簡介：1生物化學復習重點生物化學復習重點第一章第一章蛋白質蛋白質1蛋白質的元素組成蛋白質的元素組成C、H、O、N、S及其他微量元素，及其他微量元素，蛋白質含氮量蛋白質含氮量16公式公式每克樣品含氮量每克樣品含氮量625100100克樣品蛋白質含量（克克樣品蛋白質含量（克）2氨基酸通式特點Α氨基酸通式特點ΑL氨基酸氨基酸只有甘氨酸沒有手性（旋光性）只有甘氨酸沒有手性（旋光性），脯氨酸為亞氨基酸。，脯氨酸為亞氨基酸。3氨基酸分類氨基酸分類（1）、酸性氨基酸一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，帶負電荷）、酸性氨基酸一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，帶負電荷（2）、堿性氨基酸二氨基一羧基氨基酸）、堿性氨基酸二氨基一羧基氨基酸，有賴氨酸、精氨酸、組氨酸，帶正電荷，有賴氨酸、精氨酸、組氨酸，帶正電荷（3）、中性氨基酸一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨、中性氨基酸一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸。不帶電荷。絲氨酸、蘇氨酸。不帶電荷。（4）含）含S氨基酸甲硫氨酸、半胱氨酸氨基酸甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羥基氨基酸絲氨酸、蘇氨酸）含羥基氨基酸絲氨酸、蘇氨酸（6）芳香族氨基酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸）芳香族氨基酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸天冬酰胺、谷氨酰胺）含酰胺基氨基酸天冬酰胺、谷氨酰胺4氨基酸的等電點氨基酸的等電點PI氨基酸所帶正負電荷相等時的溶液氨基酸所帶正負電荷相等時的溶液PH。PIPK1，PK2，25氨基酸紫外吸收280NM苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6蛋白質的一級結構（PRIMARYSTRUCTURE）它是指蛋白質中的氨基酸按照特定的排列順序通過肽鍵肽鍵連接起來的多肽鏈結構。肽鍵肽鍵一個氨基酸的氨基酸的ACOOH和相鄰的另一個氨基酸的和相鄰的另一個氨基酸的ANH2脫水形成共價鍵脫水形成共價鍵。7蛋白質二級結構的概念蛋白質二級結構的概念多肽鏈在一級結構的基礎上，按照一定的方式有規(guī)律的旋轉或折疊形成的空間構象。其實質是多肽鏈在空間的排列方式蛋白質二級結構主要類型有蛋白質二級結構主要類型有A螺旋、螺旋、Β折疊、折疊、Β轉角轉角維持二級結構的作用力氫鍵維持二級結構的作用力氫鍵A螺旋（螺旋（AHELIX）又稱為3613螺旋，Φ57。，Ψ47。結構要點1、多個肽鍵平面通過?。荚有D，主鏈繞一條固定軸形成右手螺旋。2、每36個氨基酸殘基上升一圈，相當于054NM。（3）、相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和NH形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩(wěn)定?。菪闹饕I。4肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響?。菪男纬伞Ｓ绊懹绊懧菪€(wěn)定的因素螺旋穩(wěn)定的因素酸性或堿性氨基酸集中的區(qū)域，由于同電荷相斥，不利于?。菪纬?；較大的R如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸集中的區(qū)域，也妨礙Α－螺旋形成；脯氨酸因○其Α－碳原3PH酪（酪（TYR）苯丙苯丙（PHE）。）。

簡介：一名詞解釋1帽子結構（CAP）真核生物MRNA5′端有M7G5PPP5′NM2′PNP的特殊結構，它抗5′～核酸外切酶的降解，與蛋白質合成的正確起始作用有關。這一特殊結構稱為帽子結構。（3分）2反義RNA（ANTI～SENSERNA）反義RNA是指與有意義鏈互補，并能通過互補的堿基序列與特定的MRNA相結合，從而抑制或調節(jié)其翻譯功能的一類RNA。（3分）3DNA限制性內切酶圖譜（DNARESTRICTIONMAP）各種限制性內切酶切點在DNA分子或其片段上的線性排列，稱限制性內切酶圖譜，或稱物理圖譜，切點間的距離用堿基對表示。（3分）4TM熔解溫度MELTINGTEMPERATURE雙鏈DNA或雙鏈RNA熱變性即解鏈時的溫度；通常以其物化特性，例如OD260增色效應達12增量時的溫度代表TM值。（3分）能專一性地識別和切斷雙鍵DNA分子上特定的堿基序列內的酯鍵，使雙鍵DNA產(chǎn)生切口的內切酶。（3分）5中心法則（CENTRALDOGMA）在遺傳過程中，DNA一方面進行自我復制，另一方面作為模板合成MRNA。MRNA又作為模板合成蛋白質。在某些病毒和少數(shù)正常細胞中也能以RNA為模板合成DNA?？砂堰@些遺傳信息的流向歸納為一個式子此即中心法則。（3分）6減色效應HYPOCHROMICEFFECT在變性核酸的復性過程中，其A260光吸收值逐漸降低，最后回復至變性前的水平，這種現(xiàn)象稱為減色效應。（3分）7信號肽SIGNALPEPTIDE分泌蛋白和膜內在蛋白新生肽的N末端均含一肽段，其作用是引導正合成的肽鏈跨過內質網(wǎng)膜，過膜后信號肽被信號肽酶水解掉。（3分）分））8超二級結構SUPERSECONDARYSTRUCTURE①在球狀蛋白質分子里，相鄰的二級結構常常在三維折疊中互相靠近，彼此作用，在局部區(qū)域形成規(guī)則的二級結構聚合體，這就是超二級結構。（2分）②常見的超二級結構有ΑΑ、ΒΒΒ、ΒΑΒ等三種組合形式，另外ΒΑΒΑΒ和19乙醛酸循環(huán)GLYOXYLATECYCLE乙醛酸循環(huán)是存在于植物和微生物中的糖有氧氧化途徑，它能將二碳單位乙酸或乙酰COA轉變成四碳二羧酸琥珀酸和蘋果酸，從而增加三羧酸循環(huán)中間物的濃度，或轉變成其它生物活性物質。因該途徑有中間產(chǎn)物乙醛酸生成而得名。（3分）20必需氨基酸ESSENTIALAMINOACID機體維持正常生長所必需，但體內又不能合成，必須由食物或外界補充的氨基酸稱為必需氨基酸。（3分）21SHINEDALGARNO順序或SD順序SHINEDALGARNOSEQUENCE指存在于原核生物MRNA的起始密碼子上游約10個核苷酸區(qū)有一段富含嘌呤核苷酸的順序，能與16SRRNA的3末端的順序相互補，在蛋白質合成中起著起始信號的作用。（3分）22循環(huán)光合磷酸化CYCLICPHOTOPHOSPHYLATION光合作用中，產(chǎn)生ATP而不同時形成NADPH。從光系統(tǒng)I的作用中心到鐵氧還蛋白，再經(jīng)由質體醌，細胞色素BF和質體藍素而回到作用中心的電子循環(huán)，產(chǎn)生質子梯度，此梯度用于推動ATP形成。（3分）23回文結構在同一DNA分子上，兩個相鄰的顛倒重復順序INVERTEDREPEAT構成回文結構，回文結構具有二倍對稱性，許多限制酶識別順序具有回文結構。（5分）24皂化值SAPONIFICATIONNUMBER皂化值是指完全皂化1G油脂所消耗的氫氧化鉀的MG數(shù)。（3分）25異頭物（ANOMER）一種糖僅由于端基（羰基）碳原子的構型不同造成的兩種立體異構體稱為異頭物或端基差向異構體。（3分）26內消旋體MESOMERMESOMERIDE某些物質雖然具有不對稱組分如不對稱碳原子，但其整個分子是對稱的，即分子內存在某種對稱因素對稱面，對稱中心或交替對稱軸，使旋光性互相抵消，這樣的物質稱內消旋體。（3分）27酮體ACETONEBODIES①由乙酰COA在肝內進行縮合，水解、還原或脫羧所得的3種產(chǎn)物乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮統(tǒng)稱為酮體。（2分）

