孤兒受體TR3抑制蛋白精氨酸甲基轉移酶(PRMT1)誘導的甲基化.pdf_第1頁
已閱讀1頁，還剩80頁未讀， 繼續(xù)免費閱讀

下載本文檔

版權說明：本文檔由用戶提供并上傳，收益歸屬內(nèi)容提供方，若內(nèi)容存在侵權，請進行舉報或認領

文檔簡介

1、蛋白翻譯后修飾如磷酸化(phosphorylation)、乙?；?acetylation)和甲基化(methylation)等在生命活動過程中發(fā)揮的重要作用使其成為近年來的研究熱點。蛋白精氨酸甲基轉移酶PRMT1是最主要的蛋白精氨酸甲基轉移酶，調(diào)控信號轉導、RNA代謝、DNA修復以及蛋白質(zhì)之間相互作用等。雖然PRMT1可以甲基化核受體HNF4，但孤兒受體(orphan receptor)TR3能否發(fā)生甲基化以及PRMT1的甲基化酶活性是

2、否被核受體調(diào)控等問題還不清楚。 本文中，我們發(fā)現(xiàn)，雖然TR3具有PRMT1典型底物基序特征，但是并不能被PRMT1進行甲基化修飾。我們還進一步發(fā)現(xiàn)，TR3不能被PRMT1甲基化的原因是TR3通過和PRMT1的催化區(qū)域直接結合抑制了PRMT1的甲基轉移酶活性。通過這一機制，TR3在體內(nèi)普遍抑制PRMT1對其底物的甲基化。我們通過PRMT1最常見的底物H4 R3來研究TR3抑制PRMT1甲基化酶活性的特異性以及TR3蛋白水平和PRM

3、T1甲基化酶活性的相關性，并通過PRMT1兩個功能互異的底物(Sam68、STAT3)研究TR3抑制PRMT1甲基化酶活性所產(chǎn)生的生物學效應。我們發(fā)現(xiàn)，TR3的表達水平與H4 R3的甲基化程度負相關；TR3拮抗PRMT1誘導的Sam68在細胞核內(nèi)定位；TR3抑制PRMT1誘導的STAT3轉錄激活活性。此外，我們還發(fā)現(xiàn)，TR3激活劑通過提高TR3的蛋白水平，增強TR3與PRMT1的結合，從而抑制PRMT1對H4 R3的甲基化。 本

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明，都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等，如果需要附件，請聯(lián)系上傳者。文件的所有權益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙，網(wǎng)頁內(nèi)容里面會有圖紙預覽，若沒有圖紙預覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 眾賞文庫僅提供信息存儲空間，僅對用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護處理，對用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯，并不能對任何下載內(nèi)容負責。
  • 6. 下載文件中如有侵權或不適當內(nèi)容，請與我們聯(lián)系，我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

最新文檔

評論

0/150

提交評論