在生物化學中是第一重要的部分。本章重點是蛋白質的結構和功能及結構和功能的關系，難點是蛋白質或氨基酸的兩性解離。要求學生掌握常見20種氨基酸的結構、理化性質及分類方法，以及蛋白質的初級結構、高級結構及其功能?？荚噧热菀?0種常見氨基酸的通式、分類、物理化學性質和分離方法二蛋白質一級結構及其與生物學功能的關系※1蛋白質一級結構2測定方法3蛋白質一級結構與蛋白質生物學功能的關系三蛋白質的Α螺旋和Β折疊結構，超二級結構※四蛋白質的空間（三級和四級結構）及其功能※2多種底物的反應機理3PH對酶促反應速度的影響4溫度對酶反應速度的影響5酶濃度對酶反映速度的影響6激活劑對酶反應速度的影響7抑制劑對酶反應速度的影響8重要的抑制劑六酶作用機制※1酶活性中心2酶作用專一性的機理3酶作用高效性的機理4某些酶的作用原理5抗體酶與核糖酶七多酶體系八酶活性的調節(jié)和調節(jié)酶※1別構調節(jié)酶2共價調節(jié)酶3酶原的激活第六章維生素化學考試要求本章要求學生掌握維生素的化學結構、名稱、功能及缺乏癥考試內容一脂溶性維生素1維生素A2維生素D3維生素E4維生素K二水溶性維生素1維生素B1硫胺素2維生素B2核黃素3尼克酸和尼可酰胺4泛酸5葉酸6生物素7維生素B6吡哆醛8維生素B12鈷胺素9維生素C抗壞血酸10硫辛酸第七章代謝總論考試要求本章要求學生了解高能磷酸化合物的概念和種類。理解新陳代謝的概念、類型及特點。理解ATP的生物學功能?？荚噧热?新陳代謝的概念、功能。

簡介：2019年公衛(wèi)執(zhí)業(yè)醫(yī)師生物化學考試大綱單元細目要點一、蛋白質的結構與功能1氨基酸與多肽（1）氨基酸的結構與分類（2）肽鍵與肽鏈2蛋白質的結構（1）一級結構（2）二級結構（3）三級和四級結構3蛋白質結構與功能的關系（1）蛋白質一級結構與功能的關系（2）蛋白質高級結構與功能的關系4蛋白質的理化性質蛋白質的等電點、沉淀和變性二、核酸的結構與功能1核酸的基本組成單位核苷酸（1）核苷酸分子組成（2）核酸（DNA和RNA）2DNA的結構與功能（1）DNA堿基組成規(guī)律（2）DNA的一級結構（3）DNA雙螺旋結構（4）DNA高級結構（5）DNA的功能3DNA理化性質及其應用（1）DNA變性和復性（2）核酸雜交（3）核酸的紫外線吸收4RNA結構與功能（1）MRNA（2）TRNA（3）RRNA（4）其他RNA三、酶1酶的催化作用（1）酶的分子結構與催化作用（2）酶促反應的特點（3）酶底物復合物2輔酶與酶輔助因子（1）維生素與輔酶的關系（2）輔酶作用（3）金屬離子作用3酶促反應動力學（1）KM和VMAX的概念（2）最適PH、最適溫度和酶濃度4抑制劑與激活劑（1）不可逆抑制（2）可逆性抑制（3）激活劑5酶活性的調節(jié)（1）別構調節(jié)（2）化學修飾調節(jié)（3）酶原激活（4）同工酶6核酶核酶的概念四、糖代謝1糖的分解代謝（1）糖酵解的基本途徑、關鍵酶和生理意義（2）糖有氧氧化的基本途徑、關鍵酶和生理（2）營養(yǎng)必需氨基酸的概念和種類（3）氮平衡2蛋白質在腸道的消化、吸收及腐敗作用（1）蛋白酶在消化中的作用（2）氨基酸的吸收（3）蛋白質的腐敗作用3氨基酸的一般代謝（1）轉氨基作用（2）脫氨基作用（3）Α酮酸的代謝4氨的代謝（1）氨的來源（2）氨的轉運（3）氨的去路5個別氨基酸的代謝（1）氨基酸的脫羧基作用（2）一碳單位的概念、來源、載體和意義（3）甲硫氨酸循環(huán)、SAM、PAPS（4）苯丙氨酸和酪氨酸代謝八、核苷酸代謝1核苷酸代謝（1）兩條嘌呤核苷酸合成途徑的原料（2）嘌呤核苷酸的分解代謝產物（3）兩條嘧啶核苷酸合成途徑的原料（4）嘧啶核苷酸的分解代謝產物2核苷酸代謝的調節(jié)（1）核苷酸合成途徑的主要調節(jié)酶（2）抗核苷酸代謝藥物的生化機制九、遺傳信息的傳遞1遺傳信息傳遞概述中心法則2DNA的生物合成（1）DNA生物合成的概念（2）DNA的復制過程（3）逆轉錄（4）DNA的損傷與修復3RNA的生物合成（1）RNA生物合成的概念（2）轉錄體系的組成及轉錄過程（3）轉錄后加工過程十、蛋白質生物合成1蛋白質生物合成的概述（1）蛋白質生物合成的概念（2）蛋白質生物合成體系和遺傳密碼（3）蛋白質生物合成的基本過程2蛋白質生物合成與醫(yī)學的關系（1）蛋白質生物合成障礙與疾?。?）蛋白質生物合成抑制劑十一、基因表達調控1基因表達調控的概述（1）基因表達及調控的概念和意義（2）基因表達的時空性（3）基因的組成性表達、誘導與阻遏（4）基因表達的多級調控

簡介：2019年公衛(wèi)執(zhí)業(yè)助理醫(yī)師生物化學考試大綱單元細目要點一、蛋白質的化學1蛋白質的分子組成（1）元素組成（2）基本單位2蛋白質的分子結構（1）肽鍵與肽鏈（2）一級結構（3）二級結構Α螺旋（4）三級和四級結構概念3蛋白質的理化性質（1）等電點（2）沉淀（3）變性二、維生素1脂溶性維生素脂溶性維生素的生理功能2水溶性維生素水溶性維生素的生理功能三、酶1概述（1）概念（2）酶促反應的特點2酶的結構與功能（1）分子組成（2）活性中心與必需基團（3）酶原與酶原的激活（4）同工酶3影響酶促反應速度的因素（1）酶濃度（2）底物濃度（3）溫度（4）PH四、糖代謝1糖的分解代謝（1）糖酵解的主要過程、關鍵酶和生理意義（2）糖有氧氧化的基本過程、關鍵酶和生理意義（3）磷酸戊糖途徑的生理意義2糖原的合成與分解（1）概念（2）生理意義3糖異生（1）概念（2）反應途徑的關鍵酶（3）生理意義4血糖（1）概念（2）血糖的來源和去路（3）血糖濃度的調節(jié)（4）高血糖和低血糖五、生物氧化1概述（1）生物氧化的概念（2）生物氧化的特點2呼吸鏈呼吸鏈的概念3ATP的生成（1）ATP的生成和利用（2）影響氧化磷酸化的因素（5）膽色素代謝與黃疸