簡介：環(huán)境生物化學考試復習資料（一）環(huán)境生物化學考試復習資料（一）糖類化學糖類化學1、糖的概念多羥基醛或酮及其縮聚物和衍生物的總稱。2、糖的分類單糖、寡糖、多糖、結合糖。3、糖的功能A、作為能源物質B、作為結構成分C、參與構成生物活性物質D、作為合成其他生物分子的碳源。4、寡糖麥芽糖、乳糖、蔗糖。（注意這三種糖的不同點，例如還原性。蔗糖是沒有還原性的）。5、典型的多糖植物體內纖維素動物體內糖原。脂類化學脂類化學1、單脂是由各種高級脂肪酸與甘油或高級一元醇所生成的酯。2、脂類的勝利作用1）儲存能量2）是重要的生物活性物質，如激素、第二信使、維生素等。3）是生物細胞膜的重要結構成分，如磷脂、膽固醇等。4）保溫和保護作用3、脂肪的結構4、脂肪的化學性質（掌握皂化值和碘值的計算）1）水解和皂化一切脂肪都能被酸、堿及脂酶水解，產(chǎn)生甘油和脂酸皂化作用脂酰甘油在氫氧化鈉或氫氧化鉀作用下水解生成的脂肪酸鹽的反應。皂化值完全皂化1G油或脂所消耗的氫氧化鉀毫克數(shù)各種來源不同的油脂都有不同的皂化值，根據(jù)皂化值大小可大致估計油脂的平均相對分子量，也可用來檢驗油脂的質量高低。2）氫化和鹵化氫化不飽和脂肪在有催化劑如金屬鎳的影響下，其脂酸的雙鍵上可加入H而成飽和脂鹵化油脂中不飽和鍵可與鹵素發(fā)生加成作用，生成鹵代脂肪酸碘值指100克油脂所能吸收的碘的克數(shù)。碘值可用來表示油脂的不飽和度，碘值越大，表示油脂的脂肪酸不飽和程蛋白質（10016625），由此可估算蛋白質含量。只要測定出樣品中的含氮量即可測知其蛋白質的含量。即每克樣品中含N的克數(shù)625蛋白質的含量2、蛋白質的基本組成單位氨基酸。氨基酸的結構通式3、人體所需的八種必需氨基酸掌握三字母符號異亮氨酸ILE甲硫氨酸MET纈氨酸VAL亮氨酸LEU色氨酸TRP苯丙氨酸PHE蘇氨酸THR賴氨酸LYS諧音記憶一家寫兩三本書來甲攜來一本亮色書。4、氨基酸的兩性解離及等電點（能夠判斷氨基酸在電場中的運動方向）AA分子中既有酸性的COOH，又有堿性的NH2，在水溶液中既能解離出H，又能接收H，因此具有兩性。（酸正堿負）在溶液中氨基酸所帶正、負電荷數(shù)相等時，凈電荷為零，在電場中不移動，此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點等電點（PI）。（名詞解釋）等電點時，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。等電點的計算氨基酸的等電點可由其解離基團的解離常數(shù)來確定先寫出氨基酸的解離方程，然后取兩性離子兩邊的PK值的算術平均值，即可計算出等電點。5、在弱酸性溶液中，氨基酸與水合茚三酮溶液一起加熱生成紫色的物質并放出CO2。6、蛋白質的一級結構一級結構是指蛋白質分子中氨基酸殘基的排列順序，是由氨基酸通過肽鍵和二硫鍵相連而成。蛋白質的一級結構包括1組成蛋白質的多肽鏈數(shù)目2多肽鏈的氨基酸順序，3多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。

簡介：浙江大學遠程教育學院生物化學（藥）生物化學（藥）課程作業(yè)（必做）課程作業(yè)（必做）第二章第二章蛋白質化學蛋白質化學一、填空題一、填空題1增加溶液的離子強度能使某種蛋白質的溶解度增高的現(xiàn)象叫做鹽溶，在高離子強度下使某種蛋白質沉淀的現(xiàn)象叫做鹽析。2蛋白質是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白質分子中，氨基酸之間通過肽鍵相連，蛋白質分子中的該鍵是由一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫水形成的共價鍵。3蛋白質分子中常含有色氨酸、酪氨酸等氨基酸，故在280NM波長處有特征性光吸收，該性質可用來測定蛋白質含量。4當?shù)鞍踪|受到一些物理因素或化學試劑的作用發(fā)生變性作用時，它的生物學活性會喪失，同時還伴隨著蛋白質溶解性的降低和一些理化常數(shù)的改變等。5蛋白質平均含氮量為16，組成蛋白質分子的基本單位是氨基酸，但參與人體蛋白質合成的氨基酸共有20種除甘氨酸和脯氨酸外，其它化學結構均屬于LΑ氨基酸。6蛋白質分子中的二級結構的結構單元有Α螺旋、Β折疊、Β轉角、無規(guī)卷曲。7蛋白質分子構象改變而導致蛋白質分子功能發(fā)生改變的現(xiàn)象稱為變構效應。引起變構效應的小分子稱變構效應劑。8螺旋肽段中所有的肽鍵中的Α氨基和Α羧基均參與形成氫鍵，因此保持了螺旋的最大穩(wěn)定。氫鍵方向與螺旋軸平行。9蛋白質在處于大于其等電的PH環(huán)境中，帶負電荷，在電場中的向正極移動。反之，則向電場負極移動。10穩(wěn)定和維系蛋白質三級結構的重要因素是氫鍵，有離子鍵、疏水作用及范德華力等非共價鍵。9無規(guī)則卷曲多肽鏈的主鏈除了Α螺旋、Β折迭、Β轉角外，還有一些無確定規(guī)律性的折疊方式，這種無確定規(guī)律的主鏈構象稱為無規(guī)則卷曲。10蛋白質的三級結構具有二級結構或域結構的一條肽鏈，由于其序列上相隔較遠的氨基酸殘基側鏈的相互作用，而進行范圍廣泛的盤曲與折疊，形成包括主，側鏈在內的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子在空間的整體排布稱為三級結構。11蛋白質的四級結構是指蛋白質分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。維系蛋白質四級結構的是氫鍵、鹽鍵、范德華鍵、疏水鍵等非共價鍵。具有四級結構的蛋白質也叫寡聚蛋白。12亞基某些蛋白質作為一個表達特定功能的單位時，由兩條以上的肽鏈組成，這些多肽鏈各自有特定的構象，這種肽鏈就稱為蛋白質的亞基。13蛋白質的等電點當?shù)鞍踪|處于某一PH環(huán)境中，所帶正、負電荷為零，呈兼性離子，此時溶液的PH值被稱為蛋白質的等電點14蛋白質變性蛋白質在外界的一些物理因素或化學試劑因素作用下，其次級鍵遭到破壞，引起空間結構的改變，從而引起了理化性質的改變，喪失生物活性，但蛋白質的一級結構并沒有被破壞，這種現(xiàn)象稱為蛋白質變性。15蛋白質沉淀蛋白質分子相互聚集而從溶液中析出的現(xiàn)象稱為沉淀。變性后的蛋白質由于疏水基團的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白質不一定都是變性后的蛋白質。