用交聯(lián)的方法研究親免蛋白的相互作用蛋白及mFKBP23蛋白結(jié)晶條件的探索.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、本文分為兩部分：第一部分是用交聯(lián)的方法研究內(nèi)質(zhì)網(wǎng)體中親免蛋白FKBP23和細胞核中親免蛋白CyP33的相互作用蛋白，第二部分是免疫抑制劑FK506以及雷帕霉素在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)體中的受體蛋白FKBP23結(jié)晶條件的探索。
　　 本文的第一部分研究是利用交聯(lián)的方法研究內(nèi)質(zhì)網(wǎng)體中FKBP23和細胞核中CyP33的相互作用蛋白?；瘜W(xué)交聯(lián)法屬于蛋白質(zhì)化學(xué)修飾的延伸，是不同化學(xué)功能基團通過共價鍵連接的技術(shù)。交聯(lián)反應(yīng)是親核取代反應(yīng)的一種，交聯(lián)劑可以和蛋

2、白質(zhì)的親核側(cè)鏈以及多肽末端的活性氨基酸一發(fā)生化學(xué)交聯(lián)反應(yīng)，從而在交聯(lián)劑與蛋白質(zhì)之間形成共價鍵。擁有雙化學(xué)反應(yīng)基團的交聯(lián)劑便可以連接在體系內(nèi)相互作用的蛋白質(zhì)，進而發(fā)現(xiàn)和研究體系內(nèi)蛋白之間的相互作用及其功能。
　　 在我們組以前的工作中就表明了在哺乳動物內(nèi)質(zhì)網(wǎng)體中的蛋白FKBP23和BiP可以特異性的結(jié)合。本課題嘗試通過化學(xué)交聯(lián)和免疫共沉淀的方法在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)體中尋找與FKBP23相結(jié)合的其它未知蛋白，以及在細胞核中與CyP33的相互作用

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