簡介：生物化學簡明教程最精簡重點一、名詞解釋一、名詞解釋增色效應核酸水解為核苷酸，紫外吸收值增加3040的現(xiàn)象。減色效應復性后，核酸的紫外吸收降低一碳單位指具有一個碳原子的基團。生物化學研究生物體組成及變化規(guī)律的基礎學科TM值即溶解溫度，即紫外線吸收的增加量達到最大增量的一半時的溫度酶活性部位在整個酶分子中，參與對底物的結合與催化作用的一小部分區(qū)域的氨基酸殘基氧化磷酸化伴隨放能的氧化作用而進行的磷酸化作用呼吸鏈代謝物上的氫原子被脫氫酶激活脫落后，經過一系列的傳遞體，最后傳遞給被激活的氧化分子，并與之結合生成水的全部體系糖酵解1MOL葡萄糖變成2MOL丙酮酸并伴隨ATP生成的過程底物磷酸化直接利用代謝中間物氧化釋放的能量產生ATP的磷酸化類型脂類是一類低溶于水而高溶于非極性溶劑的生物有機分子Β氧化脂肪酸氧化是發(fā)生在Β原子上的，逐步將碳原子成對地從脂肪酸鍵上切下，即Β氧化氨基酸代謝庫體內氨基酸的總量從頭合成途徑不經過堿基，核苷的中間階段的途徑補救途徑利用體內游離的堿基或核苷直接合成核苷酸半保留復制DNA的兩條鏈彼此分開各自作為模板，按堿基配對規(guī)則合成互補鏈，由此產生的子代DNA的一條鏈來自親代，另一條鏈則是以這條親代為模板合成的新鏈不對稱轉錄一、指雙鏈DNA只有一股單鏈用作模板；二，指同一單鏈上可以交錯出現(xiàn)模板鏈和編碼鏈前導鏈復制時，DNA中按與復制叉移動的方向一致的方向，沿5’至3”方向連續(xù)合成的一條鏈后隨鏈在已經形成一段單鏈區(qū)后，先按與復制叉移動方向相反的方向，沿5’至3”方向合成岡崎片段連在一起構成完整的鏈的一條鏈密碼子MRNA上所含AUGC決定一個氨基酸的相鄰的三個堿基反密碼子指TRNA上的一端的三個堿基排列順序起始密碼子特定起始點的密碼子AUG終止密碼子MRNA中終止蛋白質合成的密碼子（UAGUAAUGA）二，蛋白質1，兩性離子指在同一個氨基酸分子上帶有能放出質子的NH3正離子和能接受質子的COO負離子2，等電點（PI）調節(jié)氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的NH3，COO解離度完全相等，此時溶液的PH。PIPH時，氨基酸向陰極移動反之，向陰極移動3，氨基酸與水合茚三酮反應特征脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質，其余的Α氨基酸與茚三酮反應均產生藍紫色物質4，與24二硝基氟苯（DNFB）反應生成的24二硝基苯氨基酸呈黃色。通過提取后進一步鑒定，可鑒定多肽或蛋白質的末端氨基酸，此法稱為SANGER法5，與異硫氰酸苯酯反應（EDMAN反應）此反應可測定出多肽鏈N端的氨基酸排列順序6，蛋白質結構一級結構多肽鏈中的氨基酸序列。二級結構多肽鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結構；形式有Α螺旋、Β折疊、Β轉角、Β凸起、無規(guī)卷曲。Α螺旋一種最常見的二級結構，多肽鏈中各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，每一周螺旋含36個氨基酸殘基，沿螺旋軸上升的距離即螺距為054NM，兩個氨基酸殘基距015NM，不計側鏈直徑約06NM。螺旋上升時，1丙酮酸的三個去路（1）無氧條件下，丙酮酸可在乳酸脫氫酶作用下，還原為乳酸。（2）無氧條件下丙酮酸在丙酮酸脫羧酶、輔酶焦磷酸硫氨酸素（TPP）以及鎂離子作用下轉為乙醛乙酸在乙醇脫氫酶作用下，生成酒精。（3）在有氧條件下，丙酮酸在丙酮酸脫氫酶作用下氧化成乙酰輔酶A。乙酰輔酶A參與三羧酸循環(huán)（即布雷克斯循環(huán)）等較為復雜的反應，氧化為二氧化碳和水。2三羧酸循環(huán)循環(huán)開始于乙酰COA與草酰乙酸縮合，生成含有三個羧基的檸檬酸。口訣乙酰草酰成檸檬，異檸檬又成Α酮，琥酰琥珀延胡索，蘋果落在草叢中。十二、核苷酸代謝1核苷酸生物合成兩條途徑其一，利用核糖核苷酸，某些氨基酸，二氧化碳和氨氣等簡單物質為原料，經一系列酶促反應合成核苷酸（從頭合成途徑）其二，利用體內游離的堿基或核苷合成核苷酸（補救途徑）。2脫氨核苷酸的合成合成DNA需脫氨核苷酸三磷酸為原料。生物體中的脫氨核苷酸是由核糖核苷酸還原生成的。3核苷酸的補救合成十三、DNA的生物合成DNA復制指親本DNA雙螺旋解開，兩條鏈分別作為模板，合成子代DNA分子的過程。特征半保留復制，即為DNA的兩條鏈彼此分開各自作為模板，按堿基配對規(guī)程合成互補鏈。十五、蛋白質的生物合成遺傳密碼的基本特點密碼是無標點的和不重疊的；密碼的簡并性；擺動性；通用性；原核生物和真核生物MRNA的某些特點。二課后重點習題課后重點習題1生物化學研究的對象和內容是什么答（1）生物機體的化學組成、生物分子的結構、性質及功能；（2）生物分子分解與合成及反應過程中的能量變化；（3）生物遺傳信息的儲存、傳遞和表達；（4）生物體新陳代謝的調節(jié)與控制。3（1）胃蛋白酶PI10＜環(huán)境PH50，帶負電荷，向正極移動；（3）Α脂蛋白PI58＞環(huán)境PH50，帶正電荷，向負極移動；4何謂蛋白質的變性與沉淀二者在本質上有何區(qū)別答概念天然蛋白質受物理或化學因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學性質的改變，這種作用稱為蛋白質的變性。本質分子中各種次級鍵斷裂，使其空間構象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無序的狀態(tài)，一級結構不破壞。變性后的表現(xiàn)①生物學活性消失；②理化性質改變溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側鏈反應增強，對酶的作用敏感，易被水解。

簡介：1、什么是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何結構特征什么是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何結構特征答二級結構是指多肽鏈骨架中原子的局部空間排列，不涉及側鏈的構象。主要形式有螺旋結構、Β折疊和Β轉角。Α螺旋結構（Α螺旋）1）多肽鏈主鏈圍繞中心軸有規(guī)律的螺旋式上升，每隔36個氨基酸殘基螺旋上升一圈。（2）第一個肽平面羰基上的氧與第四個肽平面亞氨基上的氫形成氫鍵。氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。（3）組成人體蛋白質的氨基酸都是LΑ氨基酸固形成右手螺旋。側鍵R集團伸向外側Β折疊1）Β折疊結構的多肽鏈充分伸展，各肽鍵平面之間折疊成鋸齒狀結構。側鏈R基團交錯在鋸齒狀結構上下方。（2）兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列。它們之間靠氫鍵維系。Β轉角有四個連續(xù)的氨基酸殘基組成2、試述試述DNA雙螺旋結構模式的要點及其與雙螺旋結構模式的要點及其與DNA生物學功能的關系。生物學功能的關系。答1、DNA雙螺旋結構特點1有兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一個中心軸盤曲而成，為右手螺旋。堿基位于雙螺旋的內側，核糖基和磷酸基位于外側，并組成骨架。2兩條鏈以配對的堿基之間形成的氫鍵相聯(lián)系。A與T形成兩個氫鍵，G與C配對形成三個氫鍵，氫鍵的方向與長軸垂直。3堿基對的平面與螺旋軸幾乎垂直。