16鹽析向蛋白質溶液中加入高鹽濃度的中性鹽，使其脫水析出的現(xiàn)象。17變構效應蛋白質空間構象的改變伴隨其功能的變化，稱為變構效應。具有變構效應的蛋白質稱為變構蛋白，常有四級結構。以血紅蛋白為例，一分子氧與一個血紅素輔基結合，引起亞基構象變化，進而引進相鄰亞基構象變化，更易與氧氣結合。18肽蛋白質是由若干氨基酸的氨基與羧基經(jīng)脫水縮合而連接起來形成的長鏈化合物，一個氨基酸分子的Α羧基與另一個氨基酸分子的Α氨基在適當?shù)臈l件下經(jīng)脫水縮合即生成肽。三、問答題三、問答題1什么是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何特征答蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有?。菪?、Β－折疊、Β－轉角和無規(guī)卷曲四種。在Α－螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔36個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側

簡介：生物化學試題庫建庫時間建庫時間2003年10月2004年6月題庫題型題庫題型填空；單項選擇；判斷是非；名詞與術語；計算題；簡答題和綜合論述題等共7種題型。使用方法使用方法本題庫以隨機抽題方式每次形成試卷A和試卷B，作為檢測生科院生物科學、生物技術和生態(tài)學專業(yè)學生學期末對生物化學課程掌握情況的判斷依據(jù)，試卷總分為100分。試卷題型分布及所占分值要求如下一填空（每空1分，共120分）二單項選擇（在所給四個選項中選擇一個最適答案；每題1分，共120分）三判斷是非（正確的打√，錯誤的打；每題1分，共110分）四名詞與術語（每個3分，共3515分）五計算題（每題5分，共5210分）六簡答題（每題5分，共5315分）七綜合論述題（每題10分，共10110分）注選題時要求各章分值分布均勻。注選題時要求各章分值分布均勻。6組成蛋白質的基本結構單位是ALΑ氨基酸BDΑ氨基酸CLΒ氨基酸DDΒ氨基酸7在生理PH范圍內緩沖能量最大的是AGLYBHISCCYSDGLU8有一混合蛋白質（其PI值分別是4650536773）溶液，電泳時欲使其中四種泳向正極，緩沖液PH應該是多少A40B60C70D809下列那種方法可用于測定蛋白質分子質量A超離心法B280260紫外吸收比值C凱氏定氮法DFOLIN酚試劑法10氨基酸在等電點時具有的特點是A帶正電荷B帶負電荷C溶解度最大D在電場中不泳動11一個肽平面中含有的原子數(shù)為A4B5C6D712具有四級結構的蛋白質是A胰島素B核糖核酸酶C血紅蛋白D肌紅蛋白13氨基酸與蛋白質共同的理化性質是A膠體溶液B是兩性電解質C具雙縮脲反應D變性作用14具有四級結構的蛋白質特征是A分子中必定含有輔基B含有兩條以上的多肽鏈C每條多肽鏈都有獨立的生物活性D依靠肽鍵維持結構的穩(wěn)定性15在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是A輔基B亞基C肽單位D寡聚體16蛋白質變性不包括A氫間斷裂B鹽鍵的斷裂C肽鍵的斷裂D疏水鍵的破壞17鹽析法沉淀蛋白質的原理是A中和電荷，破壞水膜B與蛋白質結合成不溶性蛋白質鹽C次級鍵斷裂，蛋白質構象改變D調節(jié)蛋白質溶液的等電點18關于變性蛋白質的敘述哪項是正確的A失去營養(yǎng)作用B溶解度增加C生物活性喪失D黏度下降19SEPHADEXG100常用于分離分子量為410315105的蛋白質。若用SEPHADEXG100柱層析分離含有溶菌酶（MR14000）胰凝乳蛋白酶（MR25000）卵清蛋白（MR45000）和醛縮酶（MR150000）的混合物，下述哪種洗脫體積代表卵清蛋白A200MLB125MLC190MLD170ML20穩(wěn)定蛋白質膠體溶液的因素是A蛋白質溶液是真溶液B蛋白質分子在溶液中作布朗運動C蛋白質溶液的黏度大D蛋白質分子表面帶同種電荷和有水化層21下列哪種氨基酸可與坂口試劑反應ALYSBARGCLEUDTYR22下列哪種氨基酸可與米倫試劑反應AASPBARGCCYSDTYR23下列哪種氨基酸可與乙醛酸反應

簡介：1生物化學期末考試題A一、判斷題（15個小題，每題1分，共15分）1234567891011121314151、蛋白質溶液穩(wěn)定的主要因素是蛋白質分子表面形成水化膜并在偏離等電點時帶有相同電荷2、糖類化合物都具有還原性3、動物脂肪的熔點高在室溫時為固體，是因為它含有的不飽和脂肪酸比植物油多。4、維持蛋白質二級結構的主要副鍵是二硫鍵。5、ATP含有3個高能磷酸鍵。6、非競爭性抑制作用時，抑制劑與酶結合則影響底物與酶的結合。7、兒童經(jīng)常曬太陽可促進維生素D的吸收，預防佝僂病。8、氰化物對人體的毒害作用是由于它具有解偶聯(lián)作用。9、血糖基本來源靠食物提供。10、脂肪酸氧化稱Β氧化。11、肝細胞中合成尿素的部位是線粒體。12、構成RNＡ的堿基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。13、膽紅素經(jīng)肝臟與葡萄糖醛酸結合后水溶性增強。14、膽汁酸過多可反饋抑制7Α羥化酶。15、脂溶性較強的一類激素是通過與胞液或胞核中受體的結合將激素信號傳遞發(fā)揮其生物二、單選題（每小題1分，共20分）12345678910111213141516171819201、下列哪個化合物是糖單位間以Α1，4糖苷鍵相連A、麥芽糖B、蔗糖C、乳糖D、纖維素E、香菇多糖2、下列何物是體內貯能的主要形式A、硬酯酸B、膽固醇C、膽酸D、醛固酮E、脂酰甘油3、蛋白質的基本結構單位是下列哪個A、多肽B、二肽C、LΑ氨基酸D、LΒ氨基酸E、以上都不是4、酶與一般催化劑相比所具有的特點是3E、底物與抑制劑濃度的相對比例16、紅細胞中還原型谷胱苷肽不足，易引起溶血是缺乏A、果糖激酶B、６－磷酸葡萄糖脫氫酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖６－磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘價愈高表示下列何情況A、其分子中所含脂肪酸的不飽和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不飽和程度愈C、其分子中所含脂肪酸的碳鏈愈長D、其分子中所含脂肪酸的飽和程度愈高E、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因調控中最重要的環(huán)節(jié)是A、基因重排B、基因轉錄C、DNA的甲基化與去甲基化D、MRNA的衰減E、翻譯速度19、關于酶原激活方式正確是A、分子內肽鍵一處或多處斷裂構象改變，形成活性中心B、通過變構調節(jié)C、通過化學修飾D、分子內部次級鍵斷裂所引起的構象改變E、酶蛋白與輔助因子結合20、呼吸鏈中氰化物抑制的部位是A、CYTAA3→O2B、NADH→Ｏ2C、COQ→CYTBD、CYT→CYTC1E、CYTC→CYTAA3三、多選題（10個小題，每題1分，共10分）123456789101、基因診斷的特點是A、針對性強特異性高B、檢測靈敏度和精確性高C、實用性強診斷范圍廣D、針對性強特異性低E、實用性差診斷范圍窄2、下列哪些是維系DNA雙螺旋的主要因素A、鹽鍵B、磷酸二酯鍵C、疏水鍵D、氫鍵E、堿基堆砌3、核酸變性可觀察到下列何現(xiàn)象A、粘度增加B、粘度降低C、紫外吸收值增加D、紫外吸收值降低E、磷酸二酯鍵斷裂4、服用雷米封應適當補充哪種維生素A、維生素B2B、VPPC、維生素B6D、維生素B12E、維生素C5、關于呼吸鏈的敘述下列何者正確A、存在于線粒體B、參與呼吸鏈中氧化還原酶屬不需氧脫氫酶C、NAD是遞氫體D、NAD是遞電子體E、細胞色素是遞電子體6、糖異生途徑的關鍵酶是A、丙酮酸羧化酶B、果糖二磷酸酶C、磷酸果糖激酶

