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文檔簡介
1、中國海洋大學(xué)碩士學(xué)位論文文昌魚4.1蛋白與血影蛋白、肌動蛋白結(jié)合活性中心的鑒定姓名:王麗霞申請學(xué)位級別:碩士專業(yè):海洋生物學(xué)指導(dǎo)教師:張士璀201206中國海洋大學(xué)碩士畢業(yè)論文部分,進(jìn)行多肽合成,然后進(jìn)行E L I S A 分析。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,U 1 /1 6 和U 3 4 /5 0沒有結(jié)合能力,U 1 7 /3 3 有微弱的結(jié)合,U 5 1 /6 8 有很強(qiáng)的結(jié)合,但是與U 2 /3 相比,結(jié)合能力明顯下降。進(jìn)一步采用定點(diǎn)突變,發(fā)現(xiàn)U
2、 2 /3 中酸性氨基酸D 3 8 7 的突變,使其結(jié)合能力有所下降,但仍具有結(jié)合能力,該氨基酸位點(diǎn)D 3 8 7 位于U 3 4 /5 0 多肽中,為尋找更為關(guān)鍵的位點(diǎn),還需進(jìn)~步將U 5 1 /6 8 多肽中的一些氨基酸進(jìn)行突變。通過我們的實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn),文昌魚4 .1 蛋白的U 2 /3 結(jié)構(gòu)域仍然具有與血影蛋白和肌動蛋白結(jié)合的能力,并且該結(jié)構(gòu)域處于F A 和C T D 結(jié)構(gòu)域之間,脊椎動物S A B 結(jié)構(gòu)域也處于F A 結(jié)構(gòu)域和C T
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