每個螺旋結構含10個堿基螺旋的螺距為34NM，直徑20NM。雙螺旋兩鏈之間形成凹陷，一側淺，為小溝，一側深，為大溝。大、小溝帶有分子可識別的信息，是蛋白質DNA互相作用的基礎。DNA雙螺旋的穩(wěn)定由互補堿基對之間的氫鍵和堿基對層間的堆積力BASESTACKINGFCE維系。DNA雙螺旋中兩股鏈中堿基互補的特點，邏輯地預示了DNA復制過程是先將DNA分子中的兩股鏈分離開，然后以每一股鏈為模板親本，通過堿基互補原則合成相應的互補鏈復本，形成兩個完全相同的DNA分子。因為復制得到的每對鏈中只有一條是親鏈，即保留了一半親鏈，將這種復制方式稱為DNA的半保留復制。后來證明，半保留復制是生物體遺傳信息傳遞的最基本方式。DNA雙螺旋是核酸二級結構的重要形式。雙螺旋結構理論支配了近代核酸結構功能的研究和發(fā)展，是生命科學發(fā)展史上的杰出貢獻。3、葡萄糖在缺氧的情況如何轉變成乳酸有什么意義葡萄糖在缺氧的情況如何轉變成乳酸有什么意義答糖無氧氧化反應過程分為糖酵解途徑和乳酸生成兩個階段，其具體過程如下葡萄糖磷酸化為6磷酸葡萄糖；6磷酸葡萄糖轉變?yōu)?磷酸果糖；6磷酸果糖轉變?yōu)?6二磷酸果糖；磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖；磷酸二羥丙酮轉變?yōu)?磷酸甘油醛；3磷酸甘油醛氧化為13二磷酸甘油酸；1，3二磷酸甘油酸轉變成3磷酸甘油酸；3磷酸甘油酸轉變?yōu)?磷酸甘油酸；2磷酸甘油酸脫水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸將高能磷酸基轉移給ADP形成ATP和丙酮酸；丙酮酸被還原成乳酸。糖無氧酵解的意義極大，在無氧或缺氧的條件下，作為糖分解供能的主要途徑，為機體快速供能（1）骨骼肌在劇烈運動是相對缺氧，此時可利用糖的無氧酵解補充能量。（2）登山或旅行中，從平原登上高原的初期。氧氣變得比較稀薄，此時也需要糖的無氧酵解來提供能量。（3）嚴重貧血，大量失血，呼吸障礙，肺及心血管疾病的病人的缺氧，也需要糖的無氧酵解來提供能量。4、乙酰、乙酰COA在糖、脂肪、蛋白質代謝中的意義是什么在糖、脂肪、蛋白質代謝中的意義是什么膽固醇也同時脫離CM（參與形成新生HDL），顆粒直徑僅為CM的一半左右。CM的功能是運輸外源性脂類（以甘油三酯為主）。正常人CM在血漿中的半壽期為5～15分鐘，故空腹血中不含CM2）極低密度脂蛋白由肝細胞合成的甘油三酯、APOB－100、APOE以及磷脂、膽固醇等在肝細胞內共同組成極低密度脂蛋白（VLDL）。此外，小腸黏膜細胞也能合成少量VLDL。VLDL被分泌入血后，將從HDL獲得APOE及APOC，VLDL中的甘油三酯水解，水解產物被肝外組織攝取利用，可見VLDL是運輸肝合成的內源性甘油三酯的主要形式。在甘油三酯水解的同時，VLDL與HDL進一步相互交換，VLDL獲得膽固醇酯，丟失表面的APOC、磷脂及游離膽固醇，顆粒逐漸變小，但密度不斷增加，APOB－100及APOE相對含量增多，此種脂蛋白顆粒稱為中間密度脂蛋白（IDL），亦可認為是VLDL殘粒。顆粒中甘油三酯與膽固醇含量近似，載脂蛋白主要為APOB－100、APOE。最后，部分IDL與所細胞膜上的APOE受體結合，被肝細胞攝取代謝，其他IDL繼續(xù)轉變?yōu)長DL（3）低密度脂蛋白低密度脂蛋白（LDL）是在血漿中由VLDL轉變而來的，它是轉運內源性膽固醇的主要形式。由VLDL轉變形成的IDL，一部分被肝攝取，而未被肝攝取的將在LPL及肝脂肪酶作用下，使甘油三酯進一步水解，最后顆粒中脂類主要為膽固醇酯，外層的APOE也轉移到HDL，剩下APOB100此顆粒即為LDL。肝及肝外組織（如動脈壁細胞等）的細胞膜表面廣泛存在LDL受體當血漿中LDL與此受體結合，可被巨噬細胞吞入胞內、與溶酶體融合，進－步被降解。此外，血漿中的LDL還可巨噬細胞清除，經此途徑代謝的LDL約占每日LDL降解總量的L／3（4）高密度脂蛋白高密度脂蛋白（HDL）是由肝和小腸粘膜細胞合成的，以肝為主。合成后分泌入血的HDL稱為新生HDL，是由磷脂、APOA、C、E及游離膽固醇組成的雙脂層盤狀結構。在血液中，新生HDL因表面有APOAL，后者可激活卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶（LCAT）催化膽固醇轉化為膽固醇酯，外層的APOC、APOE轉移到CM及VLDL，成成熟的HDL。HDL主要在肝降解，成熟的HDL可能與肝細胞膜的HDL受體結合后被肝細胞攝取利用。HDL在LCAT及APOAL的作用下，可從肝外組織將膽固醇轉運到肝內進行代謝，將外周組織中衰老細胞膜中的膽固醇轉運到肝內代謝并排出體外HDL還是APOC、APOE的儲存庫，這兩種載脂蛋白是CM、VLDL代謝中所需要的，當CM及VLDL進入血液中，它們將從HDL獲得APOC、APOE，而在甘油三酯被水解后，這些載脂蛋白又回到HDL顆粒中。9、油酸（油酸（181）在體內被氧化成為）在體內被氧化成為CO2和H2O的同時能生成多少的同時能生成多少ATP答脂肪酸氧化產能每經歷一次Β氧化產生4分子ATP，每分子乙酰－COA經三羧酸循環(huán)徹底氧化、生成CO2及H2O的同時，產生10分子ATP。如以軟脂酸氧化為例，活化的軟脂酰－COA需經7次Β氧化，產生8分子乙酰－COA。因此；一分子軟脂酸氧化共生成74ATP＋8X10ATP＝28ATP＋80ATP＝108個ATP。但在脂肪酸氧化過程中還有能量的消耗，在脂肪酸氧化的第一階段活化時，消耗了相當于2分子ATP，故一分子軟脂酸徹底氧化凈生成106個ATP。

簡介：臨床醫(yī)學1第一章蛋白質的結構與功能第一章蛋白質的結構與功能第一節(jié)蛋白質的分子組成一、組成蛋白質的元素一、組成蛋白質的元素1、主要有、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘鉬，個別蛋白質還含有碘。2、蛋白質元素組成的特點各種蛋白質的含氮量很接近，平均為、蛋白質元素組成的特點各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。％。