簡介：1復習思考題蛋白質的結構與功能1什么是標準氨基酸用于合成蛋白質的20種氨基酸稱為標準氨基酸，它們與其他氨基酸的區(qū)別是都有遺傳密碼。20種氨基酸按結構差異可分為中性氨基酸，酸性氨基酸，堿性氨基酸三類，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。2簡述蛋白質的基本組成蛋白質由C、H、O、N四種基本元素組成，其中氮元素含量恒定，蛋白質含氮量平均為16。蛋白質由氨基酸通過肽鍵連接而成，因此，蛋白質可水解為多肽或氨基酸。3簡述肽鏈的基本結構蛋白質的基本組成單位是氨基酸，基本單位氨基酸通過肽鍵連接。多肽化學結構為鏈狀，所以也稱多肽鏈。多肽鏈中存在2種鏈一是由NCΑC交替構成的長鏈，稱為主鏈，也稱骨架；一是氨基酸殘基的R基團，相對很短，稱為側鏈。主鏈有2個末端，氨基末端和羧基末端。肽鏈的兩個末端不同，因此我們說它有方向性其方向性為N端到C端。4簡述蛋白質的基本結構單位及基本結構單位之間的連接方式蛋白質的基本結構單位是氨基酸，氨基酸之間的連接方式為肽鍵。肽鍵是蛋白質分子中一定存在的化學鍵，是蛋白質分子的主要化學鍵。5簡述蛋白質的結構（1）不同蛋白質在生命活動中起不同作用，根本原因是它們具有不同的分子結構。蛋白質的分子結構包括共價鍵結構與空間結構。共價鍵結構介紹蛋白質分子中所有共價鍵的連接關系；空間結構描述構成蛋白質的全部原子的空間排布，即蛋白質的構象。1種蛋白質在生理條件下只存在其中1種或幾種構象，是它參與生命活動的構象。以這種構象存在的蛋白質稱為天然蛋白質。（2）蛋白質的結構通常在四個層次上認識一級結構是蛋白質的基本結構，描述多肽鏈中氨基酸殘基之間的所有共價鍵連接，特別是肽鍵與二硫鍵。一級結構告訴我們的最重要信息就是蛋白質多肽鏈的氨基酸組成及其排列順序。二級結構研究在一級結構中互相接近的氨基酸殘基的空間關系，即肽鏈主鏈的局部構象，尤其是那些有規(guī)律的周期性結構，其中一些非常穩(wěn)定，而且在蛋白質中廣泛存在。二級結構常見的表現(xiàn)形式有Α螺旋、Β折疊、Β轉角、無規(guī)卷曲，維系蛋白質二級結構穩(wěn)定的化學鍵為氫鍵。三級結構描述構成蛋白質多肽鏈的所有原子的空間排布。四級結構研究多亞基蛋白的亞基之間特定的空間排布6什么是蛋白質的變性（1）生理條件下的天然構象賦予蛋白質生物學功能，改變條件會使蛋白質構象產(chǎn)生某種程度的改變，破壞不止是改變蛋白質構象而導致其理化性質的改變及活性的喪失，該過程稱為蛋白質的變性。變性條件沒有破壞肽鍵，破壞蛋白質分子中的次級鍵。蛋白質變性是由于空間構象被破壞，氨基酸的組成和排列順序不3酶1什么是酶酶是一類生物催化生物催化劑，指由活細胞合成并分泌的具有高度催化效率的蛋白質。酶是蛋白質，但蛋白質不一定都是酶。酶是在細胞內合成的，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能。除機體細胞可合成分泌酶以外，體外培養(yǎng)的細胞也有合成分泌酶的能力。2酶按其分子組成，可分為哪兩大類請分別敘述各類的組成。酶按其分子組成可分為單純酶單純酶和結合酶兩大兩大類。單純酶是僅有氨基酸殘基構成的多肽鏈。結合酶由蛋白質部分和非蛋白質部分組成，前者稱前者稱為酶為酶蛋白，后者稱蛋白，后者稱為輔為輔助因子助因子。3全酶由哪兩部分組成酶促反應的特異性和反應類型分別由哪一部分決定的全酶是由酶蛋白和輔助因子結合形成的。結合蛋白合蛋白酶以全以全酶的形式存在才有催的形式存在才有催化活性。化活性。酶蛋白和輔助因子各自單獨存在時都無催化活性。酶促反應的特異性由酶蛋白部分來決定。酶促反應的類型由輔助因子決定。3簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性。（1）共性催化熱力學允許的化學反應；可以加快化學反應的速度，可以縮短化學反應到達反應平衡的時間，但不能改變反應的平衡點，即不改變反應的平衡常數(shù)；在反應前后，酶本身沒有結構、性質和數(shù)量上的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。（2）個性酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性（即對催化的反應有選擇性），高度不穩(wěn)定性，催化活性和酶量的可調節(jié)性。4什么是酶促反應酶所催化的化學反應即酶促反應。有些酶促反應是可逆的，有些不可逆，催化不可逆反應的酶稱為關鍵酶。5什么是酶原和酶原的激活有些酶在細胞內合成或初分泌時，只是酶的無活性前體，必須在某些因素的參與下，水解掉一個或幾個特殊的肽鍵，從而形成酶的活性中心或使酶的活性中心暴露，而表現(xiàn)出酶的活性。這種無活性酶的前體稱為酶原。酶原向酶轉化的過程稱為酶原的激活。6何謂酶促反應動力學酶促反應動力學是研究酶濃度、PH、溫度、底物濃度、抑制劑與激動劑對酶促反應速度影響的科學。酶促反應速度是定量地觀察單位時間內底物的減少量或反應物的生成量。7什么是KM值研究KM值有何意義KM值是酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。KM值只與酶的性

簡介：1生物化學習題生物化學習題CHAPTER2蛋白質（一）名詞解釋1必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）2等電點ISOELECTRICPOINTPI3構型CONFIGURATION4蛋白質的一級結構PROTEINPRIMARYSTRUCTURE5構象CONFMATION6蛋白質的二級結構PROTEINSECONDARYSTRUCTURE7結構域DOMAIN8蛋白質的三級結構PROTEINTERTIARYSTRUCTURE9蛋白質的四級結構PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE10超二級結構SUPERSECONDARYSTRUCTURE11蛋白質的變性DENATURATION12蛋白質的復性RENATURATION13凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）14層析（CHROMATOGRAPHY）15別構效應ALLOSTERICEFFECT）16分子伴侶（MOLECULARCHAPERONE）17、波爾效應二填空題1蛋白質多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質中氮的含量較恒定，平均為___，如測得1克樣品含氮量為10MG則蛋白質含量為____。