Sey1p在介導(dǎo)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜融合中的功能.pdf

1、在真核細(xì)胞中，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是由連續(xù)的管和片層組成的膜系統(tǒng)[1,2]。眾多蛋白質(zhì)參了這種形態(tài)的形成和維持，其中一類(lèi)屬于Dynamin家族的GTP酶，如哺乳動(dòng)物細(xì)胞中的Atlastins和酵母細(xì)胞中的Sey1p，介導(dǎo)了管狀內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的同源膜融合，對(duì)于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的網(wǎng)絡(luò)狀結(jié)構(gòu)的形成至關(guān)重要。在釀酒酵母細(xì)胞中，當(dāng) Sey1p與成管蛋白蛋白 Rtn1p或 Yop1p同時(shí)缺失時(shí)，會(huì)使管狀內(nèi)質(zhì)網(wǎng)缺失，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)形態(tài)異常[3]。但是對(duì)于 Sey1p介導(dǎo)膜融合的機(jī)制，以及它

2、與哺乳動(dòng)物細(xì)胞中 Atlastins功能的保守和區(qū)別程度仍不是很清楚。我們根據(jù)已知的白色念珠菌Sey1的結(jié)構(gòu)信息，推測(cè)分子發(fā)揮功能的重要氨基酸位點(diǎn)，并通過(guò)突變?cè)诓溉閯?dòng)物細(xì)胞中研究了這些位點(diǎn)的功能，進(jìn)而了解 Sey1p整個(gè)分子的功能方式。我們發(fā)現(xiàn)釀酒酵母中的Sey1p（scSey1）和白色念珠菌Sey1（caSey1）都可以替代Atlastin而起到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜融合的作用，同時(shí)，分子的二聚化在其發(fā)揮功能時(shí)有著至關(guān)重要的作用。但是在COS7細(xì)胞