3、由于體內的含氮物質以蛋白質為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據(jù)、由于體內的含氮物質以蛋白質為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據(jù)以下公式推算出蛋白質的大致含量以下公式推算出蛋白質的大致含量100克樣品中蛋白質的含量克樣品中蛋白質的含量G每克樣品含氮每克樣品含氮克數(shù)克數(shù)625100二、氨基酸二、氨基酸組成蛋白質的基本單位組成蛋白質的基本單位（一）氨基酸的分類（一）氨基酸的分類1非極性氨基酸（非極性氨基酸（9）甘氨酸）甘氨酸（GLY）丙氨酸丙氨酸（ALA）纈氨酸（）纈氨酸（VAL）亮氨酸）亮氨酸（LEU）異亮氨酸（）異亮氨酸（ILE）苯丙氨酸）苯丙氨酸（PHE）脯氨酸（）脯氨酸（PRO）色氨酸（色氨酸（TRY）蛋氨酸）蛋氨酸（MET）2、不帶電荷極性氨基酸（不帶電荷極性氨基酸（6）絲氨酸（）絲氨酸（SERSER）酪氨酸酪氨酸TRYTRY半胱氨半胱氨酸CYSCYS天冬酰胺天冬酰胺ASNASN谷氨酰胺谷氨酰胺GLNGLN蘇氨酸蘇氨酸THRTHR3、帶負電荷氨基酸（酸性氨基酸）帶負電荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）天冬氨酸天冬氨酸ASP谷氨酸谷氨酸GLU4、帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）（3）賴氨酸賴氨酸LYS精氨酸精氨酸ARG組氨酸組氨酸HIS（二）氨基酸的理化性質（二）氨基酸的理化性質1兩性解離及等電點兩性解離及等電點等電點等電點在某一在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的性離子，呈電中性。此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。值稱為該氨基酸的等電點。2紫外吸收紫外吸收1色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM附近。附近。（2）大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液）大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280NM的光吸收值是分的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。3茚三酮反應茚三酮反應氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570NM處。由于此吸處。由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關系，因此可作為氨基酸定量分析方法收峰值與氨基酸的含量存在正比關系，因此可作為氨基酸定量分析方法三、肽三、肽（一）肽（一）肽1、肽鍵是由一個氨基酸的、肽鍵是由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而形成的化學鍵。氨基脫水縮合而形成的化學鍵。2、肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。、肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。3、由十個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽由十個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽4、肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基5、多肽鏈是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。、多肽鏈是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。6、多肽鏈有兩端多肽鏈有兩端N末端多肽鏈中有末端多肽鏈中有自由氨基自由氨基的一端的一端C末端多肽鏈中有末端多肽鏈中有自由羧基自由羧基的一端的一端（二）（二）幾種生物活性肽幾種生物活性肽1谷胱甘肽谷胱甘肽2多肽類激素及神經肽多肽類激素及神經肽第二節(jié)蛋白質的分子結構一、蛋白質的一級結構一、蛋白質的一級結構1、定義、定義蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的連接方式、排列順序和二硫鍵的位置。蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的連接方式、排列順序和二硫鍵的位置。臨床醫(yī)學31、核苷的形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）、核苷的形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）。2、核苷、核苷ARGRURCR脫氧核苷脫氧核苷DARDGRDTRDCR3、核苷酸的結構核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）、核苷酸的結構核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）。4、核苷酸、核苷酸AMPGMPUMPCMP脫氧核苷酸脫氧核苷酸DAMPDGMPDTMPDCMP第二節(jié)第二節(jié)核酸的分子結構核酸的分子結構一、核酸的一級結構一、核酸的一級結構1、定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿、定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿基序列?；蛄小６?、核酸的空間結構與功能二、核酸的空間結構與功能（一）（一）DNA的空間結構與功能的空間結構與功能1、DNA的二級結構的二級結構雙螺旋結構雙螺旋結構（1）DNA雙螺旋結構模型要點雙螺旋結構模型要點①DNA分子由兩條相互平行但走向相反的脫氧核糖核苷分子由兩條相互平行但走向相反的脫氧核糖核苷酸鏈組成，磷酸、脫氧核糖在外圍構成骨架，中間是堿基對平面，堿基嚴格按照堿基互補酸鏈組成，磷酸、脫氧核糖在外圍構成骨架，中間是堿基對平面，堿基嚴格按照堿基互補配對原則。配對原則。（ATGC）②右手雙螺旋結構，螺旋一圈右手雙螺旋結構，螺旋一圈10對堿基，螺距對堿基，螺距34NM，表面有間隔排列的大溝、和小溝。，表面有間隔排列的大溝、和小溝。③互補堿基的氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。互補堿基的氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。