3在20種氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2種，具有羥基的氨基酸是________和_________，能形成二硫鍵的氨基酸是__________。4蛋白質中的_________、___________和__________3種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質在280NM處有最大吸收值。5精氨酸的PI值為1076將其溶于PH7的緩沖液中，并置于電場中，則精氨酸應向電場的_______方向移動。6組成蛋白質的20種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。7蛋白質的二級結構最基本的有兩種類型，它們是_____________和______________。8Α螺旋結構是由同一肽鏈的_______和________間的___鍵維持的，螺距為______每圈螺旋含_______個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為_________。天然蛋白質分子中的Α螺旋大都屬于___手螺旋。9一個Α螺旋片段含有180個氨基酸殘基，該片段中有_____圈螺旋該Α螺旋片段的軸長為_____10球狀蛋白質中有_____側鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結合，而有_______側鏈的氨基酸位于分子的內部。39下列關于蛋白質結構的敘述，哪一項是錯誤的A氨基酸的疏水側鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側鏈常在分子的外側，面向水相C白質的一級結構在決定高級結構方面是重要因素之一D白質的空間結構主要靠次級鍵維持10于Β折疊片的敘述，下列哪項是錯誤的AΒ折疊片的肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài)B的結構是借助于鏈內氫鍵穩(wěn)定的C有的Β折疊片結構都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D氨基酸之間的軸距為035NM11維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要作用力是A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵12維持蛋白質三級結構穩(wěn)定的因素是A肽鍵B二硫鍵C離子鍵D次級鍵13凝膠過濾法分離蛋白質時，從層析柱上先被洗脫下來的是A分子量大的B分子量小的C電荷多的D帶電荷少的14下列哪項與蛋白質的變性無關A肽鍵斷裂B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞D疏水鍵被破壞15蛋白質空間構象的特征主要取決于下列哪一項A多肽鏈中氨基酸的排列順序B次級鍵C鏈內及鏈間的二硫鍵D溫度及PH16下列哪個性質是氨基酸和蛋白質所共有的A膠體性質B兩性性質C沉淀反應D變性性質17氨基酸在等電點時具有的特點是A不帶正電荷B不帶負電荷C在電場中不泳動D溶解度最大18ARG的PK1ˊ217，PK2ˊ904，PK3ˊ1248其PIˊ等于A5613B7332C7903D107619血紅蛋白質的氧合曲線是A雙曲線B拋物線CS形曲線D直線20有一蛋白質水解產(chǎn)物在PH6用陽離子交換柱層析時，第一個被洗脫下來的氨基酸是AVAL（PI為596）BLYS（PI為974）CASP（PI為277）DARG（PI為1076）21SDS凝膠電泳分離蛋白質是根據(jù)各種蛋白質API的差異B分子大小的差異C分子極性的差異D溶解度的差異22血紅蛋白的氧合曲線向右移動是由于AO2分壓降低BCO2分壓降低CCO2分壓增高DN2分壓增高四是非判斷題是非判斷題1氨基酸與茚三酮反應都產(chǎn)生藍紫色化合物。2因為羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質，所以肽鍵不能自由旋轉。

簡介：生物化學試題庫及其答案生物化學試題庫及其答案糖類化學糖類化學一、填空題1纖維素是由________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。2常用定量測定還原糖的試劑為________________試劑和________________試劑。3人血液中含量最豐富的糖是________________肝臟中含量最豐富的糖是________________肌肉中含量最豐富的糖是________________。4乳糖是由一分子________________和一分子________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。5鑒別糖的普通方法為________________試驗。6蛋白聚糖是由________________和________________共價結合形成的復合物。7糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。8判斷一個糖的D型和L型是以________________碳原子上羥基的位置作依據(jù)。9多糖的構象大致可分為________________、________________、________________和________________四種類型決定其構象的主要因素是________________。二、是非題1果糖是左旋的，因此它屬于L構型。2從熱力學上講葡萄糖的船式構象比椅式構象更穩(wěn)定。3糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端所以它們都有還原性。4同一種單糖的Α型和Β型是對映體。5糖的變旋現(xiàn)象是指糖溶液放置后旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。6D葡萄糖的對映體為L葡萄糖后者存在于自然界。7D葡萄糖D甘露糖和D果糖生成同一種糖脎。8糖鏈的合成無模板糖基的順序由基因編碼的轉移酶決定。9醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。10肽聚糖分子中不僅有L型氨基酸而且還有D型氨基酸。三、選擇題1下列哪種糖無還原性A麥芽糖B蔗糖C阿拉伯糖D木糖E果糖3糖原由ΑD葡萄糖組成4糖原是沒有分支的分子A123B13C24D4E1234四、問答與計算1大腸桿菌糖原的樣品25MG用2ML1MOLLH2SO4水解。水解液中和后再稀釋到10ML。最終溶液的葡萄糖含量為235MGML。分離出的糖原純度是多少2上述化合物中1哪個是半縮酮形式的酮糖2哪個是吡喃戊糖3哪個是糖苷4哪個是ΑD醛糖3五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液但不知哪只瓶中裝的是哪種糖液可用什么最簡便的化學方法鑒別答案一填空題1D葡萄糖Β1，42FEHLINGBENEDICT3葡萄糖糖原糖原4D葡萄糖D半乳糖Β1，45MOLISCH6糖胺聚糖蛋白質7半縮醛（或半縮酮）羥基8離羰基最遠的一個不對稱9螺旋帶狀皺折無規(guī)卷曲糖鏈的一級結構二是非題1錯2錯3錯4錯5錯6錯7對8對9對10對

簡介：生物化學試題及答案生物化學試題及答案一名詞解釋一名詞解釋1糖苷糖苷單糖半縮醛結構羥基可與其他含羥基的化合物（如醇、酚等）這類糖苷大多都有苦味或特殊香氣，不少還是劇毒物質，但微量時可作藥用。例苦杏仁苷HCN2糖脎糖脎單糖游離羰基與3分子苯肼作用生成糖脎，各種糖脎的結晶形狀與熔點都不相同，常用糖脎的生成判斷糖的類型3糖胺聚糖糖胺聚糖同下4蛋白聚糖蛋白聚糖是一種長而不分枝的多糖鏈，既糖胺聚糖，其一定部位上與若干肽鏈相連，多糖呈雙糖的系列的重復結構，其總體性質與多糖更相近。（特點含糖量一般比糖蛋白高，糖鏈長而不分支作用由于蛋白聚糖中的糖胺聚糖密集的負電荷，在組織中可吸收大量的水而具有粘性和彈性，具有穩(wěn)定、支持、保護細胞的作用，并在保持水鹽平衡方面有重要作用）5酸敗酸敗油脂是在空氣中暴露過久即產(chǎn)生難聞的臭味這種現(xiàn)象稱為酸敗。酸值（價）中和1G油脂中的游離脂肪酸所需KOH的MG數(shù)。水解性酸敗由于光、熱或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低級脂酸有臭味，稱水解性酸敗。氧化性酸敗由于空氣中的氧使不飽和脂酸氧化，產(chǎn)生醛和酮等，稱氧化性酸敗。6碘價碘價指100克油脂與碘作用所需碘的克數(shù)。7鞘磷脂鞘磷脂即鞘氨醇磷脂，由一個鞘氨醇、一個脂肪酸、一個磷酸、一個膽堿或乙醇胺組成。8卵磷脂卵磷脂磷脂酰膽堿也稱卵磷脂，卵磷脂的結構中極性部分是膽12EDMAN降解降解是測定蛋白質一級結構的方法，主要是從蛋白質或多肽氨基末端進行分析。苯異硫氰酸酯與多肽氨基作用分三部分進行偶聯(lián)反應；環(huán)化反應；轉化反應；每次反應只切下一個氨基酸殘基，如此循環(huán)和依次切下氨基酸殘基。13鐮狀細胞貧血病鐮狀細胞貧血病鐮刀狀細胞貧血病由遺傳基因的突變導致血紅蛋白分子中氨基酸殘基被更換造成，反映了氨基酸順序決定二、三、四級結構中的作用?；颊哐t蛋白含量和紅細胞數(shù)僅為正常人的一半，紅細胞中有大量的鐮刀狀或新月形細胞。脫氧時鐮形紅細胞明顯增加，細胞的變形是由不正常的血紅蛋白分子造成的。鐮刀狀紅細胞血紅蛋白的氨基酸順序的變化造成不正常血紅蛋白分子。14、雙縮脲反應、雙縮脲反應雙縮脲是由2分子尿素縮合成的化合物。雙縮脲在堿性溶液中能與硫酸銅反應產(chǎn)生紫紅色配合物，次反應稱雙縮脲反應15酶活性中心酶活性中心三維結構上比較接近的少數(shù)特異的氨基酸殘基參與

簡介：生物化學練習題生物化學練習題一、填空一、填空1蛋白質多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸的_______和另一氨基酸的________連接而形成的。2穩(wěn)定蛋白質膠體的因素是__________和_________。3當氨基酸溶液的PHPI時，氨基酸以_________形式存在，當PHPI時，氨基酸以______離子形式存在。4全酶由_________和________（組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中________決定酶的專一性和高效率，_________起傳遞電子、原子或化學基團的作用。5DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持_______狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成___________。6動物體內高能磷酸化合物的生成方式有__________和_________兩種。7典型的呼吸鏈包括___________和__________兩種。8TCA循環(huán)中有兩次脫羧反應，分別是由___________和___________催化。9酮體是指丙酮、_______、__________。10球狀蛋白質中有________________的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結合，而有__________的氨基酸位于分子的內部。11在糖酵解中提供高能磷酸基團，使ADP磷酸化成ATP的高能化合物是____________。12維持DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的主要因素是________，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用力如_________，__________和_________也起一定作用。13加入低濃度的中性鹽可使蛋白質溶解度增高增高，這種現(xiàn)象稱為________________，而加入高濃度的中性鹽，當達到一定的鹽飽和度時，可使蛋白質的溶解度降低這種現(xiàn)象稱為________________。14酶是生物體活細胞產(chǎn)生的，具有催化活性的__________________。15蛋白質變性主要是其_________結構遭到破壞，而其_______結構仍可完好無損。16TM值與DNA的分子大小和所含堿基中的_________成正比。17競爭性抑制劑使酶對底物的表觀________增大，而________不變。41蛋白質脫氨基的主要方式有_____________、____________和_________。42核糖體上有A和P肽酰TRNA兩個位點，A位點是_____結合位點。43DNA和RNA基本組成成分中不同的是__________。44維持DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的力主要是_________和____________；維持蛋白質四級結構的力是____________和_____________________。45蛋白質中因含有________、________和_______，所以在280NM處有吸收。46腳氣病的發(fā)生與維生素________的缺乏有關，壞血病的發(fā)生與維生素_______的缺乏有關。47蛋白質的二級結構主要有_______、__________、Β轉角和無規(guī)卷曲等四種形式，維持蛋白質二級結構的力主要是__________。48寫出下面宿寫的中文名字NAD_________________，F(xiàn)AD_______________。49多肽合成的起始氨基酸在原核細胞中是______，在真核細胞中是__________。50細胞色素C，血紅蛋白的等電點分別為10和71，在PH85的溶液中它們分別荷的電性是______________、____________________。51除____________以外，氨基酸與水合茚三酮反應產(chǎn)物的顏色是藍紫色。52輔酶和輔基的區(qū)別在于前者與酶蛋白結合______________，后者與酶蛋白結合______________。53構成核酸的基本單位是______________，由____________、________________和______________3個部分組成。