2、DNA的三級結構的三級結構在二級結構的基礎上，在二級結構的基礎上，DNA雙螺旋結構進一步折疊、盤繞成為更為復雜的結構雙螺旋結構進一步折疊、盤繞成為更為復雜的結構（1）原核生物）原核生物DNA的高級結構的高級結構DNA超螺旋閉合環(huán)狀雙螺旋，正超螺旋、負超螺旋超螺旋閉合環(huán)狀雙螺旋，正超螺旋、負超螺旋（2）DNA在真核生物細胞內真核生物染色體由在真核生物細胞內真核生物染色體由DNA和蛋白質構成，其基本單位是核小和蛋白質構成，其基本單位是核小體（3）核小體的組成）核小體的組成①DNA約約200BP（堿基對）（堿基對）②組蛋白組蛋白H1、H2A、H2B、H3、H43、DNA的功能的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質基礎，也是個體生命活動的信息基礎復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質基礎，也是個體生命活動的信息基礎（二）（二）RNA的空間結構與功能的空間結構與功能1、MRNA含量少，種類多，壽命短含量少，種類多，壽命短（1）MRNA的功能的功能攜帶遺傳信息（攜帶遺傳信息（DNA），作為蛋白質翻譯的模板。，作為蛋白質翻譯的模板。（2）MRNA結構特點結構特點①5末端形成帽子結構末端形成帽子結構M7GPPPNM②3末端有一個多聚腺苷酸末端有一個多聚腺苷酸POLYA80250尾2、TRNA（1）TRNA的一級結構特點的一級結構特點①7393個核苷酸（分子量最?。﹤€核苷酸（分子量最小）②含1020（715個）個）稀有堿基，如稀有堿基，如DHU等③3末端為末端為CCAOH，5末端大多是末端大多是G（2）TRNA的二級結構的二級結構三葉草形三葉草形結構有氨基酸臂結構有氨基酸臂DHU環(huán)及臂環(huán)及臂反密碼環(huán)及臂反密碼環(huán)及臂TΨC環(huán)及臂環(huán)及臂額外環(huán)額外環(huán)（3）TRNA的三級結構的三級結構倒L形（4）RNA的功能活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質的翻譯。的功能活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質的翻譯。（三）（三）RRNA（1）RRNA的結構空間結構，較為復雜的結構空間結構，較為復雜（2）RRNA的功能的功能參與組成核糖體，作為蛋白質生物合成的場所。參與組成核糖體，作為蛋白質生物合成的場所。（3）RRNA的種類（根據(jù)沉降系數(shù)）的種類（根據(jù)沉降系數(shù)）①真核生物真核生物5SRRNA、58SRRNA、18SRRNA、28SRRNA②原核生物原核生物5S5SRRNARRNA、16S16SRRNARRNA、23S23SRRNARRNA第三節(jié)核酸的理化性質

簡介：生物化學習題生物化學習題蛋白質的結構與功能蛋白質的結構與功能參考答案一、單項選擇題1B2E3D4B5E6C7D8D9B10E二、多項選擇題1AD2ACD3ABD4ABD5ABCD6ABC7BCD8BCD9AC10ABC三、填空題1碳氫氧氮2氮163正負兩性離子（兼性離子）等電點4氨基酸排列順序5氨基羧基肽鍵6電荷層水化膜7次級鍵物理化學生物學8球狀蛋白質纖維狀蛋白質單純蛋白質結合蛋白質輔基核酸的結構與功能核酸的結構與功能參考答案一、單項選擇題1A2D3A4E5B6C7A8D9B10D二、多項選擇題1ABC2ABC3AC4BD5ABCD6DE7AB8ABC9ABC10AC三、填空題1磷酸含氮堿戊糖含氮堿嘌呤嘧啶2腺嘌呤鳥嘌呤胞嘧啶尿嘧啶胸腺嘧啶稀有堿基391糖苷鍵嘌呤核苷4CAMPCGMP5三磷酸腺苷脫氧二磷酸胞苷6多核苷酸鏈雙螺旋三葉草7二氫尿嘧啶反密碼TΦC額外氨基酸臂8與氨基酸結合辨認密碼子酶參考答案一、單項選擇題1C2B3C4C5D6C7B8E9D10C三、填空題1糖原合成酶磷酸化酶2磷酸甘油酸激酶丙酮酸激酶3己糖激酶（葡萄糖激酶）磷酸果糖激酶4硫辛酸乙酰移換酶二氫硫辛酸脫氧酶5426肝腎7異檸檬酸脫氫酶823

簡介：等電點等電點在某PH的溶液中，氨基解離呈陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點DNA變性變性某些理化因素會導致氫鍵發(fā)生斷裂，使雙鏈DNA解離為單鏈，稱為DNA變性解鏈溫度（解鏈溫度（TM）在解鏈過程中，紫外吸收值得變化達到最大變化值的一半時所對應的溫度酶的活性中心酶的活性中心酶分子中一些必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區(qū)域，能和底物特異結合，并將底物轉化為產物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心同工酶同工酶指催化相同化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質、免疫學性質不同的一組酶誘導契合誘導契合在酶和底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變性、相互適應，這一過程為酶底物結合的誘導契合米氏常數(shù)（米氏常數(shù)（KM值）值）等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度酶原的激活酶原的激活酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的轉化過程即為。。有氧氧化有氧氧化葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成水和二氧化碳的反應過程稱為有氧氧化三羧酸循環(huán)三羧酸循環(huán)是指乙酰COA和草酰乙酸縮合生成含3個羧基的檸檬酸，再4次脫氫，2次脫羧，又生成草酰乙酸的循環(huán)反應過程糖異生糖異生從非糖化合物轉化為葡萄糖或糖原的過程稱為。。脂肪動員脂肪動員指儲存在脂肪細胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解為游離脂酸和甘油并釋放入血，通過血液運輸至其他組織，氧化利用的過程酮體酮體是脂酸在肝細胞線粒體中Β氧化途徑中正常生成的中間產物乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮脂蛋白脂蛋白血漿中脂類物質和載脂蛋白結合形成脂蛋白呼吸鏈呼吸鏈線粒體內膜中按一定順序排列的一系列具有電子傳遞功能的酶復合體，可通過連鎖的氧化還原將代謝物脫下的電子最終傳遞給氧生成水。這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈或電子傳遞鏈營養(yǎng)必需氨基酸營養(yǎng)必需氨基酸體內需要而又不能自身合成，必須由食物提供的氨基酸一碳單位一碳單位指某些氨基酸在分解代謝過程中產生的含有一個碳原子的基因半保留復制半保留復制DNA生物合成時，母鏈DNA解開為兩股單鏈，各自作為模極，按堿基配對規(guī)律，合成與模極互補的子鏈、子代細胞的DNA。一股單鏈從親代完整的接受過來，另一股單鏈則完全重新合成。兩個子細胞的DNA都和親代DNA堿基序列一致，這中復制方式稱為半保留復制生物轉化生物轉化機體對內外源性的非營養(yǎng)物質進行代謝轉變，使其水溶性提高，極性增強，易于通過膽汁或尿液排出體外，這一過程為生物轉化氧化磷酸化氧化磷酸化代謝物脫氫進入呼吸鏈，徹底氧化成水的同時，ADP磷酸化生成ATP，稱為氧化磷酸化底物水平磷酸化底物水平磷酸化底物由于脫氫脫水作用，底物分子內部能量重新分布生成高能鍵，使ATP磷酸化生成ATP的過程密碼子密碼子在MRNA的開放閱讀框架區(qū)，以每3個相鄰的核苷酸為一組，代表一種氨基酸。這種三聯(lián)體形成的核苷酸行列稱為密碼子鹽析鹽析在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉淀析出稱為鹽析糖酵解糖酵解葡萄糖或糖原在組織中進行類似的發(fā)酵的降解反應過程，最終形成乳酸或丙酮酸，同時釋放出部分能量，形成ATP供組織利用蛋白質的一級結構蛋白質的一級結構指在蛋白質分子從指在蛋白質分子從NN端至端至CC端的氨基酸排列順序端的氨基酸排列順序蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構多肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置。多肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置。蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用DNADNA的空間結構與功能的空間結構與功能1、二級結構雙螺旋結構模型要點反向平行、右手螺旋；脫氧核糖和磷酸在外側堿基內側；堿基配對原則ATCG2、DNA的高級結構超螺旋結構；原核生物DNA為環(huán)狀超螺旋結構；真核生物DNA為高度有序和高度致密的結構三、三、RNARNA的結構與功能的結構與功能1、信使RNA（MRNA）開始轉錄成HNRNA加工后為成熟的MRNA結構特點密碼子每3個堿基為一個密碼子。帽子結構7甲基鳥苷三磷酸。多聚A尾多個腺苷酸連接而成。成熟的MRNA含有5′末端帽結構和3′末端的多聚A尾結構。功能MRNA依照自身的堿基順序指導蛋白質氨基酸順序的合成，即為蛋白質的生物合成提供模板。2、轉運RNA（TRNA）功能蛋白質合成過程中氨基酸的載體，將氨基酸運輸?shù)組RNA相應的位置上3、核糖體RNA（RRNA）RRNA與不同的蛋白質結合組成了核糖體的大、小亞基。功能核蛋白體是蛋白質合成的場所三種可逆性抑制劑作用的特點的比較三種可逆性抑制劑作用的特點的比較（1）競爭性抑制劑抑制劑結構與底物結構相似，共同競爭酶活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的相對濃度有關。KM升高，VM不變。（2）非競爭性抑制劑抑制劑結構與底物結構不相似或完全不同。它只與活性中心以外的必需基團結合，使E和ES都下降。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關。KM不變，VM下降。（3）反競爭性抑制劑抑制劑并不與酶直接結合，而是與ES復合物結合成ESI，使酶失去催化活性。結合的ESI則不能分解成產物，KM下降，VM下降?；前奉愃幬锏囊志鷻C制磺胺類藥物的抑菌機制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶（1）細菌在生長繁殖過程中，必需從宿主體內攝取對氨基苯甲酸，在其他因素的參與下由二氫葉酸合成酶催化生成二氫葉酸，再在二氫葉酸催化下生成四氫葉酸，參與核酸的合成，細菌才可以生長繁殖。（2）磺胺藥的基本結構與對氨基苯甲酸相似，能競爭性地與二氫葉酸合成酶結合，從而影響細菌的二氫葉酸合成，抑制細菌的生長繁殖。（3）由于這是一種競爭性抑制作用，故在治療中需維持磺胺藥在體液中的高濃度才能有好的效果。因而首次用量需加倍，同時要1日服用4次，以維持血中的高濃度。血漿脂蛋白代謝血漿脂蛋白代謝1、概念血脂與血漿中的蛋白質結合，以脂蛋白形式而運輸，其中的PR稱為載脂蛋白。2、血漿脂蛋白的分類及功能1）、分類超速離心法CM、VLDL、LDL、HDL2）、功能乳糜微粒（CM）轉運外源性甘油三酯及膽固醇極低密度脂蛋白VLDL轉運外源性甘油三酯及膽固醇低密度脂蛋白LDL轉運內源性膽固醇高密度脂蛋白HDL逆向轉運膽固醇到肝臟氨的代謝氨的代謝1、血氨的來源氨基酸脫氨基作用產生的氨是血氨主要來源2、血氨的轉運丙氨酸葡萄糖循環(huán)、谷氨酰胺的運氨作用3、氨的主要去路在肝臟合成尿素生成部位主要是在肝細胞的線粒體及胞液中進行反應過程原料2分子氨，一個來自于游離氨，另一個來自天冬氨酸。過程通過鳥氨酸循環(huán)，也叫尿素循環(huán)。耗能3個ATP，4個高能磷酸鍵。關鍵酶氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPSⅠ）精氨酸代琥珀酸合成酶4、尿素合成障礙可引起高血氨癥與氨中毒血氨濃度升高稱高血氨癥，常見于肝功能嚴重損傷或尿素合成相關酶的遺傳缺陷。高血氨癥時可引起腦功能障礙，稱氨中毒血紅素的分解代謝血紅素的分解代謝膽紅素的生成膽紅素主要源于血紅素的降解部位肝、脾、骨髓等單核吞噬細胞微粒體與胞液中。過程血紅蛋白血紅素膽紅素；珠蛋白氨基酸；運輸形式膽紅素清蛋白復合體遺傳密碼特點遺傳密碼特點方向性、連續(xù)性、簡并性、通用性、擺動性丙酮酸經糖異生生成葡萄糖1丙酮酸經丙酮酸羧化支路變?yōu)榱姿嵯┐际奖?、1、6一二磷酸果糖轉變?yōu)?磷酸果糖3、6磷酸葡萄糖水解為葡萄糖磷酸戊糖途徑生物學意義何在磷酸戊糖途徑生物學意義何在1補充糖酵解2氧化階段產生NADPH，促進脂肪酸和固醇合成。3非氧化階段產生大量中間產物為其它代謝提供原料1、何謂三羧酸循環(huán)它有何特點和生物學意義何謂三羧酸循環(huán)它有何特點和生物學意義特點。1。乙酰COA進入三羧酸循環(huán)后，是六碳三羧酸反應2。在整個循環(huán)中消耗2分子水，1分子用于合成檸檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。