54丙酮酸還原為乳酸，反應中的NADH＋H來自__________________的氧化。55脂肪酸Β氧化是在__________________中進行的，氧化時第一次脫氫的受氫體是______________2，第二次脫氫的受氫體______________________。56動植物中尿素生成是通________________循環(huán)進行的，此循環(huán)每進行一周可產(chǎn)生一分子尿素，其尿素分子中的兩個氨基分別來自于______________和____________。每合成一分子尿素需消耗__________分子ATP。57大腸桿菌中已發(fā)現(xiàn)________種DNA聚合酶，其中______________負責DNA復制，____________負責DNA損傷修復。58在各種蛋白質分子中，含量比較相近的元素是________________，測得某蛋白質樣品含氮量為140克，該樣品蛋白質含量應為________________________克。含氮量1659維持DNA雙螺旋結構的主要作用力是________________、________________。60真核細胞生物氧化的主要場所是______________，呼吸鏈和氧化磷酸化偶聯(lián)因子都定位于________________________。

簡介：第一章緒論第一章緒論第二章蛋白質第二章蛋白質第三章核酸化學第三章核酸化學

簡介：生化復習資料生化復習資料第一章第一章一、蛋白質的生理功能蛋白質是生物體的基本組成成分之一，約占人體固體成分的45左右。蛋白質在生物體內分布廣泛，幾乎存在于所有的組織器官中。蛋白質是一切生命活動的物質基礎，是各種生命功能的直接執(zhí)行者，在物質運輸與代謝、機體防御、肌肉收縮、信號傳遞、個體發(fā)育、組織生長與修復等方面發(fā)揮著不可替代的作用。二、蛋白質的分子組成特點蛋白質的基本組成單位是氨基酸編碼氨基酸自然界存在的氨基酸有300余種，構成人體蛋白質的氨基酸只有20種，且具有自己的遺傳密碼。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。每100MG樣品中蛋白質含量（MG）每克樣品含氮質量（每克樣品含氮質量（MGMG））625625100100。氨基酸的分類所有的氨基酸均為L型氨基酸（甘氨酸）除外。根據(jù)側鏈基團的結構和理化性質，20種氨基酸分為四類。1非極性疏水性氨基酸甘氨酸（GLY）、丙氨酸（ALA）、纈氨酸（VAL）、亮氨酸（LEU）、異亮氨酸（ILE）、苯丙氨酸（PHE）、脯氨酸（PRO）。2極性中性氨基酸色氨酸（TRP）、絲氨酸（SER）、酪氨酸（TYR）、半胱氨酸（CYS）、蛋氨酸（MET）、天冬酰胺（ASN）、谷胺酰胺（GLN）、蘇氨酸（THR）。3酸性氨基酸天冬氨酸（ASP）、谷氨酸（GLU）。4堿性氨基酸賴氨酸（LYS）、精氨酸（ARG）、組氨酸（HIS）。含有硫原子的氨基酸蛋氨酸（又稱為甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子構成的巰基－SH）、胱氨酸（由兩個半胱氨酸通過二硫鍵連接而成）。芳香族氨基酸色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。唯一的亞氨基酸脯氨酸，其存在影響Α螺旋的形成。營養(yǎng)必需氨基酸八種，即異亮氨酸、甲硫氨酸、纈氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、賴氨酸?？捎靡痪湓捀爬椤耙患覍憙扇緯鴣怼?，與之諧音。氨基酸的理化性質氨基酸的兩性解離性質所有的氨基酸都含有能與質子結合成NH4＋的氨基；含有能與羥基結合成為COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有兩性解離的特性。在某一在某一PHPH環(huán)境溶液中，氨基酸解離生成的陽郭子及陰離子的趨勢相同，成環(huán)境溶液中，氨基酸解離生成的陽郭子及陰離子的趨勢相同，成為兼性離子。此時環(huán)境的為兼性離子。此時環(huán)境的PHPH值稱為該氨基酸的值稱為該氨基酸的等電點（等電點（PIPI），氨基酸帶有的凈電荷為零，在電場中不泳動。PI值的計算如下PI＝12（PK1PK2）PK1和PK2分別為Α羧基和Α氨基的解離常數(shù)的負對數(shù)值。氨基酸的紫外吸收性質吸收波長280NM結構特點分子中含有共軛雙鍵光譜吸收能力色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸呈色反應氨基酸與茚三酮水合物共加熱，生成的藍紫色化合物在570NM波長處有最大吸收峰；藍紫色化合物＝（氨基酸加熱分解的氨）＋（茚三酮的還原產(chǎn)物）＋（一分子茚三酮）。肽的相關概念寡肽小于10分子氨基酸組成的肽鏈。多肽大于10分子氨基酸組成的肽鏈。氨基酸殘基肽鏈中因脫水縮合而基團不全的氨基酸分子。肽鍵連接兩個氨基酸分子的酰胺鍵。蛋白質處于大于其等電點的PH值溶液中時，蛋白質顆粒帶負電荷。反之則帶有正電荷。蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的兩個因素水化膜、表面電荷。蛋白質的變性在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，導致理化性質的改變和生物活性的喪失。變性的本質二硫鍵與非共價鍵的破壞，不涉及肽鍵的斷裂變性后特點生物學活性喪失、溶解度下降、粘度增加、結晶能力消失、易被蛋白酶水解變性的因素加熱、乙醇、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等蛋白質復性變性程度較輕，去除變性因素后，仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能蛋白質的凝固作用蛋白質經(jīng)強酸或強堿變性后，仍能溶解于該溶液中。若調節(jié)PH值至其等電點時，變性蛋白質呈絮狀析出，再加熱，形成堅固的凝塊。蛋白質的復性若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。蛋白質的紫外吸收含有具有共軛雙鍵的三種芳香族氨基酸，于280NM波長處有特征吸收峰。蛋白質的呈色反應茚三酮反應蛋白質水解后可產(chǎn)生游離的氨基酸，原理同前雙縮脲反應肽鍵與堿性硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應，當?shù)鞍踪|不斷水解時，氨基酸濃度上升，其雙縮脲呈色濃度逐漸下降，因此可以檢測蛋白質的水解程度。七、蛋白質的分離純化透析利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。超濾法應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜的方法。丙酮沉淀04℃低溫；丙酮的體積10倍于被沉淀蛋白質；蛋白質沉淀后應迅速分離。鹽析硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽放入蛋白質溶液中，破壞水化膜并中和表面電荷，導致蛋白質膠體的穩(wěn)定因素去除而沉淀。