3在此循環(huán)中，最初草酰乙酸因參加反應而消耗，但經過循環(huán)又重新生成。所以每循環(huán)一次，凈結果為1個乙酰基通過兩次脫羧而被消耗。循環(huán)中有機酸脫羧產生的二氧化碳，是機體中二氧化碳的主要來源。4在三羧酸循環(huán)中，共有4次脫氫反應，脫下的氫原子以NADHH和FADH2的形式進入呼吸鏈，最后傳遞給氧生成水，在此過程中釋放的能量可以合成ATP。5三羧酸循環(huán)嚴格需要氧氣6。琥珀COA生成琥珀酸伴隨著底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量來自琥珀酰COA的高能硫酯鍵意義。1三羧酸循環(huán)是機體將糖或者其他物質氧化而獲得能量的最有效方式2，三羧酸循環(huán)是糖，脂和蛋白質3大類物質代謝和轉化的樞紐。比較比較TRNATRNA、RRNARRNA和MRNAMRNA的結構和功能。的結構和功能。結構，T二級結構三葉草形，三級結構倒L形R復雜的多環(huán)多臂結構M分子的長度差異很大功能將氨基酸運轉到MRNA復合物的相應位置，用于蛋白質的合成。與其他蛋白質組成核糖體，完成蛋白質合成。進入細胞質指導蛋白質的合成試述糖代謝、脂類代謝及蛋白質代謝三者之間的相互關系試述糖代謝、脂類代謝及蛋白質代謝三者之間的相互關系糖代謝和脂類代謝糖酵解產物還原成甘油，丙酮酸氧化脫羧形成乙酰輔酶A是脂肪酸合成原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。脂肪又可分解成甘油和脂肪酸，沿不同途徑轉變成糖。糖代謝與蛋白質代謝糖代謝分解產生的能量用于蛋白質合成。蛋白質降解產生的氨基酸經脫氨后生成產物可氧化放能，經糖異生生成糖。蛋白質代謝與脂類代謝脂肪分解成甘油經進一步反應能產生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。在蛋白質氨基酸中，生糖氨基酸通過丙酮酸變甘油，也可氧化脫所成乙酰輔酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸可生成乙酰乙酸，所合成脂肪酸。絲氨酸脫羧后形成膽氨，甲基化后變成膽堿，是合成磷脂的組成成分

簡介：分子生物學ADENINEA腺嘌呤BASE堿基GUANINEG鳥嘌呤NUDEOTIDE核苷酸CYTOSINEC胞嘧啶NUCLEOSIDE核苷URACILU尿嘧啶THYMINET胸腺嘧啶BASEPAIR堿基對PHOSPHODIESTERLINKAGE磷酸二酯鍵NUCLEOSOME核小體RIBOSOME核糖體RIBOSOMALRNARRNA核糖體RNATRANSFERRNATRNA轉運RNAMESSENGERRNAMRNA信使RNATHECENTRALDOGMA中心法則SEMICONSERVATIVEREPLICATION半保留復制DNADEPENDENTDNAPOLYMERASE依賴DNA的DNA聚合酶MITOCHONDRIADNA線粒體DNAEXONUCLEASE核酸外切酶INCPATION摻入HELICASE解螺旋酶DNATOPOISOMERASEDNA拓撲異構酶SINGLESTREDDNABINDINGPROTEIN單鏈DNA結合蛋白GYRASE旋轉酶PRIMOSOME引發(fā)體PRIMASE引物酶DNALIGASEDNA連接酶IGIN起始點BIDIRECTIONALREPLICATION雙向復制REPLICON復制子LEADINGSTR領頭鏈LAGGINGSTR隨從鏈OKAZAKIFRAGMENT岡崎片段ROLLINGCIRCLEREPLICATION滾環(huán)復制TELOMERASE端粒酶MUTATION突變NUCLEASE核酸酶SALVAGEPATHWAY補救合成DENOVOSYNTHESIS從頭合成URICACID尿酸INOSINE肌苷ELONGATIONFACT延長因子STREPTOMYCIN鏈霉素TETRACYCLINE四環(huán)素CHLOMYCETIN氯霉素PUROMYCIN嘌呤霉素CYCLOHEXIE防線菌酮PROMOTER啟動子LACOPERON乳糖操縱子TEMPALSPECIFICITY時間特異性SPATIALSPECIFICITY空間特異性HOUSEKEEPINGGENE管家基因CONSTITUTIVEEXPRESSION組成性基因表達INDUCTION誘導REPRESSION阻遏OPERAT操縱序列CISACTINGELEMENT順式作用元件TRANSACTINGFACT反式作用因子REPRESS阻遏物ACTIVAT激活物CATABOLITEGENEACTIVATIONPROTEINCAP分解代謝物基因激活蛋白ATTENUATION轉錄衰減ATTENUAT衰減子ENHANCE增強子GENERALTRANIONFACT基本轉錄因子ZINCFINGER鋅指TRANSFMATION轉化TRANSFECTION轉染TRANSDUCTION轉導TRANSPOSITION轉座TRANSPOSON轉座子RECOMBINATION重組HOMOLOGOUSRECOMBINATION同源重組CLONE克隆CLONING克隆化COPY拷貝GEICENGINEERING基因工程RESTRICTIONENDONULEASE限制性內切酶CLONINGRECT基因載體PLAS質粒COMPLEMENTARYDNA，CDNA互補DNAMOLECULARMEDICINE分子醫(yī)學GENETHERAPY基因治療GENOMICDNALIBRARY基因組DNA文庫

簡介：朱圣庚生物化學第朱圣庚生物化學第4版習題答案版習題答案

簡介：同濟大學同濟大學2000年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題1、細胞周期調控2、PCR原理3、跨膜信息轉導4、原癌基因的激活5、目的基因的獲取途徑同濟大學同濟大學1998年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題一、名詞解釋1、點突變2、糖異生3、一碳單位4、呼吸鏈二、丙氨酸如何轉變?yōu)樘侨AC的過程及生理意義四、跨膜轉導信息傳遞途徑五、癌基因可分泌哪些與生長有關的因子六、基因診斷在醫(yī)學中的應用同濟大學同濟大學1997年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題1、真核細胞轉錄生成成熟的MRNA的基本過程。2、G蛋白信號轉導系統(tǒng)機制。3、什么是蛋白質的一、二、三、四級結構，它們靠什么鍵和力維持基本結構4、饑餓時通過怎樣調節(jié)使糖異生加強5、線粒體的ATP是如何生成的一、名詞解釋1、TM值2、LDL受體途徑3、糖酵解途徑4、操縱子5、基因治療二、何謂癌基因舉例說明癌基因有何生理功能三、簡述以CAMP為第二信使的膜受體信號轉導模式四、基因工程所用載體主要有哪些對載體的要求有哪些五、簡述基因工程的基本程序。同濟大學同濟大學1996年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題二、名詞解釋1、呼吸鏈2、移碼突變3、跨膜信息轉導4、操縱子5、膽固醇逆向轉運二、填空1、核酸的理化性質是在NM處紫外吸收最強，可利用和分析。2、蛋白的高級結構是指、和。3、核酸體內的合成途徑有和兩種。4、糖異生的三個哺可逆的酶是5、真核基因結構的特點是、、和。三、簡答1、簡述受體酪氨酸蛋白激酶型的信息過程。2簡述擺動配對。3簡述基因工程的基本步驟。4簡述構建重組體的連接方法。5簡述癌基因的激活機制。四、簡述下列核酸片斷檢測方法。1SOUTHERNBLOT2NTHERNBLOT五、試述基因診斷的特點及基本技術。六、試述真核基因調控的研究方法。同濟大學同濟大學1995年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題一、名詞解釋1、TM值2、LDL受體途徑3、糖酵解途徑4、操縱子5、基因治療二、何謂癌基因舉例說明癌基因有何生理功能三、簡述以CAMP為第二信使的膜受體信號轉導模式四、基因工程所用載體主要有哪些對載體的要求有哪些五、簡述基因工程的基本程序。同濟大學同濟大學1994年生物化學專業(yè)考博試題年生物化學專業(yè)考博試題一、名詞解釋1、同工酶2、擺動配對3、基因重組4、半不連續(xù)復制5、化學修飾調節(jié)6、癌基因二、簡述DAN堿基組成的規(guī)律三、什么是米氏方程式KM有何意義四、載脂蛋白有何生理功用五、糖蛋白有何重要的生理功用六、簡述PCR技術的原理、步驟及其應用。七、列出5種分離、純化和定量測定蛋白質常用的生化技術比國內做扼要敘述。八、敘述鈣信使系統(tǒng)的組成及其調節(jié)。

簡介：協(xié)和醫(yī)科大學2006年生物化學與分子生物學（專業(yè)）（博士）一、填空（24空24分）1年，由和（英文姓）首次提出了DNA的雙螺旋模型，其結果發(fā)表在雜志，他們提出的實驗依據(jù)是和。2蛋白質濃度測定在NM原因是但有時候也在220NM處測量，原因是3表皮生長因子受體具有酶的活性，4嗅覺、視覺、味覺和細胞膜上的蛋白結合，這種受體具有的結構特點，產生的第二信使是二、名詞解釋（4題16分）1CPGISL2CTDOFRNAPOLII3SIRNA4BASICLEUCRINEZIP5SIRNA6BASICLEUZIGZAG堿性亮氨酸拉鏈三、問答題（4題40分）1基因組DNA有時會產生GT錯配，DNA復制時有時會發(fā)生AC錯配，他們產生的原因是什么，各怎么修復（12分）2大腸桿菌的啟動子（或操縱子）活性有無強弱之分，如果有，決定其強弱的因素什么（10分）3什么是基因印記（IMPRINTING）它是怎么遺傳的舉例說明。（10分）4為什么說‘RIBOSOMEISARIBOZYME”（8分）四，名詞解釋4題8分1酵母雙雜交2細菌人工染色體過時，請談一下你對此觀點的看法協(xié)和醫(yī)科大學2005年生物化學與分子生物學（?；ú┦浚┮弧⒚~1、必需脂肪酸2、磷氧比3、糖異生4、酮體二、判斷請判斷對錯后并改錯。1有氧條件改為無氧條件，葡萄糖的利用速度增加2氰化物阻止了氧化磷酸化3非糖飲食，偶數(shù)脂肪酸比奇數(shù)脂肪酸好4膽固醇增高癥患者，服用谷固醇，會增高血脂之類的三、填空1糖原合成的關鍵酶是___，糖原分解的限素酶是___。2乙酰輔酶A的來源有4個________，去向4個________。3血液中的氨的來源4氨基丁酸的前體是__5蛋白在280NM處吸收強的原因是有___，___，___。6膽固醇的代謝終產物是__7脂肪酸進入MT的載體是__四、簡答題膽汁酸腸肝循環(huán)和意義五、填空題1體內合成1摩尿素消耗___個ATP可以過膜運輸?shù)闹虚g物是___和___，___水解后生成尿素。2非蛋白N是__3腦的氨的轉運形式是__4連接尿素和TCA循環(huán)的中間物為____5CPS是__和__的中間產物6___脫羧成為使血管擴張的物質7__氨基酸參與嘧啶合成8蛋白質組學是____________________________________的學科六、論述題1根據(jù)圖說明DNA鏈的方向，標出核糖C的序號，并畫出另一條相應的DNA鏈。圖的內容是給了一個鏈沒有標出方向2（已知DDCTP和DCTP的結構式（就是一個少4位的OH，一個少5位的P）），問在DNA復制反應中，

簡介：醫(yī)學生物化學醫(yī)學生物化學0303任務任務一、單項選擇題（共30道試題，共60分。）1合成DNA的原料是ADNMPBDNTPCNTPDNMPEDNDP2對TRNA的正確敘述是A含有較少稀有堿基B二級結構呈燈草結構C含有反密碼環(huán)，環(huán)上有反密碼子D5端有CCAOHE存在細胞核，攜帶氨基酸參與蛋白質合成3RNA逆轉錄時堿基的配對原則是AA－CBU－ACC－UDG－AEU－T4真核生物遺傳密碼AUG代表A啟動密碼B終止密碼C色氨酸密碼D羥酪氨酸密碼E羥蛋氨酸密碼5DNA復制時，模板序列5′TAGA3′，將合成的互補結構是A5′TCTA3′B5′ATCA3′C5′UCUA3′D5′GCGA3′E3′TCTA5′6蛋白質生物合成后加工的方式有A切除多肽鏈N端的羥蛋氨酸B甲硫鍵的形成C氨基殘基側鏈的修飾D改變空間結構E切掉部分多肽7翻譯的產物是ARRNAB蛋白質D翻譯E修復14參加DNA復制的是ARNA模板B四種核糖核苷酸C異構酶DDNA指導的DNA聚合酶E結合蛋白酶15關于RNA轉錄，不正確的敘述是A模板DNA兩條鏈均有轉錄功能B不需要引物C是不對稱轉錄DAB鏈識別轉錄起始點ES因子識別轉錄起始點16關于密碼子，正確的敘述是A一種氨基酸只有一種密碼子B三個相鄰核苷酸決定一種密碼子C密碼子的閱讀方向為35D有三種起始密碼子E有一種終止密碼子17細胞中進行DNA復制的部位是（）A核蛋白體B細胞膜C細胞核D微粒體E細胞液18真核生物遺傳密碼AUG代表A啟動密碼B終止密碼C色氨酸密碼D羥酪氨酸密碼E羥蛋氨酸密碼19DNA復制時，子鏈DNA合成方式是A兩條鏈均為不對稱轉錄合成B兩條鏈均為不連續(xù)合成C兩條鏈均為53合成D兩條鏈均為35合成E一條鏈53，另一條鏈35合成20轉錄的終止涉及A因子識別DNA上的終止信號BRNA聚合酶識別DNA上的終止信號