免疫沉淀法利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，形成抗原抗體復合物，從蛋白質混合溶液中分離獲得抗原蛋白的方法。電泳蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中，受到電場力的作用向正極或負極泳動。SDSPAGE電泳加入負電荷較多的SDS（十二烷基磺酸鈉），導致蛋白質分子間的電荷差異消失，此時蛋白質在電場中的泳動速率只和蛋白質顆粒大小有關，用于蛋白質分子量的測定。等電聚焦電泳在電場中形成一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性PH梯度，電泳時被分離的蛋白質泳動至其等電點相等的PH值區(qū)域時，凈電荷為零不再受電場力移動，該法用于根據(jù)蛋白質等電點的差異進行分離。層析待分離蛋白質溶液（流動相）經(jīng)過一個固態(tài)物質（固定相）時，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質在兩相中反復分配，并以不同速度流經(jīng)固定相而達到分離蛋白質的目的。陰離子交換層析負電量小的蛋白質首先被洗脫凝膠過濾分子量大的蛋白質最先洗脫超速離心既可分離純化蛋白質也可測定蛋白質的分子量；對于球形蛋白質而言，沉降系數(shù)S大體上和分子量成正比關系S（未知）S（標準）＝｛MR（未知）MR（標準）｝23八、多肽鏈氨基酸序列分析方法及關鍵試劑名稱氨基酸序列分析步驟一分析已純化蛋白質的氨基酸組成步驟二測定多肽鏈的氨基末端與羧基末端為何種氨基酸。以前用二硝基氟苯，現(xiàn)多用丹酰氯步驟三將肽鏈水解成片段（表12）。表12三種肽鏈水解方式的比較胰蛋白酶胰凝乳蛋白質酶溴化氫法作用部位賴氨酸或精氨酸羧基側的肽鍵芳香族氨基羧基側的肽鍵甲硫氨酸羧基側的肽鍵

簡介：生物化學習題第一章核酸的結構和功能一、選擇題1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是（）。A、驟然冷卻B、緩慢冷卻C、濃縮D、加入濃的無機鹽2、在適宜條件下，核酸分子兩條鏈通過雜交作用可自行形成雙螺旋，取決于（）。A、DNA的TM值B、序列的重復程度C、核酸鏈的長短D、堿基序列的互補3、核酸中核苷酸之間的連接方式是（）。A、2’，5’磷酸二酯鍵B、氫鍵C、3’，5’磷酸二酯鍵D、糖苷鍵4、TRNA的分子結構特征是（）。A、有反密碼環(huán)和3’端有CCA序列B、有反密碼環(huán)和5’端有CCA序列C、有密碼環(huán)D、5’端有CCA序列5、下列關于DNA分子中的堿基組成的定量關系（）是不正確的。A、CAGTB、CGC、ATD、CGAT6、下面關于WATSONCRICKDNA雙螺旋結構模型的敘述中（）是正確的。A、兩條單鏈的走向是反平行的B、堿基A和G配對C、堿基之間共價結合D、磷酸戊糖主鏈位于雙螺旋內側7、具5’－CPGPGPTPAP3’順序的單鏈DNA能與下列（）RNA雜交。A、5’GPCPCPAP3’B、5’GPCPCPAPUP3’C、5’UPAPCPCPGP3’D、5’TPAPCPCPGP3’8、RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物（）。A、核糖相同，部分堿基不同B、堿基相同，核糖不同C、堿基不同，核糖不同D、堿基不同，核糖相同9、下列關于MRNA描述，（）是錯誤的。A、原核細胞的MRNA在翻譯開始前需加“POLYA”尾巴。B、真核細胞MRNA在3’端有特殊的“尾巴”結構C、真核細胞MRNA在5’端有特殊的“帽子”結構D、原核細胞MRNA在5’端有特殊的“帽子”結構10、TRNA的三級結構是（）。A、三葉草葉形結構B、倒L形結構C、雙螺旋結構D、發(fā)夾結構11、維系DNA雙螺旋穩(wěn)定的最主要的力是（）。A、氫鍵B、離子鍵C、堿基堆積力D范德華力12、下列關于DNA的雙螺旋二級結構穩(wěn)定的因素中（）是不正確的。A、雙鏈DNA病毒B、單鏈DNA病毒C、雙鏈RNA病毒D、單鏈RNA病毒26、對DNA片段作物理圖譜分析，需要用（）。A、核酸外切酶B、DNASEIC、限制性內切酶D、DNA聚合酶I27、引起瘋牛?。ㄅ：＞d腦病）的病原體是（）。A、一種DNAB、一種RNAC、一種蛋白質D、一種多糖28、RNA經(jīng)NAOH水解，其產(chǎn)物是（）。A、5’－核苷酸B、2’－核苷酸C、3’－核苷酸D、2’－核苷酸和3’－核苷酸29、下述DNA中（）是單拷貝DNA。A、組蛋白基因B、珠蛋白基因C、RRNA基因D、TRNA基因30、SNRNA的功能是（）。A、作為MRNA的前身物B、促進MRNA的成熟C、催化RNA的合成D、使RNA的堿基甲基化31、在MRNA中，核苷酸之間（）連接。A、磷酸酯鍵B、氫鍵C、糖苷鍵D、磷酸二酯鍵32、真核細胞RNA帽樣結構中最多見的是（）。A、M7APPPNMPNMPNB、M7GPPPNMPNMPNC、M7UPPPNMPNMPND、M7CPPPNMPNMPN33、DNA變性后理化性質有下述那個改變（）。A、對260NM紫外光吸收減少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯鍵斷裂D、糖苷鍵斷裂34、決定TRNA攜帶氨基酸特異性的關鍵部位是（）。A、XCCA3末端B、TΨC環(huán)C、HDU環(huán)D、反密碼環(huán)35、下列單股DNA片段中（）在雙鏈狀態(tài)下可形成回文結構。A、ATGCCGTAB、ATGCTACGC、GTCATGACD、GTATCTAT36、下列對環(huán)核苷酸的描述（）是錯誤的。A、是由5核苷酸的磷酸基與核糖C3上的羥基脫水縮合成酯鍵成為核苷的35環(huán)磷酸二酯B、重要的環(huán)核苷酸有CAMP及CGMPC、CAMP在生理活動及物質代謝中有重要的調節(jié)作用被稱之為第二信使D、環(huán)核苷酸的核糖分子中碳原子上沒有自由的羥基37、DNA攜帶生物遺傳信息這一事實意味著（）。A、不論哪一物種的堿基組成均應相同B、病毒的侵染是靠蛋白質轉移至宿主細胞來實現(xiàn)的C、同一生物不同組織的DNA其堿基組成相同D、DNA的堿基組成隨機體年齡及營養(yǎng)狀態(tài)而改變38、下列關于核酸的描述（）是錯誤的。A、核酸分子具有極性B、多核苷酸鏈有兩個不相同的末端C、多核苷酸鏈的3端為磷酸基D、多核苷酸鏈的5端為磷酸基

簡介：生物化學生物化學B第第6次作業(yè)次作業(yè)A型題型題請從備選答案中選取一個最佳答案1不能利用酮體的是1分A肝臟B肌肉C腦D腎臟E心肌2形成脂肪肝的原因之一是缺乏1分A膽固醇B磷脂C糖D酮體E脂肪酸3膽汁酸的主要作用是使脂肪在水中1分A形成復合物B乳化C溶解D沉淀E漂浮C糖脂D膽固醇E膽固醇酯8高密度脂蛋白中含量最多的是1分A膽固醇B蛋白質C甘油三酯D磷脂E游離脂肪酸9脂酰COA的Β氧化反應包括1分A加水、脫氫、硫解、再加水B加水、脫氫、再加水、硫解C脫氫、加水、再脫氫、硫解D脫氫、加水、再脫氫、再加水E脫氫、脫水、再脫氫、硫解10轉運外源性甘油三酯的血漿脂蛋白主要是1分ACMBHDLCIDLDLDLEVLDL